Высокопотенциальный железо-серный белок
| Высокопотенциальный железо-серный белок | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура окисленного высокопотенциального железо-серного белка. [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ХИПИП | ||||||||
| Пфам | ПФ01355 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000170 | ||||||||
| ПРОСИТ | PDOC00515 | ||||||||
| СКОП2 | 1hpi / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| суперсемейство OPM | 116 | ||||||||
| белок ОПМ | 1hpi | ||||||||
| |||||||||
Высокопотенциальные железо-серные белки (HIPIP) представляют собой класс железо-серных белков . [2] Это ферредоксины , которые участвуют в переносе электронов в фотосинтетических бактериях, а также в Paracoccus denitrificans .
Структура
HiPIPs — это небольшие белки, обычно содержащие от 63 до 85 аминокислотных остатков. Последовательности демонстрируют значительную вариацию. Как показано на следующем схематическом изображении, кластер железа и серы связан четырьмя консервативными остатками цистеина. [3]
[ Кластер 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
C: консервативный остаток цистеина, участвующий в связывании ядра 4Fe-4S. [4]
[Фе4С4] кластеры
Кластеры [Fe 4 S 4 ] являются распространенными кофакторами металлопротеинов. [5] Они участвуют в последовательностях переноса электронов. Основная структура кластера [Fe 4 S 4 ] представляет собой куб с чередующимися вершинами Fe и S. Эти кластеры существуют в двух состояниях окисления с небольшим структурным изменением. Известны два семейства кластеров [Fe 4 S 4 ]: семейство ферредоксинов (Fd) и семейство высокопотенциальных железо-серных белков (HiPIP). Как HiPIP, так и Fd имеют одно и то же состояние покоя: [Fe 4 S 4 ] 2+ , которые имеют одинаковые геометрические и спектроскопические характеристики. Различия возникают, когда дело доходит до их активного состояния: HiPIP образуется путем окисления до [Fe 4 S 4 ] 3+ , а Fd образуется путем восстановления до [Fe 4 S 4 ] + .
![{\displaystyle {\ce {{\underset {(for\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ce {окисление}}]{\underset {(состояние покоя)}{[Fe4S4]^{2}+}}<=>[{\ce {восстановление}}]{\underset {(for\ Fd)}{[Fe4S4]+}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 "уравнения на Fd и HiPIP")
Различные степени окисления объясняются белками, которые объединяются с кластером [Fe 4 S 4 ]. Анализ кристаллографических данных показывает, что HiPIP способен сохранять свою более высокую степень окисления, образуя меньше водородных связей с водой. Характерная складка белков обертывает кластер [Fe 4 S 4 ] в гидрофобное ядро, способное образовывать только около пяти консервативных водородных связей с лигандами кластера из основной цепи. Напротив, белок, связанный с Fd, позволяет этим кластерам контактировать с растворителем, что приводит к 8 взаимодействиям водородных связей белка. Белок связывает Fd через консервативную структуру CysXXCysXXCys (X обозначает любую аминокислоту). [6] Кроме того, уникальная структура белка и дипольные взаимодействия с пептидом и межмолекулярной водой способствуют защите кластера [Fe 4 S 4 ] 3+ от атаки случайных внешних доноров электронов, что защищает его от гидролиза.
Синтетические аналоги
Аналоги HiPIP могут быть синтезированы с помощью реакций обмена лигандов [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − с 4 эквивалентами тиолов (HSR) следующим образом:
- [Fe4S4 { N(SiMe3 ) 2 } 4 ] − + 4RSH → [ Fe4S4 ( SR ) 4 ] − + 4HN ( SiMe3 ) 2
Кластер-предшественник [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − может быть синтезирован однореакторной реакцией FeCl 3 , NaN(SiMe 3 ) 2 и NaSH. Синтез аналогов HiPIP может помочь людям понять факторы, которые вызывают различные окислительно-восстановительные процессы HiPIP. [7]
Биохимические реакции
HiPIP принимают участие во многих окислительных реакциях у живых существ и особенно известны у фотосинтетических анаэробных бактерий, таких как Chromatium и Ectothiorhodospira . HiPIP являются периплазматическими белками у фотосинтетических бактерий. Они играют роль переносчиков электронов в циклическом потоке электронов между фотосинтетическим реакционным центром и комплексом цитохрома bc 1. Другие окислительные реакции, в которых участвует HiPIP, включают катализ окисления Fe(II), являясь донором электронов для редуктазы и акцептором электронов для некоторых ферментов, окисляющих тиосульфат. [8]
Ссылки
- ^ Benning MM, Meyer TE, Rayment I, Holden HM (1994). "Молекулярная структура окисленного высокопотенциального железо-серного белка, выделенного из Ectothiorhodospira vacuolata". Биохимия . 33 (9): 2476– 2483. doi :10.1021/bi00175a016. PMID 8117708.
- ^ Стивенс, П. Дж.; Джолли, Д. Р.; Варшел, А. (1996). «Белковый контроль окислительно-восстановительного потенциала железо-серных белков». Chemical Reviews . 96 (7): 2491– 2514. doi :10.1021/cr950045w. PMID 11848834.
- ^ Breiter DR, Meyer TE, Rayment I, Holden HM (1991). «Молекулярная структура высокопотенциального железо-серного белка, выделенного из Ectothiorhodospira halophila, определенная при разрешении 2,5 А». Журнал биологической химии . 266 (28): 18660– 18667. doi :10.2210/pdb2hip/pdb. PMID 1917989.
- ^ RH Holm (2004). «Перенос электронов: кластеры железа и серы». Comprehensive Coordination Chemistry II . 8 : 61-90.
- ^ Перрин, Брэдли Скотт-младший; Ичие, Тошико (2013). «Определение детерминант последовательности восстановительных потенциалов металлопротеинов». Биологическая неорганическая химия . 18 (6): 599– 608. doi :10.1007/s00775-013-1004-6. PMC 3723707. PMID 23690205 .
- ^ Дей, Абишек; Дженни, Фрэнсис; Адамс, Майкл; Бабини, Елена; Такахаши, Ясухиро; Фукуяма, Кейичи; Ходжсон, Кейт; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард (2007). «Настройка электрохимических потенциалов в активных центрах HiPIP по сравнению с ферредоксином с помощью растворителя». Science . 318 (5855): 1464– 1468. Bibcode :2007Sci...318.1464D. doi :10.1126/science.1147753. PMID 18048692. S2CID 33046150.
- ^ Ohki, Yasuhiro; Tanifuji, Kazuki; Yamada, Norihiro; Imada, Motosuke; Tajima, Tomoyuki; Tatsumi, Kazujuki (2011). "Синтетические аналоги [Fe4S4(Cys)3(His)] в гидрогеназах и [Fe4S4(Cys)4] в HiPIP, полученные из полностью железных [Fe4S4{N(SiMe3)2}4]". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (31): 12635– 12640. doi : 10.1073/pnas.1106472108 . PMC 3150945. PMID 21768339 .
- ^ Валентайн, Джоан; Бертини, Ивано; Грей, Гарри; Штифель, Эдвард (2006-10-30). Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность (первое издание). University Science Books. ISBN 978-1891389436.
Внешние ссылки
- PDOC00515 - Высокопотенциальные железо-серные белки в PROSITE
Дальнейшее чтение
- Nogi T, Fathir I, Kobayashi M, Nozawa T, Miki K (2000). «Кристаллические структуры фотосинтетического реакционного центра и высокопотенциального железо-серного белка из Thermochromatium tepidum: термостабильность и перенос электронов». Труды Национальной академии наук . 97 (25): 13561– 13566. Bibcode : 2000PNAS...9713561N. doi : 10.1073/pnas.240224997 . PMC 17615. PMID 11095707 .
