Растительный дефензин
Семейство пептидов защиты хозяина в растениях
Семейство белков
Растительный дефензин
Растительный дефенсин NaD1 с альфа-спиралью красного цвета, бета-цепями синего цвета, дисульфидными связями желтого цвета ( PDB : 1mr4 ​)
Идентификаторы
СимволРастительный дефензин
ПфамПФ00304
Клан ПФАМCL0054
ИнтерПроIPR008176
ПРОСИТPDOC00725
СКОП21gps / SCOPe / SUPFAM
суперсемейство OPM58
белок ОПМ1jkz
CDDcd00107
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Семейство белков
Растительный дефензин
Растительный дефенсин NaD1 с альфа-спиралью красного цвета, бета-цепями синего цвета, дисульфидными связями желтого цвета ( PDB : 1mr4 ​)
Идентификаторы
СимволРастительный дефензин
ПфамПФ00304
Клан ПФАМCL0054
ИнтерПроIPR008176
ПРОСИТPDOC00725
СКОП21gps / SCOPe / SUPFAM
суперсемейство OPM58
белок ОПМ1jkz
CDDcd00107
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Растительные дефензины (ранее гамма-тионины) представляют собой семейство примитивных, высокостабильных, богатых цистеином дефензинов, обнаруженных в растениях, которые выполняют функцию защиты растений от патогенов и паразитов . [1] Дефензины являются неотъемлемыми компонентами врожденной иммунной системы и относятся к древнему суперсемейству антимикробных пептидов (AMP). AMP также известны как пептиды защиты хозяина (HDP), [2] и, как полагают, они разошлись примерно 1,4 миллиарда лет назад до эволюции прокариот и эукариот. [3] [4] Они повсеместно встречаются почти во всех видах растений, функционально разнообразны, и их первичная структура значительно варьируется от одного вида к другому, за исключением нескольких остатков цистеина, которые стабилизируют структуру белка за счет образования дисульфидных связей. [1] Растительные дефензины обычно имеют чистый положительный заряд из-за обилия катионных аминокислот [5] и, как правило, делятся на два класса. Те, что относятся к категории II класса, содержат C-концевой пропептидный домен из приблизительно 33 аминокислот [5] и нацелены на вакуоль, [6] в то время как дефензины класса I лишены этого домена и созревают в клеточной стенке. В отличие от своих аналогов класса I, растительные дефензины класса II относительно меньше, и их кислый C-концевой продомен, как предполагается, способствует их вакуолярному нацеливанию. [7] Первые растительные дефензины были обнаружены в ячмене и пшенице в 1990 году и первоначально были обозначены как γ-тионины. [8] [9] В 1995 году название было изменено на «растительный дефензин», когда было установлено, что они эволюционно не связаны с другими тионинами и больше похожи на дефензины насекомых и млекопитающих. [10] [11]

Тканеспецифическая локализация

Большое количество дефензинов изначально было выделено из семян, где они связаны с защитой прорастающих семян от грибковых патогенов, [11] но недавние достижения в области биоинформатики и методов молекулярной биологии показали, что эти пептиды присутствуют и в других частях растения, включая цветы и корни. [12] [3] Дефензины могут быть выражены двумя способами: конститутивно или индуцироваться при определенных стрессах. Например, дефензин AtPDF2.2 из Arabidopsis thaliana выражен конститутивно, [13] в то время как другой дефензин из того же растения индуцируется метилжасмонатом и этиленом. [14]

Структура и эволюция

Вторичная структура основных типов растительных дефензинов (с пронумерованными цистеинами). Наиболее распространен вариант с 8 цистеинами. Альфа-спираль выделена красным, бета-тяжи — синим, дисульфидные связи — желтым.

Растительные дефензины являются членами суперсемейства белков , называемого цис -дефензинами или CSαβ фолдом. [15] Это суперсемейство включает дефензины членистоногих и грибковые дефензины (но не дефензины, обнаруженные у млекопитающих ). Оно также включает несколько семейств белков, не участвующих в иммунной системе, включая растительные белки S-локуса 11, участвующие в самонесовместимости во время размножения, и токсиновые белки в ядах скорпионов . [16] [17] Белки дефензинов вырабатываются как амфипатический предшественник белка с одним или двумя продоменами, которые удаляются для получения конечного зрелого белка. В своей зрелой форме они обычно состоят примерно из 45-50 аминокислотных остатков. Сложенная глобулярная структура характеризуется хорошо определенным 3-цепочечным антипараллельным бета-слоем и короткой альфа-спиралью. [18] Структура большинства растительных дефензинов сшита четырьмя дисульфидными мостиками: три в ядре и один, связывающий N- и C-концы . Некоторые растительные дефензины имеют только три дисульфида в ядре, а некоторые были обнаружены с одним дополнительным (что приводит к пяти общим мостикам). [19] Две из этих связей, образованные между α-спиралью и последней β-цепью, организованы в мотив Cys-стабилизированной α-спирали β-цепи (CSαβ), который играет важную роль в их биологической активности и стабильности. [20] [21] Глобулярные структуры растительных дефензинов делают их устойчивыми к деградации при протеолитическом переваривании и стабильными до pH и температурного диапазона 10 и 90 градусов Цельсия соответственно. [22] [23]

Функции

Растительные дефензины являются крупным компонентом врожденной иммунной системы растений . Они считаются крайне беспорядочными молекулами из-за их разнообразных биологических функций. Геном растений обычно содержит большое количество различных генов дефензинов [24] , которые различаются по своей эффективности против различных патогенов и по количеству, которое они экспрессируют в различных тканях. [25] В дополнение к своим функциям в иммунной системе, многие из этих низкомолекулярных пептидов развили дополнительные роли, помогая воспроизводству и устойчивости к абиотическому стрессу. [1]

Антимикробная активность

Растительные дефензины проявляют разнообразные антимикробные свойства, включая антибактериальную [2] и противогрибковую [26] активность. Способы действия различных дефензинов зависят от типа организма и конкретных молекулярных мишеней [27] [2], хотя точные механизмы их действия различаются. Например, их противогрибковая активность, которая является их наиболее охарактеризованным свойством, объясняется их способностью взаимодействовать с липидными структурами на поверхностях патогенных грибов. К ним относятся сфинголипиды [28] , глюкозицерамид [29] и фосфатидная кислота [30]. Помимо их способности атаковать и повреждать мембраны грибов, эти пептиды также были широко исследованы на предмет их способности вызывать апоптоз и нацеливаться на другие внутриклеточные структуры и биомолекулы. [31] Растительные дефензины могут распространять свою летальность, вмешиваясь в важные процессы развития и/или регуляции, такие как клеточный цикл, когда они нарушают или разрушают мембрану гриба, на который они нацелены. [32] С другой стороны, их способность вызывать апоптоз была связана с биоаккумуляцией активных форм кислорода [33] и привлечением специфических каспаз и белков, связанных с каспазой. [34] Было показано, что при опосредовании своих антибактериальных механизмов растительный дефензин вызывает потерю жизнеспособности клеток, вызывая неблагоприятные морфологические изменения в бактериальной мишени посредством мембранного нацеливания и проникновения. [35] Это взаимодействие дефензина с мембраной было связано с присутствием катионных аминокислотных остатков аргинина, лизина и гистидина. [36] Кроме того, исследования показали, что растительный дефензин ингибирует синтез белка in vitro в бесклеточной системе, [37] и их взаимодействие с ДНК бактериальных патогенов также было задокументировано, что намекает на то, что они могут оказывать летальное воздействие на репликацию или транскрипцию ДНК. [ 35]

Ингибирование ферментов

Некоторые растительные дефензины также были идентифицированы как ингибиторы ферментов α-амилазы или трипсина . [ 38] [39] [40] Считается, что это антифидантная активность для отпугивания насекомых. [39] Как правило, молекулярный анализ моделирования дефензина, экспрессируемого в Vigna unguiculata, показал, что дефензин ингибирует α-амилазу у долгоносиков Acanthoscelides obtectus и Zabrotes subfasciatus , связываясь через свой N-конец с активным сайтом фермента. [38] Дефензины с ингибирующей альфа-амилазу активностью также были идентифицированы в Sorghum bicolor , [39] [41] что позволяет предположить, что дефензины могут влиять на метаболизм углеводов у насекомых-мишеней. Помимо своей способности ингибировать альфа-амилазы, дефензины также демонстрируют ингибирующие свойства по отношению к трипсину и химотрипсину. Например, было задокументировано, что два дефензина из семян Cassia fistula подавляют активность трипсина [42] [40] , а дефензин Capsicum annuum (CanDef-20) изменяет метаболизм насекомых и замедляет рост несколькими способами, такими как повышение регуляции липазы, сериновой эндопептидазы, глутатион-S-трансферазы, кадгерина, щелочной фосфатазы и аминопептидаз, а также запуск мобилизации транспозона в Helicoverpa armigera . [43]

Противораковые

Дополнительная беспорядочная активность некоторых растительных дефензинов заключается в остановке роста или разрушении мембран раковых клеток в экспериментах in vitro . [44] [45] Это взаимодействие в основном облегчается и становится стабильным из-за отрицательно заряженных компонентов мембраны на раковых клетках относительно положительного заряда дефензина. [46] [47] Как правило, в дополнение к снижению жизнеспособности клеток меланомы и лейкемии, дефензин 1 Nicotiana alata (NaD1), как сообщается, вызывает гибель опухолевых клеток в течение 30 минут после контакта. [48] Это некротическое убийство клеток облегчалось связыванием NaD1 с липидом плазматической мембраны, фосфатидилинозитол 4,5-бисфосфатом (PIP2), что приводило к последующему лизису клеток. Дефензины растительного происхождения также показали сильную токсичность в отношении рака толстой кишки и молочной железы. [49]

Устойчивость к абиотическому стрессу

Растительные дефензины экспрессируются в различных органеллах и тканях растений, и воздействие на растения определенных экологических стрессов было связано с повышенной экспрессией дефензина, что предполагает их функцию в защите от абиотического стресса. [50] Недавно было обнаружено, что посредством адаптивной активности эндоплазматического ретикулума растительные дефензины AhPDF1.1 и AhPDF1.2 проявляют толерантность к металлу (Zn) у дрожжей и растений. [51] Кроме того, было задокументировано, что дефензин из риса-сырца секвестрирует кадмий в рисе, предотвращая его внутриклеточное распределение. [7] Сверхэкспрессия гена дефензина нута также придает толерантность к стрессу, вызванному дефицитом воды, у Arabidopsis thaliana . [52]

Примеры

К этому семейству относятся следующие растительные белки:

  • Специфический для цветов дефензин Nicotiana alata (NaD1)
  • Гамма-тионины из эндосперма Triticum aestivum (пшеница) (гамма-пуротионины) и гамма-гордотионины из Hordeum vulgare (ячмень) токсичны для клеток животных и подавляют синтез белка в бесклеточных системах. [18]
  • Специфический для цветов тионин (FST) из Nicotiana tabacum (табак обыкновенный). [53]
  • Противогрибковые белки (АФП) из семян видов Brassicaceae, таких как редис, горчица, репа и Arabidopsis thaliana (кресс-салат Таля). [54]
  • Ингибиторы альфа-амилаз насекомых из сорго. [41]
  • Вероятный ингибитор протеазы P322 из Solanum tuberosum (картофель).
  • Белок, связанный с прорастанием, из Vigna unguiculata (вигна). [55]
  • Специфический для пыльника белок SF18 из подсолнечника. SF18 — это белок, содержащий домен гамма-тионина на N-конце и богатый пролином C-концевой домен.
  • Glycine max (соевый) богатый серой белок SE60. [56]
  • Антибактериальные пептиды Vicia faba (конские бобы) фабатин-1 и -2.

Базы данных

Доступна база данных антимикробных пептидов, включая дефензины: PhytAMP (http://phytamp.hammamilab.org). [57]

Ссылки

  1. ^ abc Parisi K, Shafee TM, Quimbar P, van der Weerden NL, Bleackley MR, Anderson MA (апрель 2019 г.). «Эволюция, функция и механизмы действия растительных дефензинов». Семинары по клеточной и эволюционной биологии . 88 : 107– 118. doi :10.1016/j.semcdb.2018.02.004. PMID  29432955. S2CID  3543741.
  2. ^ abc Sathoff AE, Samac DA (май 2019). «Антибактериальная активность растительных дефензинов». Молекулярные взаимодействия растений и микробов . 32 (5): 507– 514. doi : 10.1094/mpmi-08-18-0229-cr . PMID  30501455. S2CID  205343360.
  3. ^ ab Carvalho A, Gomes VM (декабрь 2011 г.). «Растительные дефензины и дефензиноподобные пептиды — биологическая активность и биотехнологическое применение». Current Pharmaceutical Design . 17 (38): 4270– 4293. doi :10.2174/138161211798999447. PMID  22204427.
  4. ^ Javaux EJ, Knoll AH, Walter MR (июль 2001 г.). «Морфологическая и экологическая сложность в ранних эукариотических экосистемах». Nature . 412 (6842): 66– 69. doi :10.1038/35083562. PMID  11452306. S2CID  205018792.
  5. ^ ab Tavares LS, Santos M, Viccini LF, Moreira JS, Miller RN, Franco OL (октябрь 2008 г.). «Биотехнологический потенциал антимикробных пептидов из цветов». Peptides . 29 (10): 1842– 1851. doi :10.1016/j.peptides.2008.06.003. PMID  18602431. S2CID  25750244.
  6. ^ Lay FT, Poon S, McKenna JA, Connelly AA, Barbeta BL, McGinness BS и др. (Февраль 2014 г.). «C-концевой пропептид растительного дефензина обеспечивает цитопротекторные и субклеточные функции нацеливания». BMC Plant Biology . 14 (1): 41. doi : 10.1186/1471-2229-14-41 . PMC 3922462 . PMID  24495600. 
  7. ^ ab Azmi S, Hussain MK (2021-01-14). "Анализ структур, функций и трансгенности фитопептидов дефензина и тионина: обзор". Beni-Suef University Journal of Basic and Applied Sciences . 10 (1). doi : 10.1186/s43088-020-00093-5 . ISSN  2314-8543.
  8. ^ Mendez E, Moreno A, Colilla F, Pelaez F, Limas GG, Mendez R, et al. (декабрь 1990 г.). «Первичная структура и ингибирование синтеза белка в эукариотической бесклеточной системе нового тионина, гамма-гордотионина, из эндосперма ячменя». European Journal of Biochemistry . 194 (2): 533– 539. doi : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb15649.x . PMID  2176600.
  9. ^ Colilla FJ, Rocher A, Mendez E (сентябрь 1990 г.). "гамма-пуротионины: аминокислотная последовательность двух полипептидов нового семейства тионинов из эндосперма пшеницы". FEBS Letters . 270 ( 1– 2): 191– 194. doi : 10.1016/0014-5793(90)81265-p . PMID  2226781. S2CID  9260786.
  10. ^ Broekaert WF, Terras FR, Cammue BP, Osborn RW (август 1995 г.). «Растительные дефензины: новые антимикробные пептиды как компоненты системы защиты хозяина». Plant Physiology . 108 (4): 1353– 1358. doi :10.1104/pp.108.4.1353. PMC 157512 . PMID  7659744. 
  11. ^ ab Terras FR, Eggermont K, Kovaleva V, Raikhel NV, Osborn RW, Kester A, et al. (Май 1995). "Небольшие богатые цистеином противогрибковые белки из редиса: их роль в защите хозяина". The Plant Cell . 7 (5): 573– 588. doi :10.1105/tpc.7.5.573. PMC 160805 . PMID  7780308. 
  12. ^ Carvalho A, Gomes VM (май 2009). "Растительные дефензины — перспективы биологических функций и биотехнологических свойств". Пептиды . 30 (5): 1007–1020 . doi : 10.1016/j.peptides.2009.01.018 . PMID  19428780. S2CID  44007736.
  13. ^ Siddique S, Wieczorek K, Szakasits D, Kreil DP, Bohlmann H (октябрь 2011 г.). «Промотор гена дефензина растения направляет специфическую экспрессию в синцитиях, вызванных нематодами, в корнях Arabidopsis». Физиология и биохимия растений . 49 (10): 1100– 1107. doi :10.1016/j.plaphy.2011.07.005. PMC 3185291. PMID  21813283 . 
  14. ^ Penninckx IA, Eggermont K, Terras FR, Thomma BP, De Samblanx GW, Buchala A и др. (декабрь 1996 г.). «Системная активация гена дефензина растения, вызванная патогеном, в Arabidopsis следует независимому от салициловой кислоты пути». The Plant Cell . 8 (12): 2309– 2323. doi :10.1105/tpc.8.12.2309. PMC 161354 . PMID  8989885. 
  15. ^ Dash TS, Shafee T, Harvey PJ, Zhang C, Peigneur S, Deuis JR и др. (февраль 2019 г.). «Семейство токсинов многоножек определяет древний класс дефензинов CSαβ» (PDF) . Структура . 27 (2): 315–326.e7. doi : 10.1016/J.STR.2018.10.022 . PMID  30554841.
  16. ^ Shafee TM, Lay FT, Hulett MD, Anderson MA (сентябрь 2016 г.). «Дефензины состоят из двух независимых, конвергентных белковых суперсемейств» (PDF) . Молекулярная биология и эволюция . 33 (9): 2345–2356 . doi : 10.1093/molbev/msw106 . PMID  27297472.
  17. ^ Shafee TM, Lay FT, Phan TK, Anderson MA, Hulett MD (февраль 2017 г.). «Конвергентная эволюция последовательности, структуры и функции дефензина». Cellular and Molecular Life Sciences . 74 (4): 663– 682. doi :10.1007/s00018-016-2344-5. PMC 11107677 . PMID  27557668. S2CID  24741736. 
  18. ^ ab Bruix M, Jiménez MA, Santoro J, González C, Colilla FJ, Méndez E, Rico M (январь 1993 г.). "Структура раствора гамма-1-H и гамма-1-P тионинов из эндосперма ячменя и пшеницы, определенная с помощью 1H-ЯМР: структурный мотив, общий для токсичных белков членистоногих". Biochemistry . 32 (2): 715– 724. doi :10.1021/bi00053a041. PMID  8380707.
  19. ^ Janssen BJ, Schirra HJ, Lay FT, Anderson MA, Craik DJ (июль 2003 г.). «Структура дефензина 1 Petunia hybrida, нового растительного дефензина с пятью дисульфидными связями». Биохимия . 42 (27): 8214– 8222. doi :10.1021/bi034379o. PMID  12846570.
  20. ^ Cornet B, Bonmatin JM, Hetru C, Hoffmann JA, Ptak M, Vovelle F (май 1995). "Уточненная трехмерная структура раствора дефензина насекомых A". Structure . 3 (5): 435– 448. doi : 10.1016/s0969-2126(01)00177-0 . PMID  7663941.
  21. ^ Bontems F, Roumestand C, Boyot P, Gilquin B, Doljansky Y, Menez A, Toma F (февраль 1991 г.). «Трехмерная структура природного харибдотоксина в водном растворе по данным 1H-ЯМР. Харибдотоксин обладает структурным мотивом, обнаруженным в других токсинах скорпиона». European Journal of Biochemistry . 196 (1): 19– 28. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15780.x . PMID  1705886.
  22. ^ Wong JH, Ng TB (июль 2005 г.). «Сесквин, мощный дефензиноподобный антимикробный пептид из молотых бобов с ингибирующей активностью по отношению к опухолевым клеткам и обратной транскриптазе ВИЧ-1». Пептиды . 26 (7): 1120– 1126. doi :10.1016/j.peptides.2005.01.003. PMID  15949629. S2CID  39557168.
  23. ^ Wong JH, Ng TB (август 2005 г.). «Вульгаринин, противогрибковый пептид широкого спектра действия из фасоли (Phaseolus vulgaris)». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 37 (8): 1626– 1632. doi :10.1016/j.biocel.2005.02.022. PMID  15896669.
  24. ^ Silverstein KA, Moskal WA, Wu HC, Underwood BA, Graham MA, Town CD, VandenBosch KA (июль 2007 г.). «Небольшие богатые цистеином пептиды, напоминающие антимикробные пептиды, были недооценены в растениях». The Plant Journal . 51 (2): 262– 280. doi : 10.1111/j.1365-313x.2007.03136.x . PMID  17565583.
  25. ^ Lay FT, Anderson MA (февраль 2005 г.). «Дефензины — компоненты врожденной иммунной системы растений». Current Protein & Peptide Science . 6 (1): 85– 101. doi :10.2174/1389203053027575. PMID  15638771.
  26. ^ Aerts AM, François IE, Meert EM, Li QT, Cammue BP, Thevissen K (2007). «Противогрибковая активность RsAFP2, растительного дефензина из raphanus sativus, включает индукцию активных форм кислорода в Candida albicans». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 13 (4): 243– 247. doi :10.1159/000104753. PMID  17827975. S2CID  26806532.
  27. ^ Cools TL, Struyfs C, Cammue BP, Thevissen K (апрель 2017 г.). «Противогрибковые растительные дефензины: более глубокое понимание их способа действия как основы для их использования для борьбы с грибковыми инфекциями». Future Microbiology . 12 (5): 441– 454. doi :10.2217/fmb-2016-0181. PMID  28339295.
  28. ^ Thevissen K, François IE, Takemoto JY, Ferket KK, Meert EM, Cammue BP (сентябрь 2003 г.). «DmAMP1, противогрибковый растительный дефензин из георгина (Dahlia merckii), взаимодействует со сфинголипидами из Saccharomyces cerevisiae». FEMS Microbiology Letters . 226 (1): 169– 173. doi : 10.1016/S0378-1097(03)00590-1 . PMID  13129623.
  29. ^ Thevissen K, Ferket KK, François IE, Cammue BP (ноябрь 2003 г.). «Взаимодействие противогрибковых растительных дефензинов с компонентами мембран грибов». Пептиды . Антимикробные пептиды II. 24 (11): 1705– 1712. doi :10.1016/j.peptides.2003.09.014. PMID  15019201. S2CID  36092756.
  30. ^ Kvansakul M, Lay FT, Adda CG, Veneer PK, Baxter AA, Phan TK и др. (октябрь 2016 г.). «Связывание фосфатидной кислоты с помощью NsD7 опосредует образование спиральных олигомерных сборок дефензин-липид и проницаемость мембраны». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (40): 11202– 11207. Bibcode : 2016PNAS..11311202K . doi : 10.1073/pnas.1607855113 . PMC 5056070. PMID  27647905. 
  31. ^ Wilmes M, Cammue BP, Sahl HG, Thevissen K (август 2011 г.). «Антибиотическая активность пептидов защиты хозяина: больше, чем нарушение липидного бислоя». Natural Product Reports . 28 (8): 1350–1358 . doi :10.1039/c1np00022e. PMID  21617811.
  32. ^ Lobo DS, Pereira IB, Fragel-Madeira L, Medeiros LN, Cabral LM, Faria J, et al. (Январь 2007). "Противогрибковый дефензин 1 Pisum sativum взаимодействует с циклином F Neurospora crassa, связанным с клеточным циклом". Биохимия . 46 (4): 987– 996. doi :10.1021/bi061441j. PMID  17240982.
  33. ^ Аэртс А.М., Бамменс Л., Говерт Г., Кармона-Гутьеррес Д., Мадео Ф., Камму Б.П., Тевиссен К. (2011). «Противогрибковый растительный дефенсин HsAFP1 из Heuchera sanguinea индуцирует апоптоз у Candida albicans». Границы микробиологии . 2 : 47. doi : 10.3389/fmicb.2011.00047 . ПМК 3128936 . ПМИД  21993350. 
  34. ^ Thevissen K, de Mello Tavares P, Xu D, Blankenship J, Vandenbosch D, Idkowiak-Baldys J, et al. (апрель 2012 г.). «Растительный дефензин RsAFP2 вызывает стресс клеточной стенки, неправильную локализацию септина и накопление церамидов у Candida albicans». Молекулярная микробиология . 84 (1): 166– 180. doi :10.1111/j.1365-2958.2012.08017.x. PMC 3405362. PMID  22384976 . 
  35. ^ ab Velivelli SL, Islam KT, Hobson E, Shah DM (2018-05-16). "Способы действия двухдоменного растительного дефензина MtDef5 против бактериального патогена Xanthomonas campestris". Frontiers in Microbiology . 9 : 934. doi : 10.3389/fmicb.2018.00934 . PMC 5964164. PMID  29867843 . 
  36. ^ Cools TL, Vriens K, Struyfs C, Verbandt S, Ramada MH, Brand GD и др. (2017-11-21). "Противогрибковый растительный дефензин HsAFP1 — это пептид, взаимодействующий с фосфатидной кислотой и индуцирующий проницаемость мембраны". Frontiers in Microbiology . 8 : 2295. doi : 10.3389/fmicb.2017.02295 . PMC 5702387. PMID  29209301 . 
  37. ^ Chen GH, Hsu MP, Tan CH, Sung HY, Kuo CG, Fan MJ и др. (февраль 2005 г.). «Клонирование и характеристика растительного дефензина VaD1 из бобов адзуки». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 53 (4): 982– 988. doi :10.1021/jf0402227. PMID  15713009.
  38. ^ ab Pelegrini PB, Lay FT, Murad AM, Anderson MA, Franco OL (ноябрь 2008 г.). «Новые идеи о механизме действия ингибиторов альфа-амилазы из семейства растительных дефензинов». Proteins . 73 (3): 719– 729. doi :10.1002/prot.22086. PMID  18498107. S2CID  28378146.
  39. ^ abc Franco OL, Rigden DJ, Melo FR, Grossi-De-Sá MF (январь 2002). «Ингибиторы альфа-амилазы растений и их взаимодействие с альфа-амилазами насекомых». European Journal of Biochemistry . 269 (2): 397– 412. doi : 10.1046/j.0014-2956.2001.02656.x . PMID  11856298.
  40. ^ ab Pelegrini PB, Franco OL (ноябрь 2005 г.). «Растительные гамма-тионины: новые идеи о механизме действия многофункционального класса защитных белков». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 37 (11): 2239– 2253. doi :10.1016/j.biocel.2005.06.011. PMID  16084753.
  41. ^ ab Bloch C, Richardson M (февраль 1991 г.). «Новое семейство небольших (5 кДа) белковых ингибиторов альфа-амилаз насекомых из семян или сорго (Sorghum bicolar (L) Moench) имеет гомологию последовательностей с гамма-пуротионинами пшеницы». FEBS Letters . 279 (1): 101– 104. doi : 10.1016/0014-5793(91)80261-z . PMID  1995329. S2CID  84023901.
  42. ^ Wijaya R, Neumann GM, Condron R, Hughes AB, Polya GM (ноябрь 2000 г.). «Защитные белки из семян Cassia fistula включают гомолог белка переноса липидов и ингибитор протеазы растительного дефензина». Plant Science . 159 (2): 243– 255. doi :10.1016/s0168-9452(00)00348-4. PMID  11074277.
  43. ^ Mulla JA, Tamhane VA (февраль 2023 г.). «Новые идеи о том, как употребление растительного дефензина вызвало метаболические реакции у полифагного насекомого-вредителя Helicoverpa armigera». Scientific Reports . 13 (1): 3151. Bibcode :2023NatSR..13.3151M. doi :10.1038/s41598-023-29250-3. PMC 9950371 . PMID  36823197. S2CID  257084253. 
  44. ^ Poon IK, Baxter AA, Lay FT, Mills GD, Adda CG, Payne JA и др. (апрель 2014 г.). «Олигомеризация дефензина, опосредованная фосфоинозитидом, вызывает лизис клеток». eLife . 3 : e01808. doi : 10.7554/ELIFE.01808 . PMC 3968744 . PMID  24692446. 
  45. ^ Baxter AA, Richter V, Lay FT, Poon IK, Adda CG, Veneer PK и др. (июнь 2015 г.). «Томатный дефензин TPP3 связывает фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфат через консервативную конформацию димерного катионного захвата для опосредования лизиса клеток». Молекулярная и клеточная биология . 35 (11): 1964–1978 . doi : 10.1128/mcb.00282-15 . PMC 4420927. PMID  25802281. S2CID  26373331. 
  46. ^ Ran S, He J, Huang X, Soares M, Scothorn D, Thorpe PE (февраль 2005 г.). «Противоопухолевые эффекты моноклонального антитела, связывающего анионные фосфолипиды на поверхности кровеносных сосудов опухоли у мышей». Clinical Cancer Research . 11 (4): 1551– 1562. doi :10.1158/1078-0432.ccr-04-1645. PMID  15746060. S2CID  10494972.
  47. ^ Kufe DW (декабрь 2009 г.). «Муцины при раке: функция, прогноз и терапия». Nature Reviews. Рак . 9 (12): 874– 885. doi :10.1038/nrc2761. PMC 2951677. PMID  19935676 . 
  48. ^ Baxter AA, Poon IK, Hulett MD (2017-01-23). ​​«Растительный дефензин NaD1 индуцирует гибель опухолевых клеток посредством неапоптотического мембранолитического процесса». Cell Death Discovery . 3 (1): 16102. doi :10.1038/cddiscovery.2016.102. PMC 5253418 . PMID  28179997. S2CID  1845991. 
  49. ^ Гусман-Родригес Дж. Дж., Очоа-Сарсоса А., Лопес-Гомес Р., Лопес-Меса Дж. Э. (2015). «Растительные антимикробные пептиды как потенциальные противораковые средства». БиоМед Исследования Интернэшнл . 2015 : 735087. doi : 10.1155/2015/735087 . ПМЦ 4359852 . ПМИД  25815333. 
  50. ^ de Beer A, Vivier MA (октябрь 2011 г.). «Четыре растительных дефензина из местного южноафриканского вида Brassicaceae демонстрируют разную активность против двух тестовых патогенов, несмотря на высокое сходство последовательностей в кодирующих генах». BMC Research Notes . 4 (1): 459. doi : 10.1186/1756-0500-4-459 . PMC 3213222. PMID  22032337 . 
  51. ^ Mith O, Benhamdi A, Castillo T, Bergé M, MacDiarmid CW, Steffen J, et al. (Июнь 2015 г.). «Противогрибковый растительный дефензин AhPDF1.1b является полезным фактором, участвующим в адаптивном ответе на перегрузку цинком, когда он экспрессируется в дрожжевых клетках». MicrobiologyOpen . 4 (3): 409– 422. doi :10.1002/mbo3.248. PMC 4475384 . PMID  25755096. 
  52. ^ Кумар М., Юсуф МА., Ядав П., Нараян С., Кумар М. (12.03.2019). «Сверхэкспрессия гена дефензина нута придает устойчивость к стрессу, вызванному дефицитом воды, у Arabidopsis thaliana». Frontiers in Plant Science . 10 : 290. doi : 10.3389/fpls.2019.00290 . PMC 6423178. PMID  30915095. 
  53. ^ Гу Q, Кавата Э.Э., Морс М.Д., Ву Х.М., Чунг А.Ю. (июль 1992 г.). «Цветочная кДНК, кодирующая новый тионин в табаке». Молекулярная и общая генетика . 234 (1): 89–96 . doi :10.1007/BF00272349. PMID  1495489. S2CID  32002467.
  54. ^ Terras FR, Torrekens S, Van Leuven F, Osborn RW, Vanderleyden J, Cammue BP, Broekaert WF (февраль 1993 г.). «Новое семейство основных богатых цистеином растительных противогрибковых белков из видов Brassicaceae». FEBS Letters . 316 (3): 233– 240. doi : 10.1016/0014-5793(93)81299-F . PMID  8422949. S2CID  28420512.
  55. ^ Ishibashi N, Yamauchi D, Minamikawa T (июль 1990). «Сохраненная мРНК в семядолях семян Vigna unguiculata: нуклеотидная последовательность клонированной кДНК для сохраненной мРНК и индукция ее синтеза преждевременным прорастанием». Plant Molecular Biology . 15 (1): 59– 64. doi :10.1007/BF00017724. PMID  2103443. S2CID  13588960.
  56. ^ Choi Y, Choi YD, Lee JS (февраль 1993 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующей низкомолекулярный богатый серой белок в семенах сои». Физиология растений . 101 (2): 699– 700. doi :10.1104/pp.101.2.699. PMC 160625. PMID  8278516 . 
  57. ^ Хаммами Р., Бен Хамида Дж., Верготен Г., Флисс И. (январь 2009 г.). «PhytAMP: база данных, посвященная антимикробным растительным пептидам». Nucleic Acids Research . 37 (выпуск базы данных): D963 – D968 . doi :10.1093/nar/gkn655. PMC 2686510. PMID  18836196 .  

Подсемейства

  • Гамма-пуротионин InterPro :  IPR008177
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR008176
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Plant_defensin&oldid=1225852864"