Глутаматформимидоилтрансфераза
| Домен формиминотрансферазы, N-концевой субдомен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Формиминотрансферазный домен формиминотрансферазы-циклодеаминазы, гомодимер, Sus scrofa | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | FTCD_N | ||||||||
| Пфам | ПФ07837 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012886 | ||||||||
| СКОП2 | 1qd1 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Домен формиминотрансферазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура формиминотрансферазного домена формиминотрансферазы-циклодеаминазы. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ФТКД | ||||||||
| Пфам | ПФ02971 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR013802 | ||||||||
| СКОП2 | 1qd1 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Глутаматформимидоилтрансфераза — это фермент метилтрансферазы , который использует тетрагидрофолат как часть катаболизма гистидина . Он катализирует две реакции:
- 5-формимидоилтетрагидрофолат + L- глутамат <=> тетрагидрофолат + N-формимидоил-L-глутамат
- 5-формилтетрагидрофолат + L-глутамат <=> тетрагидрофолат + N-формил-L-глутамат
Он классифицируется по EC 2.1.2.5 и у млекопитающих обнаруживается как часть бифункционального фермента, который также обладает активностью формимидоилтетрагидрофолатциклодеаминазы . [1]
Структура
Домен формиминотрансферазы (FT) формиминотрансферазы-циклодеаминазы (FTCD) образует гомодимер , при этом каждый протомер содержит два субдомена. Домен формиминотрансферазы имеет N-концевой субдомен, который состоит из шестицепочечного смешанного бета-складчатого листа и пяти альфа-спиралей , которые расположены на внешней поверхности бета-листа . Он, в свою очередь, обращен к бета-листу C-концевого субдомена, образуя двойной слой бета-листа. Два субдомена разделены короткой линкерной последовательностью, которая, как считается, не более гибка, чем остальная часть молекулы . Предполагается , что субстрат образует ряд контактов с остатками , обнаруженными как в N-концевом, так и в C-концевом субдоменах. [2] У людей дефицит этого фермента приводит к фенотипу заболевания . [3]
Ссылки
- ^ MacKenzie RE, Aldridge M, Paquin J (10 октября 1980 г.). «Бифункциональный фермент формиминотрансфераза-циклодеаминаза представляет собой тетрамер димеров». J. Biol. Chem . 255 (19): 9474–8. doi : 10.1016/S0021-9258(19)70586-9 . PMID 7410436.[ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ Kohls D, Sulea T, Purisima EO, MacKenzie RE, Vrielink A (январь 2000 г.). «Кристаллическая структура домена формиминотрансферазы формиминотрансферазы-циклодеаминазы: последствия для каналирования субстрата в бифункциональном ферменте». Structure . 8 (1): 35–46. doi : 10.1016/S0969-2126(00)00078-2 . PMID 10673422.
- ^ Хилтон Дж.Ф., Кристенсен К.Э., Уоткинс Д., Раби Б.А., Рено Ю., де ла Луна С., Эстивилл X, Маккензи Р.Э., Хадсон Т.Дж., Розенблатт Д.С. (июль 2003 г.). «Молекулярные основы дефицита глутаматформиминотрансферазы». Хм. Мутат . 22 (1): 67–73. дои : 10.1002/humu.10236 . PMID 12815595. S2CID 38730850.
Внешние ссылки
- Глутамат+формимидоилтрансфераза в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
