В молекулярной биологии семейство гликозидгидролаз 15 представляет собой семейство гликозидгидролаз .
Гликозидгидролазы EC 3.2.1. — это широко распространенная группа ферментов, которые гидролизуют гликозидную связь между двумя или более углеводами или между углеводом и неуглеводным фрагментом. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению >100 различных семейств. [1] [2] [3] Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy , [4] [5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углевод-активных ферментов. [6] [7] y[ _]9
Семейство гликозидгидролаз 15 CAZY GH_15 включает ферменты с несколькими известными видами активности: глюкоамилаза ( EC 3.2.1.3); альфа-глюкозидаза ( EC 3.2.1.20); глюкодекстраназа ( EC 3.2.1.70).
Глюкоамилаза (ГА) катализирует высвобождение D-глюкозы из невосстанавливающих концов крахмала и других олиго- или полисахаридов. Исследования грибковой ГА выявили 3 тесно сгруппированных кислотных остатка, которые играют роль в каталитическом механизме. [8] Эта область также сохраняется в недавно секвенированной бактериальной ГА. [9]
Трехмерная структура псевдотетрасахарида акарбозы , комплексированного с глюкоамилазой II (471) из Aspergillus awamori var. X100, была определена с разрешением 2,4 А. [10] Белок относится к классу альфа-белков и содержит 19 спиралей и 9 нитей .
Ссылки
^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Сохраняющиеся каталитические механизмы и предсказание общей укладки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (15): 7090– 4. Bibcode : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC 41477. PMID 7624375 .
^ Davies G, Henrissat B (сентябрь 1995). "Структуры и механизмы гликозилгидролаз". Structure . 3 (9): 853– 9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID 8535779.
^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». The Biochemical Journal . 316 (Pt 2) (Pt 2): 695– 6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404. PMID 8687420 .
^ "Главная". CAZy.org . Получено 2018-03-06 .
^ Ломбард В., Голаконда Рамулу Х., Друла Э., Коутиньо П. М., Хенриссат Б. (январь 2014 г.). «База данных углеводно-активных ферментов (CAZy) в 2013 г.». Nucleic Acids Research . 42 (выпуск базы данных): D490-5. doi :10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031. PMID 24270786 .
^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF) . Гликобиология . 28 (1): 3– 8. doi : 10.1093/glycob/cwx089 . hdl :21.11116/0000-0003-B7EB-6. PMID 29040563.
^ Sierks MR, Ford C, Reilly PJ, Svensson B (январь 1990 г.). «Каталитический механизм грибковой глюкоамилазы, определенный мутагенезом Asp176, Glu179 и Glu180 в ферменте из Aspergillus awamori». Protein Engineering . 3 (3): 193– 8. doi :10.1093/protein/3.3.193. PMID 1970434.
^ Ohnishi H, Kitamura H, Minowa T, Sakai H, Ohta T (июль 1992 г.). «Молекулярное клонирование гена глюкоамилазы из термофильного Clostridium и кинетика клонированного фермента». European Journal of Biochemistry . 207 (2): 413– 8. doi :10.1111/j.1432-1033.1992.tb17064.x. PMID 1633799.
^ Алешин А.Е., Фирсов Л.М., Гонзатко Р.Б. (июнь 1994). "Уточненная структура комплекса акарбозы с глюкоамилазой из Aspergillus awamori var. X100 до разрешения 2,4-A". Журнал биологической химии . 269 (22): 15631– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40728-9 . PMID 8195212.