Гем С
Гем С
Идентификаторы
  • 26598-29-8 проверятьИ
3D модель ( JSmol )
  • Интерактивное изображение
ChemSpider
  • 10160119 ☒Н
МеШгем+С
CID PubChem
  • 11987638
  • InChI=1S/C34H34N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42 )16(2)24(36-28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25 (3 7-30)11-23(15)35-27;/ч11-14Н,5-10Н2,1-4Н3,(Н6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44) ;/q;+2/p-2/b23-11-,24-12-,25-11-,26-13-,27-14-,28-14-,29-12-,30-13- ; ☒Н
    Ключ: KWLVFEFHZOXGTI-IDTMDVKXSA-L ☒Н
  • OC(=O)CC/c6c(\C)c3n7c6cc2c(/CCC(O)=O)c(/C)c1cc5n8c(cc4n([Fe]78n12)c(c=3)c(C(S)=C)c4c)c(\C(S)=C)c5\C
Характеристики
C34H36O4N4S2Fe​​​​​​​​​​
Молярная масса684,64904 г/моль
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
☒Н проверить  ( что такое   ?)проверятьИ☒Н
Химическое соединение

Гем С (или гем С ) — важный вид гема .

История

Правильная структура гема C была опубликована в середине 20-го века шведским биохимиком К.-Г. Полем. [1] Эта работа подтвердила структуру, впервые выведенную великим шведским биохимиком Хуго Теорелем . Структура гема C, основанная на экспериментах ЯМР и ИК восстановленной формы Fe(II) гема, была подтверждена в 1975 году. [2] Структура гема C, включая абсолютную стереохимическую конфигурацию вокруг тиоэфирных связей, была впервые представлена ​​для белка позвоночных, цитохрома c [3] и теперь распространена на многие другие белки, содержащие гем C.

Характеристики

Гем C отличается от гема B тем, что две винильные боковые цепи гема B заменены ковалентными тиоэфирными связями с апопротеином . Две тиоэфирные связи обычно образованы остатками цистеина белка. Эти связи не позволяют гему C легко диссоциировать от голопротеина , цитохрома c , по сравнению с более легко диссоциирующимся гемом B, который может диссоциировать от голопротеина, комплекса гем-белок, даже в мягких условиях. Это допускает очень широкий спектр структуры и функции цитохрома c, при этом множество цитохромов типа c действуют в основном как переносчики электронов. Окислительно-восстановительный потенциал для цитохрома c также может быть «тонко настроен» путем небольших изменений в структуре белка и взаимодействии с растворителем. [4]

Число единиц гема C, связанных с голопротеином , сильно варьируется. Для клеток позвоночных правилом является один гем C на белок, но для бактерий это число часто составляет 2, 4, 5, 6 или даже 16 групп гема C на голопротеин. Общепризнано, что число и расположение групп гема C связаны и даже необходимы для надлежащей функции голопротеина. Например, те белки, которые содержат несколько групп гема C, участвуют в реакциях множественного переноса электронов, особенно важным является восстановление 6 электронов, необходимое для восстановления атмосферного азота до двух органических молекул аммиака. Для бактериальных гем-протеинов обычно высокое соотношение гема C к аминокислотам , поэтому внутренняя часть некоторых белков цитохрома c выглядит заполненной многими группами гема C по сравнению с другими гем-протеинами. Некоторые гем-протеины, часто из одноклеточных организмов , могут содержать пять гемов C. [5] Комплекс bc 1 является еще одним важным ферментом, который содержит гем типа C.

Тиоэфирные связи, по-видимому, обеспечивают большую свободу функций для голопротеинов. В целом, цитохромы типа c могут быть «тонко настроены» в более широком диапазоне окислительно-восстановительного потенциала, чем цитохромы b. Это может быть важной причиной того, почему цитохром c практически вездесущ на протяжении всей жизни. Гем C также играет важную роль в апоптозе , где всего несколько молекул цитоплазматического цитохрома c, которые все еще должны содержать гем C, приводят к запрограммированной гибели клеток. [6] Цитохром c можно измерить в сыворотке крови человека и использовать в качестве маркера воспаления. [7]

В дополнение к этим экваториальным ковалентным связям, железо гема также обычно аксиально координируется с боковыми цепями двух аминокислот , что делает железо гексакоординированным. Например, цитохром млекопитающих и тунца содержит один гем C, который аксиально координируется с боковыми цепями как гистидина , так и метионина . [8] Возможно, из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем с белком, железо гема C иногда аксиально лигируется с аминогруппой лизина или даже воды.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Пауль, КГ; Хегфельдт, Эрик; Силлен, Ларс Гуннар; Кинелл, Пер-Олоф (1950). «Расщепление цистеин-порфириновых связей в цитохроме c солями серебра». Acta Chemica Scandinavica . 4 : 239–244 . doi : 10.3891/acta.chem.scand.04-0239 .
  2. ^ Коги, WS; Смайт, GA; О'Киф, DH; Маскаски, JE; Смит, ML (1975). «Гем А цитохрома c оксидазы». Журнал биологической химии . 250 (19): 7602– 7622. doi : 10.1016/S0021-9258(19)40860-0 . PMID  170266.
  3. ^ Takano T.; Trus BL; Mandel N.; Mandel G.; Kallai OB; Swanson R.; Dickerson RE (1977). «Цитохром тунца c при разрешении 2,0 A. II. Анализ структуры ферроцитохрома». Журнал биологической химии . 252 (2): 776– 785. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32784-9 . PMID  188826.
  4. ^ Бергхейс, AM; Брейер, GD (1992). "Конформационные изменения цитохрома c, зависящие от состояния окисления". J. Mol. Biol . 223 (4): 959– 976. doi :10.1016/0022-2836(92)90255-i. PMID  1311391.
  5. ^ Gwyer James D., Richardson David J., Butt Julea N. (2005). «Характеристики диода или туннельного диода? Разрешение каталитических последствий переноса электронов, связанного с протоном, в многоцентровой оксидоредуктазе». Журнал Американского химического общества . 127 (43): 14964– 14965. doi :10.1021/ja054160s. PMID  16248601.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  6. ^ Боуман, SEJ, Брен, KL (2008). «Химия и биохимия гема C: функциональные основы для ковалентного присоединения». Nat. Prod. Rep . 25 (6): 1118– 1130. doi :10.1039/b717196j. PMC 2654777. PMID  19030605 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  7. ^ Элефтериадис, Т.; Писсас, Г.; Лиакопулос, В.; Стафанидис, И. (2016). «Цитохром c как потенциально клинически полезный маркер митохондриального и клеточного повреждения». Front. Immunol . 7 : 279. doi : 10.3389 /fimmu.2016.00279 . PMC 4951490. PMID  27489552. 
  8. ^ Йе, SR, Хан, S. и Руссо, DL (1998). «Сворачивание и разворачивание цитохрома c». Accounts of Chemical Research . 31 (11): 727– 735. doi :10.1021/ar970084p.{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Heme_C&oldid=1185453285"