ГРИЯ2
Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens
ГРИЯ2
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыGRIA2 , GLUR2, GLURB, GluA2, GluR-K2, HBGR2, субъединица 2 ионотропного рецептора глутамата типа AMPA, gluR-B, gluR-2, NEDLIB
Внешние идентификаторыОМИМ : 138247; МГИ : 95809; гомологен : 20225; Генные карты : GRIA2; ОМА :ГРИА2 - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

2891

14800

Ансамбль

ENSG00000120251

ENSMUSG00000033981

UniProt

Р42262

Р23819

RefSeq (мРНК)

NM_000826
NM_001083619
NM_001083620
NM_001379000
NM_001379001

NM_001039195
NM_001083806
NM_013540
NM_001357924
NM_001357927

RefSeq (белок)

NP_000817
NP_001077088
NP_001077089
NP_001365929
NP_001365930

NP_001034284
NP_001077275
NP_038568
NP_001344853
NP_001344856

Местоположение (UCSC)Хр 4: 157,2 – 157,37 МбХр 3: 80,59 – 80,71 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Субъединица 2 ионотропного рецептора глутамата типа AMPA (рецептор глутамата 2, или GluR-2) — это белок , который у людей кодируется геном GRIA2 ( или GLUR2 ) , и это субъединица, обнаруженная в рецепторах AMPA . [5] [6] [7]

Функция

Рецепторы глутамата являются преобладающими возбуждающими нейротрансмиттерными рецепторами в мозге млекопитающих и активируются в различных нормальных нейрофизиологических процессах. Этот генный продукт принадлежит к семейству рецепторов глутамата, которые чувствительны к альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазол пропионату (AMPA), называемым рецепторами AMPA , и функционируют как лиганд-активируемые катионные каналы . Эти каналы собираются из комбинации 4 субъединиц, кодируемых 4 генами ( GRIA1-4 ). Субъединица, кодируемая этим геном ( GRIA2 ), подвергается редактированию РНК , которое делает рецептор, частью которого он становится, непроницаемым для ионов кальция (Ca 2+ ). Исследования на людях и животных показывают, что редактирование РНК необходимо для нормальной работы мозга, а дефектное редактирование РНК этого гена может иметь отношение к этиологии бокового амиотрофического склероза (БАС). Для этого гена был отмечен альтернативный сплайсинг , приводящий к появлению вариантов транскриптов, кодирующих различные изоформы , включая генерацию изоформ флип-флоп, которые различаются по своим свойствам передачи сигнала . [8] [7]

Взаимодействия

Было показано, что GRIA2 взаимодействует с SPTAN1 , [9] GRIP1 [10] и PICK1 . [10]

Редактирование РНК

Несколько ионных каналов и пре- мРНК рецепторов нейротрансмиттеров в качестве субстратов для ADAR . Сюда входят 5 субъединиц ионотропного рецептора глутамата AMPA субъединицы рецептора глутамата (Glur2, Glur3, Glur4) и субъединицы рецептора каината (Glur5, Glur6). Глутамат-управляемые ионные каналы состоят из четырех субъединиц на канал, причем каждая субъединица вносит свой вклад в структуру поровой петли. Структура поровой петли связана со структурой, обнаруженной в каналах K + (например, человеческий канал K v 1.1 ). [11] Пре-мРНК человеческого канала K v 1.1 также подвергается редактированию РНК от A до I. [12] Функция рецепторов глутамата заключается в посредничестве быстрой нейротрансмиссии в мозг. Разнообразие субъединиц, а также сплайсинг РНК определяются событиями редактирования РНК отдельных субъединиц. Это приводит к необходимо высокому разнообразию этих рецепторов. Glur2 является генным продуктом пре-мРНК гена GRIA2 и подвергается редактированию РНК.

Тип

Тип редактирования РНК, который происходит в пре-мРНК GluR-2, — это редактирование аденозина в инозин (A-в-I). [11] Редактирование РНК A-в-I катализируется семейством аденозиндезаминаз, действующих на РНК (ADAR), которые специфически распознают аденозины в двухцепочечных областях пре-мРНК и дезаминируют их до инозина. Инозины распознаются как гуанозин трансляционным аппаратом клеток. Существует три члена семейства ADAR — ADAR 1-3, причем ADAR1 и ADAR2 являются единственными ферментативно активными членами. Считается, что ADAR3 играет регуляторную роль в мозге. ADAR1 и ADAR2 широко экспрессируются в тканях, в то время как ADAR3 ограничен мозгом. Двухцепочечные области РНК образуются путем спаривания оснований между остатками в области, близкой к участку редактирования, с остатками, как правило, в соседнем интроне, но могут быть экзонной последовательностью. Область, которая спаривается с областью редактирования, известна как Редактирующая Комплементарная Последовательность (ECS). ADAR связываются и взаимодействуют напрямую с субстратом dsRNA через свои домены связывания двухцепочечной РНК. Если участок редактирования находится в кодирующей последовательности, это может привести к изменению кодона. Это может привести к трансляции изоформы белка из-за изменения его первичной структуры белка. Следовательно, редактирование также может изменить функцию белка. Редактирование A-в-I происходит в некодирующих последовательностях РНК, таких как интроны, нетранслируемые области (UTR), LINE, SINE (особенно повторы Alu). Считается, что функция редактирования A в I в этих областях включает в себя создание сайтов сплайсинга и удержание РНК в ядре, среди прочего.

Расположение

В пре-мРНК GluR-2 сайт редактирования Q/R находится в аминокислотной позиции 607. Это местоположение находится в области поровой петли глубоко внутри ионного канала в сегменте мембраны белка 2. Редактирование приводит к изменению кодона глутамина (Q) на кодон аргинина (R). Редактирование в сайте R/G, расположенном в аминокислотной позиции 764, приводит к изменению кодона с аргинина на глицин. Все редактирование в рецепторах глутамата происходит в двухцепочечных РНК (dsRNA), которые образуются из-за комплементарного спаривания оснований между областью сайта редактирования внутри экзона и ECS внутри последовательности интрона. [13] Сайт R/G

Сохранение

Регулирование

Редактирование происходит на участке Q/R с частотой 100% транскриптов GluR2 в мозге. Это единственный известный участок редактирования, который редактируется с частотой 100%. [11] Однако некоторые стриарные и кортикальные нейроны редактируются реже. Это было предложено в качестве причины более высокого уровня эксайтотоксичности этих конкретных нейронов. [14] Участок R/G регулируется в процессе развития, будучи в значительной степени нередактируемым в эмбриональном мозге, а его уровни повышаются после рождения. (ссылка 53)

Последствия

Структура

Редактирование приводит к изменению кодона с кодона глутамина (CAG) на кодон аргинина (CIG). [15] Редактирование в R/G приводит к изменению кодона. Известно, что область сайта редактирования является областью, которая контролирует проницаемость двухвалентных катионов. Другие ионотропные рецепторы глутамата AMPA имеют геномно кодируемый остаток глутамина, тогда как GluR2 имеет аргинин.

Функция

Редактирование РНК пре-мРНК GluR-2 (GluR-B) является наиболее охарактеризованным примером редактирования A-to-I. Активируемый L-глутаматом, основным возбуждающим нейротрансмиттером в центральной нервной системе позвоночных, он действует как агонист на нейротрансмиттерах NMDA, AMPA и каинат.(103) Активация приводит к входу нейронального катиона (CA2+), вызывая деполяризацию мембраны, необходимую для процесса возбуждающей нейротрансмиссии. Проницаемость кальция этих рецепторных каналов необходима для многих важных событий в ЦНС, включая долгосрочную потенциацию.(104) Поскольку редактирование происходит почти в 100% транскриптов и необходимо для жизни, часто задаются вопросом, почему отредактированный GluR-B не кодируется геномно, а выводится путем редактирования РНК. Ответ неизвестен.

Редактирование РНК на участке Q/R, как полагают, изменяет проницаемость канала, делая его непроницаемым для Ca 2+ . Участок Q/R также встречается в рецепторах каината GluR5 и GluR6. Редактирование на участке Q/R определяет проницаемость канала для кальция [11] , при этом каналы, содержащие отредактированную форму, менее проницаемы для кальция. Это отличается от GluR6, где редактирование участка Q/R может увеличить проницаемость канала для кальция, особенно если также отредактированы участки I/V и Y/C. Таким образом, основная функция редактирования заключается в регуляции электрофизиологии канала. [16]

Редактирование в некоторых стриарных и кортикальных нейронах с большей вероятностью подвержено эксайтотоксичности, что, как полагают, связано с менее чем 100% редактированием этих конкретных нейронов. [14] Редактирование также имеет несколько других функциональных эффектов. Редактирование изменяет созревание и сборку канала, при этом неотредактированная форма имеет тенденцию к тетрамеризации, а затем транспортируется в синапс. Однако отредактированная версия собирается как мономер и находится в основном в эндоплазматическом ретикулуме . Считается, что остаток аргинина в поровой петле рецептора GluR-2 принадлежит к сигналу удержания для эндоплазматического ретикулума. Поэтому редактирование — поскольку оно происходит со 100% частотой — подавляет доступность канала в синапсе. Этот процесс происходит до сборки каналов, тем самым предотвращая образование гомерических каналов glur-2, которые могут мешать синаптической сигнализации.

Редактирование также происходит на сайте R/G. Редактирование на сайтах R/G приводит к изменению скорости восстановления рецептора после десенсибилизации. Редактирование на этих сайтах приводит к более быстрому времени восстановления после десенсибилизации [17]

Нарушение регуляции

Боковой амиотрофический склероз

Многие исследования на людях и животных определили, что редактирование РНК участка Q/R в пре-мРНК GluR2 необходимо для нормальной работы мозга. Дефектное редактирование было связано с несколькими состояниями, такими как боковой амиотрофический склероз (БАС). БАС поражает 1 из 2000 человек, обычно со смертельным исходом в течение 1–5 лет, причем начало в большинстве случаев является спорадическим, а в меньшинстве — семейным. [18] При этих состояниях двигательные нейроны дегенерируют, что приводит к конечному параличу и дыхательной недостаточности. Известно, что эксайтотоксичность глутамата способствует распространению спорадического состояния. Уровни глутамата увеличиваются на 40%, что позволяет предположить, что активация рецепторов глутамата может быть причиной этого, вызывая увеличение притока Ca2+ и затем гибель нейронов. [19] Поскольку уменьшение или потеря редактирования в участке Q/R приведет к увеличению проницаемости кальция, было обнаружено, что у больных двигательных нейронов уровни редактирования Glur 2 (62–100%) в этом участке снижены. [20] [21] [22] [23] Считается, что аномальное редактирование специфично для этого состояния, поскольку не было обнаружено снижения уровней редактирования при спинальной и бульбарной мышечной атрофии. [23] Редактирование Q/R — не единственный задействованный механизм, поскольку редактирование происходит только в спинальных двигательных нейронах, а не в верхних спинальных нейронах. Кроме того, неизвестно, участвует ли нарушение регуляции редактирования в инициации состояния или оно происходит во время патогенеза.

Эпилепсия

В мышиных моделях неудача редактирования приводит к эпилептическим припадкам и смерти в течение 3 недель после рождения. [11] Почему редактирование происходит в этом месте, а не в геномно кодируемом аргинине, неизвестно, поскольку редактируются почти 100% транскриптов.

Рак

Снижение редактирования в Q/R-сайте также обнаружено в некоторых опухолях человеческого мозга. Снижение экспрессии ADAR2, как полагают, связано с эпилептическими припадками при злокачественной глиоме. [24]

Использование в диагностической иммунохимии

GRIA2 является диагностическим иммунохимическим маркером для солитарной фиброзной опухоли (SFT), отличающим ее от большинства имитаторов. Среди других CD34 -позитивных опухолей GRIA2 также экспрессируется в дерматофибросаркоме выбухающей ( DFSP ); однако клинические и гистологические особенности помогают в их различении. GRIA2 показывает ограниченное распространение в других опухолях мягких тканей. [25]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000120251 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000033981 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ HGNC . "Symbol Report: GRIA2" . Получено 29 декабря 2017 г. .
  6. ^ Sun W, Ferrer-Montiel AV, Schinder AF, McPherson JP, Evans GA, Montal M (март 1992). «Молекулярное клонирование, хромосомное картирование и функциональная экспрессия рецепторов глутамата человеческого мозга». Proc Natl Acad Sci USA . 89 (4): 1443– 7. Bibcode : 1992PNAS...89.1443S. doi : 10.1073 /pnas.89.4.1443 . PMC 48467. PMID  1311100. 
  7. ^ ab "Ген Entrez: рецептор глутамата GRIA2, ионотропный, AMPA 2".
  8. ^ Хидеяма, Такуто; Квак, Шин (2011). «Когда начинается БАС? Гипотеза ADAR2-GluA2 для этиологии спорадического БАС». Frontiers in Molecular Neuroscience . 4 : 33. doi : 10.3389/fnmol.2011.00033 . ISSN  1662-5099. PMC 3214764. PMID  22102833 . 
  9. ^ Хираи Х, Мацуда С (сентябрь 1999). «Взаимодействие С-концевого домена рецептора дельта-глутамата со спектрином в дендритных шипиках культивируемых клеток Пуркинье». Neurosci. Res . 34 (4): 281– 7. doi :10.1016/S0168-0102(99)00061-9. PMID  10576550. S2CID  45794233.
  10. ^ ab Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A, Meyer G, Nakanishi S, Henley JM, Dev KK (май 2002 г.). «PDZ-белки PICK1, GRIP и синтенин связывают несколько подтипов глутаматных рецепторов. Анализ мотивов связывания PDZ». J. Biol. Chem . 277 (18): 15221– 4. doi : 10.1074/jbc.C200112200 . hdl : 2262/89271 . PMID  11891216.
  11. ^ abcd Seeburg PH, Single F, Kuner T, Higuchi M, Sprengel R (июль 2001 г.). «Генетическая манипуляция ключевыми детерминантами потока ионов в каналах рецепторов глутамата у мышей». Brain Res . 907 ( 1– 2): 233– 43. doi :10.1016/S0006-8993(01)02445-3. PMID  11430906. S2CID  11969068.
  12. ^ Bhalla T, Rosenthal JJ, Holmgren M, Reenan R (октябрь 2004 г.). «Контроль инактивации человеческого калиевого канала путем редактирования небольшой шпильки мРНК». Nat. Struct. Mol. Biol . 11 (10): 950– 6. doi :10.1038/nsmb825. PMID  15361858. S2CID  34081059.
  13. ^ Egebjerg J, Kukekov V, Heinemann SF (октябрь 1994 г.). «Последовательность интронов направляет редактирование РНК кодирующей последовательности субъединицы рецептора глутамата GluR2». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (22): 10270– 4. Bibcode :1994PNAS...9110270E. doi : 10.1073/pnas.91.22.10270 . PMC 45001 . PMID  7937939. 
  14. ^ ab Kim DY, Kim SH, Choi HB, Min C, Gwag BJ (июнь 2001 г.). «Высокое содержание мРНК GluR1 и сниженное редактирование Q/R мРНК GluR2 в отдельных нейронах НАДФН-диафоразы». Mol. Cell. Neurosci . 17 (6): 1025– 33. doi :10.1006/mcne.2001.0988. PMID  11414791. S2CID  15351461.
  15. ^ Sommer B, Köhler M, Sprengel R, Seeburg PH (октябрь 1991 г.). «Редактирование РНК в мозге контролирует детерминанту потока ионов в глутамат-управляемых каналах». Cell . 67 (1): 11– 9. doi :10.1016/0092-8674(91)90568-J. PMID  1717158. S2CID  22029384.
  16. ^ Egebjerg J, Heinemann SF (январь 1993). "Ca2+ проницаемость неотредактированных и отредактированных версий каинатного селективного глутаматного рецептора GluR6". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (2): 755– 9. Bibcode :1993PNAS...90..755E. doi : 10.1073/pnas.90.2.755 . PMC 45744 . PMID  7678465. 
  17. ^ Greger IH, Khatri L, Ziff EB (май 2002 г.). «Редактирование РНК в arg607 контролирует выход рецептора AMPA из эндоплазматического ретикулума». Neuron . 34 (5): 759– 72. doi : 10.1016/S0896-6273(02)00693-1 . PMID  12062022. S2CID  15936250.
  18. ^ Кливленд Д. В., Ротштейн Д. Д. (ноябрь 2001 г.). «От Шарко до Лу Герига: расшифровка селективной гибели двигательных нейронов при БАС». Nat. Rev. Neurosci. 2 (11): 806–19 . doi :10.1038/35097565. PMID  11715057. S2CID  2050462.
  19. ^ Spreux-Varoquaux O, Bensimon G, Lacomblez L, et al. (Январь 2002). «Уровни глутамата в спинномозговой жидкости при боковом амиотрофическом склерозе: переоценка с использованием нового метода ВЭЖХ с кулонометрическим обнаружением у большой группы пациентов». J. Neurol. Sci. 193 (2): 73– 8. doi :10.1016/S0022-510X(01)00661-X. PMID  11790386. S2CID  25556626.
  20. ^ Kwak S, Kawahara Y (февраль 2005 г.). «Недостаточное редактирование РНК GluR2 и гибель нейронов при боковом амиотрофическом склерозе». J. Mol. Med. 83 (2): 110– 20. doi :10.1007/s00109-004-0599-z. PMID  15624111. S2CID  2255590.
  21. ^ Kawahara Y, Ito K, Sun H, Aizawa H, Kanazawa I, Kwak S (февраль 2004 г.). «Рецепторы глутамата: редактирование РНК и смерть двигательных нейронов». Nature . 427 (6977): 801. Bibcode :2004Natur.427..801K. doi : 10.1038/427801a . PMID  14985749. S2CID  4310256.
  22. ^ Kawahara Y, Kwak S, Sun H и др. (май 2003 г.). «Спинальные мотонейроны человека экспрессируют низкое относительное количество мРНК GluR2: значение для эксайтотоксичности при БАС». J. Neurochem. 85 (3): 680– 9. doi :10.1046/j.1471-4159.2003.01703.x. PMID  12694394. S2CID  5997020.
  23. ^ ab Kawahara Y, Kwak S (сентябрь 2005 г.). «Эксайтотоксичность и БАС: что уникального в рецепторах AMPA, экспрессируемых на спинальных двигательных нейронах?». Боковой амиотрофический склероз . 6 (3): 131– 44. doi :10.1080/14660820510037872. PMID  16183555. S2CID  6640926.
  24. ^ Maas S, Patt S, Schrey M, Rich A (декабрь 2001 г.). «Недоредактирование мРНК рецептора глутамата GluR-B в злокачественных глиомах». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (25): 14687– 92. Bibcode : 2001PNAS...9814687M. doi : 10.1073 /pnas.251531398 . PMC 64742. PMID  11717408. 
  25. ^ Vivero, M; Doyle, LA; Fletcher, CD; Mertens, F; Hornick, JL (2014). «GRIA2 — новый диагностический маркер солитарной фиброзной опухоли, выявленный с помощью профилирования экспрессии генов». Histopathology . 65 (1): 71– 80. doi :10.1111/his.12377. PMID  24456377. S2CID  42812062.

Дальнейшее чтение

  • Soundarapandian MM, Tu WH, Peng PL и др. (2007). "Субъединица рецептора AMPA GluR2 пропускает повреждающие сигналы при ишемическом инсульте" . Mol. Neurobiol . 32 (2): 145– 55. doi :10.1385/MN:32:2:145. PMID  16215279. S2CID  21618951.
  • McNamara JO, Eubanks JH, McPherson JD, et al. (1992). «Хромосомная локализация генов рецепторов глутамата человека». J. Neurosci . 12 (7): 2555– 62. doi :10.1523/JNEUROSCI.12-07-02555.1992. PMC  6575855 . PMID  1319477.
  • Sommer B, Keinänen K, Verdoorn TA и др. (1990). «Flip and flop: специфичный для клеток функциональный переключатель в управляемых глутаматом каналах ЦНС». Science . 249 (4976): 1580– 5. Bibcode :1990Sci...249.1580S. doi :10.1126/science.1699275. PMID  1699275.
  • Sommer B, Köhler M, Sprengel R, Seeburg PH (1991). «Редактирование РНК в мозге контролирует детерминанту потока ионов в глутамат-управляемых каналах». Cell . 67 (1): 11– 9. doi :10.1016/0092-8674(91)90568-J. PMID  1717158. S2CID  22029384.
  • Paschen W, Hedreen JC, Ross CA (1994). «РНК-редактирование субъединиц рецептора глутамата GluR2 и GluR6 в тканях человеческого мозга». J. Neurochem . 63 (5): 1596– 602. doi :10.1046/j.1471-4159.1994.63051596.x. PMID  7523595. S2CID  25226376.
  • Köhler M, Kornau HC, Seeburg PH (1994). «Организация гена для функционально доминирующей субъединицы рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты GluR-B». J. Biol. Chem . 269 (26): 17367– 70. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32444-4 . PMID  7545935.
  • Eastwood SL, Burnet PW, Beckwith J, et al. (1994). "AMPA рецепторы глутамата и их флип-флоп мРНК в человеческом гиппокампе". NeuroReport . 5 (11): 1325– 8. doi :10.1097/00001756-199406270-00007. PMID  7919190.
  • Sun W, Ferrer-Montiel AV, Montal M (1994). «Первичная структура и функциональная экспрессия субъединицы 2 рецептора AMPA/каината из человеческого мозга». NeuroReport . 5 (4): 441– 4. doi :10.1097/00001756-199401120-00018. PMID  8003671.
  • Higuchi M, Single FN, Köhler M и др. (1994). «Редактирование РНК субъединицы рецептора AMPA GluR-B: структура интрон-экзона со спаренными основаниями определяет положение и эффективность». Cell . 75 (7): 1361– 70. doi :10.1016/0092-8674(93)90622-W. PMID  8269514. S2CID  25420811.
  • McLaughlin DP, Cheetham ME, Kerwin RW (1993). «Экспрессия альтернативно-сплайсированных глутаматных рецепторов в гиппокампе человека». Eur. J. Pharmacol . 244 (1): 89– 92. doi :10.1016/0922-4106(93)90062-E. PMID  8420792.
  • Шривастава С., Остен П., Вилим Ф.С. и др. (1998). «Новое закрепление GluR2/3 в постсинаптической плотности с помощью белка ABP, связывающего рецептор AMPA». Neuron . 21 (3): 581– 91. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80568-1 . PMID  9768844. S2CID  14448034.
  • Matsuda S, Mikawa S, Hirai H (1999). «Фосфорилирование серина-880 в GluR2 протеинкиназой C предотвращает связывание его C-конца с белком, взаимодействующим с рецептором глутамата». J. Neurochem . 73 (4): 1765– 8. doi :10.1046/j.1471-4159.1999.731765.x. PMID  10501226. S2CID  39402443.
  • Хираи Х, Мацуда С (2000). «Взаимодействие С-концевого домена рецептора дельта-глутамата со спектрином в дендритных шипиках культивируемых клеток Пуркинье». Neurosci. Res . 34 (4): 281– 7. doi :10.1016/S0168-0102(99)00061-9. PMID  10576550. S2CID  45794233.
  • Aruscavage PJ, Bass BL (2000). «Филогенетический анализ выявляет необычную консервацию последовательности в интронах, участвующих в редактировании РНК». РНК . 6 (2): 257– 69. doi :10.1017/S1355838200991921. PMC  1369911 . PMID  10688364.
  • Osten P, Khatri L, Perez JL и др. (2000). «Мутагенез раскрывает роль связывания ABP/GRIP с GluR2 в накоплении рецептора AMPA на синаптической поверхности». Neuron . 27 (2): 313– 25. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00039-8 . PMID  10985351. S2CID  16213962.
  • Chung HJ, Xia J, Scannevin RH и др. (2001). «Фосфорилирование субъединицы рецептора AMPA GluR2 дифференциально регулирует ее взаимодействие с белками, содержащими домен PDZ». J. Neurosci . 20 (19): 7258– 67. doi :10.1523/JNEUROSCI.20-19-07258.2000. PMC  6772789 . PMID  11007883.
  • Армстронг Н., Гуо Э. (2000). «Механизмы активации и антагонизма рецептора глутамата, чувствительного к AMPA: кристаллические структуры ядра связывания лиганда GluR2». Neuron . 28 (1): 165– 81. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00094-5 . PMID  11086992. S2CID  3128719.
  • Krampfl K, Schlesinger F, Zörner A, et al. (2002). «Контроль кинетических свойств каналов GluR2 flop AMPA-типа: влияние ядерного редактирования R/G». Eur. J. Neurosci . 15 (1): 51– 62. doi :10.1046/j.0953-816x.2001.01841.x. PMID  11860506. S2CID  35601416.
  • Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A и др. (2002). «PDZ-белки PICK1, GRIP и синтенин связывают несколько подтипов рецепторов глутамата. Анализ мотивов связывания PDZ». J. Biol. Chem . 277 (18): 15221– 4. doi : 10.1074/jbc.C200112200 . hdl : 2262/89271 . PMID  11891216.

В данной статье использован текст из Национальной медицинской библиотеки США , являющийся общественным достоянием .

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=GRIA2&oldid=1242503861"