Шкала Хоппа–Вудса
Шкала гидрофильности аминокислот Хоппа –Вудса представляет собой метод ранжирования аминокислот в белке в соответствии с их растворимостью в воде с целью поиска поверхностных участков на белках, и особенно тех участков, которые имеют тенденцию образовывать сильные взаимодействия с другими макромолекулами, такими как белки, ДНК и РНК . [1] [2 ]
Учитывая аминокислотную последовательность любого белка, вероятные места взаимодействия можно определить, взяв скользящее среднее значение гидрофильности шести аминокислот вдоль полипептидной цепи и поискав локальные пики на графике данных .
В последующих работах после их первоначальной публикации метода Хопп и Вудс продемонстрировали, что графики данных, или профили гидрофильности, содержат много информации о сворачивании белка , и что гидрофобные долины профилей соответствуют внутренним структурам белков, таким как бета-цепи и альфа-спирали . Кроме того, было показано, что длинные гидрофобные долины довольно близко соответствуют спиралям, охватывающим мембрану, идентифицированным с помощью опубликованного позднее метода гидропатического построения Кайта и Дулиттла.
Ссылки
- ^ Хопп, Томас П.; Вудс, Кеннет Р. (1983-04-01). «Компьютерная программа для прогнозирования антигенных детерминант белков». Молекулярная иммунология . 20 (4): 483– 489. doi :10.1016/0161-5890(83)90029-9. ISSN 0161-5890. PMID 6191210.
- ^ "Шкалы гидрофобности". Qiagen Bioinformatics . Получено 2023-03-16 .
.svg/1280px-AlphaHelixSection_(yellow).svg.png) | Эта статья по биохимии — заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее. |
.svg){kind=link}
