HSP90B1
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
HSP90B1
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHSP90B1 , ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, белок теплового шока 90 кДа бета, член семейства 1, белок теплового шока 90 бета, член семейства 1
Внешние идентификаторыОМИМ : 191175; МГИ : 98817; гомологен : 2476; Генные карты : HSP90B1; ОМА :HSP90B1 - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

7184

22027

Ансамбль

ENSG00000166598

ENSMUSG00000020048

UniProt

Р14625

Р08113

РефСек (мРНК)

NM_003299

NM_011631

RefSeq (белок)

NP_003290

NP_035761

Местоположение (UCSC)Хр 12: 103,93 – 103,95 МбХр 10: 86.53 – 86.54 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок теплового шока 90kDa бета-член 1 (HSP90B1), известный также как эндоплазмин , gp96 , grp94 или ERp99 , является белком-шапероном , который у людей кодируется геном HSP90B1 . [5] [6]

HSP90B1 — это паралог HSP90 , который находится в эндоплазматическом ретикулуме . Он играет важную роль в сворачивании белков в секреторном пути, таком как Toll-подобные рецепторы и интегрины . [7] [8] Он был вовлечен в качестве важного иммунного шаперона для регуляции как врожденного , так и адаптивного иммунитета. [9] Полученный из опухоли HSP90B1 (vitespen) вошел в клинические испытания для иммунотерапии рака . [10] [11] [12] [13]

Было показано, что grp94 является мишенью для лечения множества заболеваний, таких как глаукома, множественная миелома и метастатический рак. grp94 включает 5 различных аминокислот в своей первичной последовательности, что создает 2 уникальных суб-кармана, S1 и S2. Эти суб-карманы использовались в текущих исследованиях для того, чтобы ингибировать шаперон, поскольку его клиентские белки, по-видимому, активируются в раковых клетках. [14]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000166598 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000020048 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Maki RG, Old LJ, Srivastava PK (август 1990 г.). «Человеческий гомолог мышиного антигена отторжения опухоли gp96: 5'-регуляторные и кодирующие области и связь с белками, вызванными стрессом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (15): 5658– 62. Bibcode : 1990PNAS...87.5658M. doi : 10.1073/pnas.87.15.5658 . PMC 54386. PMID  2377606 . 
  6. ^ Chen B, Piel WH, Gui L, Bruford E, Monteiro A (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: взгляд на их расхождение и эволюцию». Genomics . 86 (6): 627–37 . doi : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . PMID  16269234.
  7. ^ Randow F, Seed B (октябрь 2001 г.). «Шаперон эндоплазматического ретикулума gp96 необходим для врожденного иммунитета, но не жизнеспособности клеток». Nature Cell Biology . 3 (10): 891– 6. doi :10.1038/ncb1001-891. PMID  11584270. S2CID  26559580.
  8. ^ Yang Y, Liu B, Dai J, Srivastava PK, Zammit DJ, Lefrançois L, Li Z (февраль 2007 г.). «Белок теплового шока gp96 является главным шапероном для толл-подобных рецепторов и важен для врожденной функции макрофагов». Immunity . 26 (2): 215– 26. doi :10.1016/j.immuni.2006.12.005. PMC 2847270 . PMID  17275357. ,
  9. ^ Schild H, Rammensee HG (август 2000 г.). "gp96 — швейцарский армейский нож иммунной системы". Nature Immunology . 1 (2): 100– 1. doi :10.1038/77770. PMID  11248798. S2CID  29571184.
  10. ^ Wood CG, Mulders P (август 2009). «Vitespen: доклинический и клинический обзор». Future Oncology . 5 (6): 763–74 . doi :10.2217/fon.09.46. PMID  19663726.
  11. ^ Tosti G, di Pietro A, Ferrucci PF, Testori A (ноябрь 2009 г.). «Вакцина HSPPC-96 у пациентов с метастатической меланомой: от современного состояния к возможному будущему». Expert Review of Vaccines . 8 (11): 1513–26 . doi :10.1586/erv.09.108. PMID  19863242. S2CID  207223461.
  12. ^ "NCT00293423". ClinicalTrials.gov, Национальные институты здравоохранения США . Получено 10.04.2010 . Комплексная вакцина GP96 на основе белка теплового шока и пептида при лечении пациентов с рецидивирующей или прогрессирующей глиомой
  13. ^ Bloch O, Crane CA, Fuks Y, Kaur R, Aghi MK, Berger MS, Butowski NA, Chang SM, Clarke JL, McDermott MW, Prados MD, Sloan AE, Bruce JN, Parsa AT (январь 2014 г.). «Вакцинация пептидным комплексом белка теплового шока-96 при рецидивирующей глиобластоме: фаза II, одногрупповое исследование». Neuro-Oncology . 16 (2): 274– 9. doi :10.1093/neuonc/not203. PMC 3895386 . PMID  24335700. 
  14. ^ Khandelwal A, Crowley VM, Blagg BS (октябрь 2017 г.). «Селективные ингибиторы Grp94 на основе резорцина». ACS Medicinal Chemistry Letters . 8 (10): 1013– 1018. doi :10.1021/acsmedchemlett.7b00193. PMC 5641966. PMID  29057043 . 

Дальнейшее чтение

  • Шривастава П. (2001). «Взаимодействие белков теплового шока с пептидами и антигенпрезентирующими клетками: сопровождение врожденных и адаптивных иммунных реакций». Annual Review of Immunology . 20 (1): 395–425 . doi :10.1146/annurev.immunol.20.100301.064801. PMID  11861608.
  • Li Z, Dai J, Zheng H, Liu B, Caudill M (март 2002 г.). «Комплексный взгляд на роли и механизмы комплекса белка теплового шока gp96-пептида в вызывании иммунного ответа». Frontiers in Bioscience . 7 (4): d731–51. doi :10.2741/A808. PMID  11861214.
  • Dollins DE, Warren JJ, Immormino RM, Gewirth DT (октябрь 2007 г.). «Структуры комплексов GRP94-нуклеотид выявляют механистические различия между шаперонами hsp90». Molecular Cell . 28 (1): 41– 56. doi :10.1016/j.molcel.2007.08.024. PMC  2094010 . PMID  17936703.
  • Kaul SC, Taira K, Pereira-Smith OM, Wadhwa R (2003). «Mortalin: present and perspective». Experimental Gerontology . 37 ( 10– 11): 1157– 64. doi :10.1016/S0531-5565(02)00135-3. PMID  12470827. S2CID  44450296.
  • Schaiff WT, Hruska KA, McCourt DW, Green M, Schwartz BD (сентябрь 1992 г.). «HLA-DR ассоциируется со специфическими белками стресса и сохраняется в эндоплазматическом ретикулуме в инвариантных цепных отрицательных клетках». Журнал экспериментальной медицины . 176 (3): 657– 66. doi :10.1084/jem.176.3.657. PMC  2119345. PMID  1512535 .
  • Zolnierowicz S, Work C, Hutchison K, Fox IH (апрель 1990). «Частичное разделение аденозиновых рецепторов тромбоцитов и плаценты от связывающего белка, подобного аденозину А2». Молекулярная фармакология . 37 (4): 554–9 . PMID  2325637.
  • Hutchison KA, Nevins B, Perini F, Fox IH (май 1990). «Растворимый и связанный с мембраной человеческий низкоаффинный аденозинсвязывающий белок (аденотин): свойства и гомология с белками стресса млекопитающих и птиц». Биохимия . 29 (21): 5138– 44. doi :10.1021/bi00473a020. PMID  2378869.
  • Chang SC, Erwin AE, Lee AS (май 1989). «Гены белков, регулируемых глюкозой (GRP94 и GRP78), имеют общие регуляторные домены и координированно регулируются общими транс-действующими факторами». Молекулярная и клеточная биология . 9 (5): 2153– 62. doi :10.1128/mcb.9.5.2153. PMC  363009. PMID  2546060 .
  • Anderson SL, Shen T, Lou J, Xing L, Blachere NE, Srivastava PK, Rubin BY (октябрь 1994 г.). «Эндоцитарный ретикулярный белок теплового шока gp96 транскрипционно повышается в клетках, обработанных интерфероном». Журнал экспериментальной медицины . 180 (4): 1565– 9. doi :10.1084/jem.180.4.1565. PMC  2191700. PMID  7523574 .
  • Bruneau N, Lombardo D (июнь 1995 г.). «Функция шаперона белка, связанного с Grp 94, для фолдинга и транспортировки липазы, зависящей от солей желчи поджелудочной железы». Журнал биологической химии . 270 (22): 13524– 33. doi : 10.1074/jbc.270.22.13524 . PMID  7768954.
  • Chavany C, Mimnaugh E, Miller P, Bitton R, Nguyen P, Trepel J, Whitesell L, Schnur R, Moyer J, Neckers L (март 1996 г.). "p185erbB2 связывается с GRP94 in vivo. Диссоциация гетерокомплекса p185erbB2/GRP94 бензохиноновыми ансамицинами предшествует истощению p185erbB2". Журнал биологической химии . 271 (9): 4974– 7. doi : 10.1074/jbc.271.9.4974 . PMID  8617772.
  • Кузнецов Г., Чен Л.Б., Нигам СК. (январь 1997 г.). «Комплекс множественных молекулярных шаперонов с неправильно свернутыми большими олигомерными гликопротеинами в эндоплазматическом ретикулуме». Журнал биологической химии . 272 ​​(5): 3057– 63. doi : 10.1074/jbc.272.5.3057 . PMID  9006956.
  • Hoshino T, Wang J, Devetten MP, Iwata N, Kajigaya S, Wise RJ, Liu JM, Youssoufian H (июнь 1998 г.). «Молекулярный шаперон GRP94 связывается с белком группы C анемии Фанкони и регулирует его внутриклеточную экспрессию». Blood . 91 (11): 4379– 86. doi :10.1182/blood.v91.11.4379. PMID  9596688.
  • Linnik KM, Herscovitz H (август 1998). «Множественные молекулярные шапероны взаимодействуют с аполипопротеином B во время его созревания. Сеть шаперонов, находящихся в эндоплазматическом ретикулуме (ERp72, GRP94, кальретикулин и BiP), взаимодействует с аполипопротеином b независимо от его состояния липидизации». Журнал биологической химии . 273 (33): 21368– 73. doi : 10.1074/jbc.273.33.21368 . PMID  9694898.
  • Delom F, Lejeune PJ, Vinet L, Carayon P, Mallet B (февраль 1999 г.). «Участие окислительных реакций и внеклеточных белковых шаперонов в спасении неправильно собранного тиреоглобулина в просвете фолликула». Biochemical and Biophysical Research Communications . 255 (2): 438– 43. doi :10.1006/bbrc.1999.0229. PMID  10049727.
  • Reddy RK, Lu J, Lee AS (октябрь 1999 г.). «Гликопротеин шаперона эндоплазматического ретикулума GRP94 со свойствами связывания Ca(2+) и антиапоптоза является новой протеолитической мишенью кальпаина во время апоптоза, вызванного этопозидом». Журнал биологической химии . 274 (40): 28476– 83. doi : 10.1074/jbc.274.40.28476 . PMID  10497210.
  • Roher N, Sarno S, Miró F, Ruzzene M, Llorens F, Meggio F, Itarte E, Pinna LA, Plana M (сентябрь 2001 г.). «Карбокси-концевой домен Grp94 связывается с протеинкиназой CK2 альфа, но не с голоферментом CK2». FEBS Letters . 505 (1): 42– 6. doi : 10.1016/S0014-5793(01)02781-8 . PMID  11557039. S2CID  52949128.
  • Vabulas RM, Braedel S, Hilf N, Singh-Jasuja H, Herter S, Ahmad-Nejad P, Kirschning CJ, Da Costa C, Rammensee HG, Wagner H, Schild H (июнь 2002 г.). «Белок теплового шока Gp96, находящийся в эндоплазматическом ретикулуме, активирует дендритные клетки через путь Toll-подобного рецептора 2/4». Журнал биологической химии . 277 (23): 20847– 53. doi : 10.1074/jbc.M200425200 . PMID  11912201.
  • Shin HJ, Kim SS, Cho YH, Lee SG, Rho HM (март 2002 г.). «Белки клетки-хозяина, связывающиеся с сигналом инкапсуляции эпсилон в РНК вируса гепатита В». Архивы вирусологии . 147 (3): 471– 91. doi : 10.1007/s007050200001 . PMID  11958450. S2CID  23653290.


Значок заглушки

Эта статья о гене на хромосоме 12 человека — заглушка . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HSP90B1&oldid=1142722595"