Семейство гликозидгидролаз 14
| Семейство гликозилгидролаз 14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 бета-амилаза из bacillus cereus var. mycoides в комплексе с мальтозой | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Глико_гидро_14 | ||||||||
| Пфам | ПФ01373 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0058 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001554 | ||||||||
| СКОП2 | 1byb / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | GH14 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии семейство гликозидгидролаз 14 представляет собой семейство гликозидгидролаз .
Гликозидгидролазы EC 3.2.1. — это широко распространенная группа ферментов, которые гидролизуют гликозидную связь между двумя или более углеводами или между углеводом и неуглеводным фрагментом. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению >100 различных семейств. [1] [2] [3] Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy , [4] [5] а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углевод-активных ферментов. [6] [7]
Семейство гликозидгидролаз 14 CAZY GH_14 включает ферменты с единственной известной активностью: бета-амилазой ( EC 3.2.1.2). Остаток Glu был предложен в качестве каталитического остатка , но неизвестно, является ли он нуклеофилом или донором протонов . Бета-амилаза [8] [9] — это фермент, который гидролизует 1,4-альфа-глюкозидные связи в полисахаридных субстратах крахмального типа , чтобы удалить последовательные мальтозные единицы с невосстанавливающих концов цепей. Бета-амилаза присутствует в некоторых бактериях, а также в растениях.
Три высококонсервативных участка последовательности обнаружены во всех известных бета-амилазах. Первый из этих участков расположен в N-концевой части ферментов и содержит аспартат , который, как известно [10], участвует в каталитическом механизме . Второй, расположенный в более центральном месте, сосредоточен на глутамате , который также участвует [11] в каталитическом механизме.
Трехмерная структура комплекса соевой бета-амилазы с ингибитором ( альфа-циклодекстрином ) была определена с разрешением 3,0 Å с помощью рентгеновской дифракции . [12] Фермент сворачивается в большие и малые домены : большой домен имеет (бета-альфа)8 супервторичное структурное ядро , в то время как меньший образован из двух длинных петель, простирающихся от бета-3 и бета-4 нитей (бета-альфа)8 складки. [12] Интерфейс двух доменов вместе с более короткими петлями от (бета-альфа)8 ядра образуют глубокую щель, в которой связывается ингибитор. [12] Две молекулы мальтозы также связываются в щели, одна из которых разделяет сайт связывания с альфа-циклодекстрином, а другая располагается глубже в щели. [12]
Ссылки
- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Сохраняющиеся каталитические механизмы и предсказание общей укладки для нескольких семейств гликозилгидролаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (15): 7090– 4. Bibcode : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC 41477. PMID 7624375 .
- ^ Davies G, Henrissat B (сентябрь 1995). "Структуры и механизмы гликозилгидролаз". Structure . 3 (9): 853– 9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID 8535779.
- ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей». The Biochemical Journal . 316 (Pt 2): 695– 6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404. PMID 8687420 .
- ^ "Главная". CAZy.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Ломбард В., Голаконда Рамулу Х., Друла Э., Коутиньо П. М., Хенриссат Б. (январь 2014 г.). «База данных углеводно-активных ферментов (CAZy) в 2013 г.». Nucleic Acids Research . 42 (выпуск базы данных): D490-5. doi :10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031. PMID 24270786 .
- ^ "Семейство гликозидгидролаз 14". CAZypedia.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Консорциум CAZypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет CAZypedia: живая энциклопедия углеводно-активных ферментов» (PDF) . Гликобиология . 28 (1): 3– 8. doi : 10.1093/glycob/cwx089 . PMID 29040563.
- ^ Миками Б., Морита И., Фукадзава С. (март 1988 г.). «[Первичная структура и функция бета-амилазы]». Seikagaku. Журнал японского биохимического общества . 60 (3): 211– 6. PMID 2457058.
- ^ Фридберг Ф., Родс К. (1988). «Сегменты сходства аминокислотной последовательности в бета-амилазах». Последовательности белков и анализ данных . 1 (6): 499–501 . PMID 2464171.
- ^ Nitta Y, Isoda Y, Toda H, Sakiyama F (апрель 1989). «Идентификация глутаминовой кислоты 186, меченой аффинностью 2,3-эпоксипропил альфа-D-глюкопиранозидом в соевой бета-амилазе». Журнал биохимии . 105 (4): 573– 6. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122706. PMID 2474529.
- ^ Totsuka A, Nong VH, Kadokawa H, Kim CS, Itoh Y, Fukazawa C (апрель 1994). «Остатки, необходимые для каталитической активности соевой бета-амилазы». European Journal of Biochemistry . 221 (2): 649–54 . doi :10.1111/j.1432-1033.1994.tb18777.x. PMID 8174545.
- ^ abcd Миками Б., Сато М., Шибата Т., Хиросе М., Айбара С., Кацубе И., Морита И. (октябрь 1992 г.). «Трехмерная структура соевой бета-амилазы, определенная при разрешении 3,0 А: предварительное отслеживание цепи комплекса с альфа-циклодекстрином». Журнал биохимии . 112 (4): 541– 6. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123935. PMID 1491009.
