Семейство гликозидгидролаз 30
| Семейство O-гликозилгидролаз 30 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура ксиланазы из семейства гликозидгидролаз 5. [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Глико_гидро_30 | ||||||||
| Пфам | ПФ02055 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0058 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001139 | ||||||||
| СКОП2 | 1nof / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| суперсемейство OPM | 117 | ||||||||
| белок ОПМ | 1ogs | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии семейство гликозидгидролаз 30 представляет собой семейство гликозидгидролаз . [ необходима цитата ]
Гликозидгидролазы EC 3.2.1. — это широко распространенная группа ферментов, которые гидролизуют гликозидную связь между двумя или более углеводами или между углеводом и неуглеводным фрагментом. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению >100 различных семейств. [2] [3] [4] Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy , [5] [6] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углевод-активных ферментов. [7] [8]
Семейство гликозидгидролаз 30 CAZY GH_30 включает глюкозилцерамидазы млекопитающих . Человеческая кислая бета-глюкозидаза (D-глюкозил-N-ацилсфингозин глюкогидролаза) расщепляет глюкозидные связи глюкозилцерамида и синтетических бета-глюкозидов. [9] Было обнаружено , что любая из более чем 50 различных мутаций в гене глюкоцереброзидазы влияет на активность этой гидролазы, вызывая варианты болезни Гоше , наиболее распространенной лизосомной болезни накопления. [9] [10]
Ссылки
- ^ Larson SB, Day J, Barba de la Rosa AP, Keen NT, McPherson A (июль 2003 г.). «Первая кристаллографическая структура ксиланазы из семейства гликозидгидролаз 5: значение для катализа». Biochemistry . 42 (28): 8411– 22. doi :10.1021/bi034144c. PMID 12859186.
- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Сохраняющиеся каталитические механизмы и предсказание общей укладки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (15): 7090– 4. Bibcode : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC 41477. PMID 7624375 .
- ^ Davies G, Henrissat B (сентябрь 1995). "Структуры и механизмы гликозилгидролаз". Structure . 3 (9): 853– 9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID 8535779.
- ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». The Biochemical Journal . 316 (Pt 2): 695– 6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404. PMID 8687420 .
- ^ "Главная". CAZy.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Ломбард В., Голаконда Рамулу Х., Друла Э., Коутиньо П. М., Хенриссат Б. (январь 2014 г.). «База данных углеводно-активных ферментов (CAZy) в 2013 г.». Nucleic Acids Research . 42 (выпуск базы данных): D490-5. doi :10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031. PMID 24270786 .
- ^ "Семейство гликозидгидролаз 30". CAZypedia.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов». Гликобиология . 28 (1): 3– 8. doi : 10.1093/glycob/cwx089 . hdl : 21.11116/0000-0003-B7EB-6 . PMID 29040563.
- ^ ab Dinur T, Osiecki KM, Legler G, Gatt S, Desnick RJ, Grabowski GA (март 1986 г.). "Человеческая кислая бета-глюкозидаза: изоляция и аминокислотная последовательность пептида, содержащего каталитический сайт". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (6): 1660– 4. Bibcode : 1986PNAS...83.1660D. doi : 10.1073/pnas.83.6.1660 . PMC 323143. PMID 3456607 .
- ^ Ивасава К, Ида Х, Это Й (август 1997). «Различия в происхождении мутации 1448C у пациентов с болезнью Гоше». Acta Paediatrica Japonica . 39 (4): 451– 3. doi :10.1111/j.1442-200x.1997.tb03616.x. PMID 9316290. S2CID 26851772.
