Фукокиназа
| фукокиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.52 | ||||||||
| Номер CAS | 37278-00-5 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии фукокиназа ( EC 2.7.1.52) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- АТФ + L-фукоза АДФ + бета-L-фукоза 1-фосфат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и L-фукоза , тогда как двумя его продуктами являются АДФ и бета-L-фукозо-1-фосфат.
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности, тех, которые переносят фосфорсодержащие группы ( фосфотрансферазы ) со спиртовой группой в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — АТФ:бета-L-фукоза-1-фосфотрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают фукокиназу (фосфорилирующая) , фукозокиназу , L-фукозокиназу , L-фукокиназу , АТФ:6-дезокси-L-фукоза-1-фосфотрансферазу и АТФ:L-фукоза-1-фосфотрансферазу . Фукокиназу обычно сокращают до fuc-K . Этот фермент участвует в метаболизме фруктозы и маннозы . Фукокиназа — единственный фермент, который преобразует L-фукозу в фукозо-1-фосфат, и его можно использовать для синтеза GDP-фукозы, которая является донорным субстратом для всех фукозилтрансфераз . [1] Активность L-фукокиназы может быть обнаружена в различных тканях животного. Например, крысы и мыши содержат L-фукокиназу, широко распространенную во всех тканях, особенно выше в мозге. Однако уровни L-фукокиназы в мозге сильно различаются у разных видов. [2]
Ссылки
- ^ Ng, Bobby G.; Rosenfeld, Jill A.; Emrick, Lisa; Jain, Mahim; Burrage, Lindsay C.; Lee, Brendan; Craigen, William J.; Bearden, David R.; Graham, Brett H.; Freeze, Hudson H. (6 декабря 2018 г.). «Патогенные варианты фукокиназы вызывают врожденное нарушение гликозилирования». American Journal of Human Genetics . 103 (6): 1030– 1037. doi : 10.1016 /j.ajhg.2018.10.021. PMC 6288200. PMID 30503518.
- ^ Honas, Bradley J.; Glassman, Urlene M.; Wiese, Thomas J. (2009). «Ферментативная активность α-L-фукозидазы и L-фукокиназы у разных видов позвоночных животных». Сравнительная биохимия и физиология, часть B: биохимия и молекулярная биология . 153 (4): 359– 364. doi :10.1016/j.cbpb.2009.04.006. PMC 3413248. PMID 19394435 .
- Ishihara H, Massaro DJ, Heath EC (1968). «Метаболизм L-фукозы. 3. Ферментативный синтез бета-L-фукозо-1-фосфата». J. Biol. Chem . 243 (6): 1103– 9. PMID 5646161.
- Butler W, Serif GS (1985). «Фукокиназа, ее аномерная специфичность и механизм переноса фосфатной группы». Biochim. Biophys. Acta . 829 (2): 238– 43. doi :10.1016/0167-4838(85)90193-1. PMID 2986701.
- Park SH, Pastuszak I, Drake R, Elbein AD (1998). «Очистка до кажущейся однородности и свойства L-фукозокиназы свиных почек». J. Biol. Chem . 273 (10): 5685– 91. doi : 10.1074/jbc.273.10.5685 . PMID 9488699.
