белок капсида портального вируса герпеса человека
белок капсида портального вируса герпеса человека
Идентификаторы
Организм?
СимволУЛ6
UniProtР10190
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

HHV Capsid Portal Protein , или белок HSV-1 U L -6 , представляет собой белок , который образует цилиндрический портал в капсиде вируса простого герпеса (HSV-1) . Этот белок обычно называют белком HSV-1 U L -6 , поскольку он является продуктом транскрипции гена герпеса U L -6.

ДНК вируса герпеса входит в капсид и выходит из него через капсидный портал. Капсидный портал образован двенадцатью копиями портального белка, расположенными в виде кольца; белки содержат лейциновую молнию из последовательности аминокислот , которая позволяет им прилипать друг к другу. [1] Каждый икосаэдрический капсид содержит один портал, расположенный в одной вершине. [2] [3]

Портал формируется во время первоначальной сборки капсида и взаимодействует с белками-каркасами , которые строят прокапсид. [4] [5] [6] Когда капсид почти готов, вирусная ДНК проникает в капсид (т. е. ДНК инкапсулируется ) с помощью механизма, включающего портал и комплекс связывающего ДНК белка, аналогичный терминазе бактериофага . [7] Многочисленные исследования предполагают эволюционную связь между белком капсидного порта и белками портального порта бактериофага. [2] [7]

Когда вирус заражает клетку, необходимо, чтобы вирусная ДНК высвободилась из капсида. ДНК вируса герпеса выходит через капсидный портал. [8]

Генетическая последовательность гена UL -6 вируса HSV-1 сохраняется во всем семействе Herpesviridae , и это семейство генов известно как семейство генов «герпесвируса UL6-подобных». [9] « UL -6» — это номенклатура , означающая, что белок генетически кодируется шестой (6-й) открытой рамкой считывания , обнаруженной в сегменте вирусного генома, называемом «Уникально-длинный (UL ) ».

Исследования

Исследования по расположению аминокислотной последовательности
pU L -6 Диапазон аминокислотКраткое содержаниеСсылка
Е121, А618, Q621Точечные мутации обеспечивают устойчивость к ингибитору портальной сборки WAY-150138ван Зейл и др. , 2000 [10]
198-295Делеционный мутант образует незрелые B-капсиды без порталовНеллиссери и др. , 2007 [3]
322-416Мутанты делеции образуют незрелые B-капсиды, которые содержат порталыНеллиссери и др. , 2007 [3]
409-473
Л429, Л436Исследования мутаций предполагают, что для формирования портального кольца необходима предполагаемая лейциновая молнияНеллиссери и др. , 2007 [3]
Р676Карбоксильный ( С )-конецПоследовательность NCBI [11]
pU L -26.5 "Структурный белок" Аминокислотный диапазонКраткое содержаниеСсылка
143-151Удаление ингибирует сборку портала U L -6Сингер и др. , 2005 [6]

Додекамерная структура

Исследования, проведенные в 2004 году, использовали электронную микроскопию для предсказания того, что U L -6 образует полимеры с 11, 12, 13 и 14 единицами. Было обнаружено, что додекамерная форма является наиболее вероятной. [2]

Усовершенствования электронной микроскопии в 2007 году позволили обнаружить, что портал представляет собой полимер из двенадцати (12) единиц, присутствующий в одной из двенадцати вершин капсида вместо пентамера U L -19, обнаруженного в вершинах, не являющихся порталами. [1]

Лейциновая молния создает межбелковую адгезию

Исследование с использованием делеции и мутации аминокислотной последовательности U L -6 показало, что остатки лейцина в предсказанном мотиве лейциновой молнии необходимы для формирования додекамерной кольцевой структуры. [3]

Раннее участие в сборке капсида

Сборка портальных единиц является начальным шагом в построении капсидов вирусного потомства. Капсиды, собранные в отсутствие порталов, не имеют порталов. [4]

Взаимодействие с белком капсидного каркаса

В 2003 году исследования гель-электрофореза показали, что интактные порталы U L -6 ассоциируются in vitro с вирусным белком U L -26. Эта ассоциация антагонизирована действием WAY-150138, ингибитора тиомочевины инкапсуляции HHV . [5]

Дальнейшие исследования, проведенные в 2006 году, показали, что сборка капсида с порталом зависит от взаимодействия U L -6 с «строительным» белком U L -26.5, аминокислотами 143–151. [6]

Взаимодействие с терминазным комплексом

U L -6 ассоциируется с белковым комплексом U L -15/U L -28 во время сборки капсида. Считается, что U L -15/U L -28 связывается с вирусной ДНК и выполняет ту же функцию, что и терминаза, упаковывая вирусную ДНК в капсид во время сборки капсида. [7]

Функция во время выхода ДНК

ДНК выходит из капсида в виде одного линейного сегмента. Выход ДНК может контролироваться U L -6 и зависеть от температуры или белков окружающей среды. [8]

Ссылки

  1. ^ ab Cardone G, Winkler DC, Trus BL, Cheng N, Heuser JE, Newcomb WW, Brown JC, Steven AC (2007-05-10). «Визуализация портала вируса простого герпеса in situ с помощью криоэлектронной томографии». Вирусология . 361 (2): 426–34. doi : 10.1016/j.virol.2006.10.047. PMC 1930166. PMID  17188319. 
  2. ^ abc Trus BL, Cheng N, Newcomb WW, Homa FL, Brown JC, Steven AC (ноябрь 2004 г.). «Структура и полиморфизм портального белка UL6 вируса простого герпеса типа 1». Журнал вирусологии . 78 (22): 12668–71. doi :10.1128/JVI.78.22.12668-12671.2004. PMC 525097. PMID 15507654  . (Статья: [1])
  3. ^ abcde Nellissery JK, Szczepaniak R, Lamberti C, Weller SK (2007-06-20). «Предполагаемая лейциновая молния в белке UL6 вируса герпеса 1 необходима для формирования портального кольца». Journal of Virology . 81 (17): 8868–77. doi :10.1128/JVI.00739-07. PMC 1951442 . PMID  17581990. 
  4. ^ ab Newcomb WW, Homa FL, Brown JC (август 2005 г.). «Участие портала на раннем этапе сборки капсида вируса простого герпеса». Журнал вирусологии . 79 (16): 10540–6. doi : 10.1128 /JVI.79.16.10540-10546.2005. PMC 1182615. PMID  16051846. 
  5. ^ ab Newcomb WW, Thomsen DR, Homa FL, Brown JC (сентябрь 2003 г.). «Сборка капсида вируса простого герпеса: идентификация растворимых каркасно-портальных комплексов и их роль в формировании капсидов, содержащих портал». Журнал вирусологии . 77 (18): 9862–71. doi :10.1128/JVI.77.18.9862-9871.2003. PMC 224603. PMID  12941896 . (Статья: [2])
  6. ^ abc Singer GP, Newcomb WW, Thomsen DR, Homa FL, Brown JC (2005). «Идентификация области в белке каркаса вируса простого герпеса, необходимого для взаимодействия с порталом». Журнал вирусологии . 79 (1): 132–9. doi :10.1128 / JVI.79.1.132-139.2005. PMC 538710. PMID  15596809. 
  7. ^ abc White CA, Stow ND, Patel AH, Hughes M, Preston VG (июнь 2003 г.). «Вирус простого герпеса 1-го типа, портальный белок UL6, взаимодействует с предполагаемыми субъединицами терминазы UL15 и UL28». Журнал вирусологии . 77 (11): 6351–8. doi :10.1128/JVI.77.11.6351-6358.2003. PMC 154995. PMID  12743292 . 
  8. ^ ab Newcomb WW, Booy FP, Brown JC (2007-05-13). «Раскрытие генома вируса простого герпеса». Журнал молекулярной биологии . 370 (4): 633–42. doi :10.1016/j.jmb.2007.05.023. PMC 1975772. PMID  17540405 . 
  9. ^ Герпесвирус UL6, как консервативные домены, просмотр в NCBI
  10. ^ Марья ван Зейл; Жанетт Фэрхерст; Томас Р. Джонс; Стивен К. Вернон; Джон Морин; Джеймс ЛаРок; Борис Фельд; Брайан О'Хара; Джонатан Д. Блум; Стивен В. Йоханн (октябрь 2000 г.). «Новый класс соединений тиомочевины, которые ингибируют расщепление и инкапсуляцию ДНК вируса простого герпеса 1 типа: карты устойчивости к гену UL6». Журнал вирусологии . 74 (19): 9054–9061. doi :10.1128/JVI.74.19.9054-9061.2000. PMC 102102. PMID  10982350 . 
  11. ^ Аминокислотная последовательность HSV-1 UL-6 в NCBI
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HHV_capsid_portal_protein&oldid=996571345"