Регуляторы GTP-связывающих белков регулируют G-белки несколькими различными способами. Малые GTPases действуют как молекулярные переключатели в сигнальных путях, которые регулируют функции других белков. Они активны или «ВКЛ», когда они связаны с GTP , и неактивны или «ВЫКЛ», когда связаны с GDP . [1] Активацию и деактивацию малых GTPases можно рассматривать как происходящие в цикле между GTP-связанной и GDP-связанной формами, регулируемыми другими регуляторными белками.
Неактивная форма ГТФаз (форма ГДФ) активируется классом белков, называемых факторами обмена гуанозиновых нуклеотидов (ГЭФ). ГЭФ катализируют обмен нуклеотидов, способствуя высвобождению ГДФ из малой ГТФазы (путем вытеснения иона Mg2 + , связанного с малой ГТФазой ) и заменой ГДФ на ГТФ (который находится как минимум в 10-кратном избытке внутри клетки). Инактивация активной малой ГТФазы достигается посредством гидролиза ГТФ за счет собственной гидролитической активности ГТФ малой ГТФазы.
Скорость гидролиза ГТФ для малых ГТФаз, как правило, слишком мала для создания физиологически значимых временных сигналов, поэтому для ускорения этой активности требуется другой класс регуляторных белков — белки, активирующие ГТФазу (GAP).
Другой класс регуляторных белков, ингибиторы диссоциации гуанозиновых нуклеотидов (GDI), связываются с GDP-связанной формой малых ГТФаз Rho и Rab и не только предотвращают обмен (поддерживая малую ГТФазу в выключенном состоянии), но и не позволяют малой ГТФазе локализоваться на мембране, которая является местом их действия.