Формилметанофуран—тетрагидрометаноптерин N-формилтрансфераза
| формилметанофуран-тетрагидрометаноптерин N-формилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 формилметанофуран-ТГМПТ-формилтрансфераза тетрамер, Methanopyrus kandleri | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.3.1.101 | ||||||||
| Номер CAS | 105669-83-8 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | АмиГО / КвикГО | ||||||||
| |||||||||
| ФТР | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 формилметанофуран:тетрагидрометаноптерин фромилтрансфераза из methanosarcina barkeri | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ФТР | ||||||||
| Пфам | ПФ01913 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022667 | ||||||||
| СКОП2 | 1ftr / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 9.А.17 | ||||||||
| |||||||||
| FTR, проксимальная доля | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 формилметанофуран:тетрагидрометаноптерин формилтрансфераза из archaeoglobus fulgidus | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | FTR_C | ||||||||
| Пфам | ПФ02741 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002770 | ||||||||
| СКОП2 | 1ftr / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии формилметанофуран -тетрагидрометаноптерин N-формилтрансфераза ( EC 2.3.1.101) представляет собой фермент , катализирующий химическую реакцию
- формилметанофуран + 5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин метанофуран + 5-формил-5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются формилметанофуран и 5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин , тогда как двумя его продуктами являются метанофуран и 5-формил-5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин.
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности, ацилтрансфераз , переносящих группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — формилметанофуран:5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин 5-формилтрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают формилметанофуран-тетрагидрометаноптерин формилтрансфераза , формилметанофуран:тетрагидрометаноптерин формилтрансфераза , N-формилметанофуран(CHO-MFR):тетрагидрометаноптерин(H4MPT) , формилтрансфераза , FTR , формилметанофуран:5,6,7,8-тетрагидрометаноптерин и N5-формилтрансфераза . Этот фермент участвует в биосинтезе фолиевой кислоты .
Ftr из термофильного метаногена Methanopyrus kandleri (оптимальная температура роста которого составляет 98 градусов по Цельсию) является гипертермофильным ферментом , активность и термостабильность которого полностью зависят от присутствия лиотропных солей . Кристаллическая структура Ftr, определенная как a, показывает гомотетрамер, состоящий в основном из двух димеров . Каждая субъединица подразделяется на две тесно связанные доли, обе из которых состоят из преимущественно антипараллельного бета-слоя, окруженного альфа-спиралями, образующими альфа/бета-сэндвич- структуру . Приблизительное расположение активного центра было обнаружено в области, близкой к интерфейсу димера . [1] Ftr из мезофильного метаногена Methanosarcina barkeri и сульфатредуцирующего археона Archaeoglobus fulgidus имеют схожую структуру. [2]
В метилотрофной бактерии Methylobacterium extorquens Ftr взаимодействует с тремя другими полипептидами , образуя комплекс Ftr/гидролаза , который катализирует гидролиз формилтетрагидрометаноптерина до формиата во время роста на субстратах C1. [ 3]
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 5 структур с кодами доступа PDB 1FTR, 1M5H, 1M5S, 2FHJ и 2FHK.
Ссылки
- ^ Ermler U, Merckel M, Thauer R, Shima S (май 1997). "Формилметанофуран: тетрагидрометаноптерин формилтрансфераза из Methanopyrus kandleri - новые идеи в зависимости от соли и термостабильности". Структура . 5 (5): 635–46. doi : 10.1016/s0969-2126(97)00219-0 . PMID 9195883.
- ^ Mamat B, Roth A, Grimm C, Ermler U, Tziatzios C, Schubert D, Thauer RK, Shima S (сентябрь 2002 г.). «Кристаллические структуры и ферментативные свойства трех формилтрансфераз из архей: адаптация к окружающей среде и эволюционные отношения». Protein Sci . 11 (9): 2168–78. doi :10.1110/ps.0211002. PMC 2373594 . PMID 12192072.
- ^ Pomper BK, Saurel O, Milon A, Vorholt JA (июль 2002 г.). «Образование формиата комплексом формилтрансферазы/гидролазы (Fhc) из Methylobacterium extorquens AM1». FEBS Lett . 523 (1–3): 133–7. doi : 10.1016/S0014-5793(02)02962-9 . PMID 12123819. S2CID 26661124.
Дальнейшее чтение
- Donnelly MI, Wolfe RS (1986). «Роль формилметанофурана: тетрагидрометаноптерин формилтрансфераза в метаногенезе из углекислого газа». J. Biol. Chem . 261 (35): 16653–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)66615-3 . PMID 3097011.
- Leigh JA, Rinehart KL, Wolfe RS (1984). «Структура метанофурана, фактора восстановления диоксида углерода Methanobacterium thermoautotrophicum». J. Am. Chem. Soc . 106 (12): 3636–3640. doi :10.1021/ja00324a037.
