Фаги Ff
Группа вирусов
Затененная электронная микрофотография невыровненного фага

Фаги Ff (от F- специфических нитевидных фагов ) — это группа почти идентичных нитевидных фагов (род Inovirus ), включающая фаги f1 , fd, M13 и ZJ/2, которые заражают бактерии, несущие фактор фертильности F. [ 1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] Вирион (вирусная частица) представляет собой гибкую нить размером около 6 на 900 нм , состоящую из цилиндрической белковой трубки, защищающей одноцепочечную кольцевую молекулу ДНК в ее ядре. Фаг кодирует только 11 генных продуктов и является одним из самых простых известных вирусов. Он широко использовался для изучения фундаментальных аспектов молекулярной биологии. Джордж Смит и Грег Винтер использовали f1 и fd для своей работы по фаговому дисплею , за которую они были удостоены части Нобелевской премии по химии 2018 года . [8] Ранние эксперименты с фагами Ff использовали M13 для идентификации функций генов, [9] [10] и M13 также был разработан как средство клонирования, [11] поэтому название M13 иногда используется как неформальный синоним для всей группы фагов Ff.

Структура

Собранный основной белок оболочки, разобранный вид

Вирион представляет собой гибкую нить ( червеобразную цепь ) диаметром около 6 нм и длиной 900 нм. Несколько тысяч копий небольшой (50 аминокислотных остатков) удлиненной альфа-спиральной основной субъединицы белка оболочки (продукт гена 8, или p8) в перекрывающемся черепичном массиве образуют полый цилиндр, охватывающий кольцевой одноцепочечный геном ДНК. Каждая субъединица p8 имеет набор основных остатков вблизи C-конца удлиненного белка и кислотных остатков вблизи N-конца; эти две области разделены примерно 20 гидрофобными (неполярными) остатками. Черепичное расположение размещает кислотные остатки p8 вблизи внешней поверхности цилиндра, где они заставляют вирусную частицу быть отрицательно заряженной; неполярные области вблизи неполярных областей соседних субъединиц p8, где неполярные взаимодействия способствуют заметной физической стабильности вирусной частицы; и основные остатки около центра цилиндра, где они взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами ДНК в ядре вириона. Более длинные [12] (или более короткие [13] ) молекулы ДНК могут быть упакованы, поскольку больше (или меньше) субъединиц p8 могут быть добавлены во время сборки, как требуется для защиты ДНК, что делает фаг полезным для генетических исследований. (Этот эффект не следует путать с полифагом , который может упаковывать несколько отдельных и различных молекул ДНК). Около 5 копий каждого из четырех второстепенных белков покрывают два конца вириона. [14]

Молекулярная структура капсида вириона (сборка белков субъединицы p8) была определена методом рентгеновской волоконной дифракции , а структурные модели были размещены в Protein Data Bank . В частности, ряд структур вирионов fd и Pf1, размещенных в PDB на протяжении десятилетий, иллюстрируют усовершенствования методов сбора данных волоконной дифракции и вычислительного анализа. Структуры белка капсида p3 и белка репликации/сборки p5 также были определены методом рентгеновской кристаллографии и размещены в PDB. [ необходима ссылка ]

Схематические изображения, показывающие второстепенные белки на двух концах

Генетика

Последовательность ДНК генома fd имеет 6408 нуклеотидов, включающих 9 генов, но геном имеет 11 открытых рамок считывания, производящих 11 белков, поскольку два гена, ген 2 и ген 1, имеют внутренние внутрирамочные старты трансляции, генерирующие два дополнительных белка, p10 и p11. Геном также содержит короткую некодирующую межгенную последовательность. [15] Последовательности M13 и f1 немного отличаются от fd. Они обе имеют всего 6407 нуклеотидов; f1 отличается от fd в 180 позициях (только 10 из этих изменений отражены в аминокислотных изменениях в продуктах генов) [16] , а M13 имеет только 59 нуклеотидных отличий от f1. Для многих целей фаги в группе Ff можно считать взаимозаменяемыми.

Пять генных продуктов являются частью вириона: основной белок оболочки (p8) и второстепенные белки, закрывающие два конца, p3 и p6 на одном конце, и p7 и p9 на другом конце. Три генных продукта (p2, p5 и p10) являются цитоплазматическими белками, необходимыми для синтеза ДНК, а остальные являются мембранными белками, участвующими в сборке вириона. [17]

Иновирус
Классификация вирусов Редактировать эту классификацию
(без рейтинга):Вирус
Область :Моноднавирия
Королевство:Лебвирусы
Тип:Хофнейвирикота
Сорт:Faserviricetes
Заказ:Тубулавирусы
Семья:Иновирусы
Род:Иновирус

Ген, кодирующий p1, использовался в качестве консервативного гена-маркера вместе с тремя другими особенностями, специфичными для геномов иновирусов, в автоматическом подходе машинного обучения для идентификации более 10000 последовательностей, подобных иновирусам, из микробных геномов. [18]

Цикл репликации

Инфекция

Белок p3 прикреплен к одному концу вириона с помощью C-концевого домена p3. Инфицирование бактерий-хозяев включает взаимодействие двух различных N-концевых областей p3 с двумя различными участками бактерий-хозяев. Во-первых, домен N2 p3 прикрепляется к внешнему кончику F-пилуса , и пилус втягивается в клетку. Эта ретракция может включать деполимеризацию сборки субъединицы пилуса в клеточную мембрану у основания пилуса путем обращения процесса роста и полимеризации пилуса. [1] [19] [20] Когда кончик пилуса, несущий p3, приближается к клеточной стенке, домен N1 p3 взаимодействует с бактериальным белком TolQRA, чтобы завершить инфицирование и высвободить геном в цитоплазму хозяина. [21] [22]

Репликация

После того, как одноцепочечная вирусная ДНК попадает в цитоплазму, она служит матрицей для синтеза комплементарной цепи ДНК. Этот синтез инициируется в межгенной области последовательности ДНК РНК-полимеразой хозяина, которая синтезирует короткий праймер РНК на инфицирующей ДНК в качестве матрицы. Затем ДНК-полимераза хозяина III использует этот праймер для синтеза полной комплементарной цепи ДНК, в результате чего получается двухцепочечный круг, иногда называемый репликативной формой (РФ) ДНК. Комплементарная цепь РФ является матрицей транскрипции для кодируемых фагом белков, особенно p2 и p10, которые необходимы для дальнейшей репликации ДНК. [ необходима цитата ]

Белок p2 расщепляет вирусную цепь ДНК RF, а ДНК-полимераза хозяина III синтезирует новую вирусную цепь. Старая вирусная цепь вытесняется, поскольку синтезируется новая. Когда круг замыкается, ковалентно связанный p2 разрезает вытесненную вирусную цепь на стыке старой и вновь синтезированной ДНК, повторно лигирует два конца и освобождает p2. RF реплицируется по этому механизму катящегося круга , создавая десятки копий RF. [ необходима цитата ]

Когда концентрация фаговых белков увеличивается, новые вирусные нити покрываются белком репликации/сборки p5, а не комплементарными нитями ДНК. P5 также ингибирует трансляцию p2, так что производство и упаковка вирусной одноцепочечной ДНК потомства происходят синхронно. [6]

Сборка и экструзия

Инфекция не убивает бактерию-хозяина [23] в отличие от большинства других семейств фагов. Потомство фагов собирается по мере их выдавливания через мембрану растущих бактерий, вероятно, в местах адгезии, соединяющих внутреннюю и внешнюю мембраны. Пять фаговых белков, которые образуют оболочку завершенного фага, входят во внутреннюю мембрану; для p8 и p3 N-концевые лидерные последовательности (позже удаленные) помогают белкам войти в бактериальную мембрану, причем их N-концы направлены от цитоплазмы к периплазме. Три других мембранных белка фага , которые отсутствуют в фаге, p1, p11 и p4, также участвуют в сборке. Репликация ДНК RF преобразуется в продукцию одноцепочечной ДНК фага путем покрытия ДНК p5 для формирования удлиненного комплекса репликации/сборки p5/ДНК, который затем взаимодействует с мембраносвязанными белками фага. Процесс экструзии захватывает белки p7 и p9, которые формируют внешний кончик потомства фага. Когда p5 отделяется от ДНК, потомство ДНК выдавливается через мембрану и оборачивается спиральной оболочкой p8, к которой в конце сборки добавляются p3 и p6. Белок p4 может образовывать пору экструзии во внешней мембране. [14]

Взаимодействие двухцепочечной упаковочной ДНК-сигнала с комплексом p1-тиоредоксин на внутренней мембране хозяина запускает образование поры. Белок p1 содержит мотивы Уокера , которые необходимы для сборки фага, [24] что позволяет предположить, что p1 является молекулярным мотором, участвующим в сборке фага. Белок p1 имеет мембрано-проникающий гидрофобный домен с N-концевой частью в цитоплазме и C-концевой частью в периплазме (обратная ориентация p8). Рядом с цитоплазматической стороной мембрано-проникающего домена находится последовательность из 13 остатков p1, имеющая паттерн основных остатков, близко соответствующий паттерну основных остатков вблизи C-конца p8, но инвертированный по отношению к этой последовательности. [25]

Промежуточные сборки p8 могут быть получены путем обработки фага хлороформом. [26] [27] [28] Спиральное содержимое p8 в этих промежуточных формах аналогично таковому в фаге, что позволяет предположить, что структурное изменение во время сборки может включать просто скольжение соединенных вместе субъединиц p8 относительно их соседей в сборке. [29] [30]

Приложения

Науки о жизни и медицина

Фаги Ff были разработаны для применения в биологических и медицинских науках. Многие приложения основаны на экспериментах [12], показывающих, что последовательность ДНК, определяющая устойчивость к антибиотику канамицину, может быть вставлена ​​в функциональной форме в некодирующую межгенную последовательность ДНК фага fd. Такие модифицированные фаги соответственно длиннее, чем нитевидные fd дикого типа, потому что более длинная ДНК покрыта соответственно большим количеством белков оболочки гена 8, но жизненный цикл фага в остальном не нарушается. С другой стороны, традиционный «головастик» или изометрический фаг, которые имеют ограниченный размер капсида, не могут быть так легко использованы для инкапсуляции более крупной молекулы ДНК. Модифицированный фаг может быть выбран путем инфицирования чувствительных к канамицину бактерий модифицированным фагом для введения устойчивости к канамицину и выращивания инфицированных бактерий в среде, содержащей в противном случае летальную концентрацию канамицина. [ необходима цитата ]

Этот результат был расширен путем вставки чужеродной ДНК, экспрессирующей чужеродный пептид, в ген 3 фага fd, а не в межгенную последовательность, так что чужеродный пептид появляется на поверхности фага как часть адсорбционного белка гена 3. [31] [32] [33] Фаг, несущий чужеродный пептид, затем может быть обнаружен с помощью соответствующих антител. Обратной стороной этого подхода является вставка ДНК, кодирующей антитела, в ген 3 и обнаружение их присутствия с помощью соответствующих антигенов. [34]

Эти методы были расширены за эти годы многими способами, например, путем вставки чужеродной ДНК в гены, кодирующие белки оболочки фага, отличные от гена 3, и/или дублирования интересующего гена для модификации только некоторых соответствующих продуктов гена. Технология отображения фагов широко использовалась для многих целей. [35] [36] [37]

Материаловедение и нанотехнологии

Фаги Ff были разработаны для таких применений, как очистка, электрохимические, фотоэлектрические, каталитические, сенсорные и цифровые запоминающие устройства, особенно Анджелой Белчер и ее коллегами. [6] [38] [39] [40] [41 ] [42] [43] [44] [45] [ чрезмерное цитирование ]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Rasched I, Oberer E (декабрь 1986 г.). "Ff колифаги: структурные и функциональные отношения". Microbiological Reviews . 50 (4): 401–27. doi :10.1128/MR.50.4.401-427.1986. PMC  373080 . PMID  3540571.
  2. ^ Mai-Prochnow A, Hui JG, Kjelleberg S, Rakonjac J, McDougald D, Rice SA (июль 2015 г.). «Большие вещи в маленьких упаковках: генетика нитчатых фагов и их влияние на приспособленность их хозяина». FEMS Microbiology Reviews . 39 (4): 465–87. doi : 10.1093/femsre/fuu007 . hdl : 10453/65260 . PMID  25670735.
  3. ^ Rakonjac J, Bas B, Derda R, ред. (2017). Нитчатый бактериофаг в био/нано/технологии, бактериальном патогенезе и экологии. Frontiers Research Topics. Frontiers Media SA. doi : 10.3389/978-2-88945-095-4 . ISBN 978-2-88945-095-4.
  4. ^ Morag O, Abramov G, Goldbourt A (декабрь 2011 г.). «Сходства и различия между членами семейства вирусов нитчатых бактериофагов Ff». Журнал физической химии B. 115 ( 51): 15370–9. doi :10.1021/jp2079742. PMID  22085310.
  5. ^ Hay ID, Lithgow T (июнь 2019 г.). «Нитчатые фаги: хозяева микробной экономики совместного использования». EMBO Reports . 20 (6). doi :10.15252/embr.201847427. PMC 6549030. PMID  30952693 . 
  6. ^ abc Rakonjac J, Bennett NJ, Spagnuolo J, Gagic D, Russel M (2011). «Нитчатый бактериофаг: биология, фаговый дисплей и применение в нанотехнологиях». Current Issues in Molecular Biology . 13 (2): 51–76. PMID  21502666.
  7. ^ Rakonjac J, Russel M, Khanum S, Brooke SJ, Rajič M (2017). «Нитчатый фаг: структура и биология». В Lim TS (ред.). Рекомбинантные антитела для инфекционных заболеваний . Достижения в экспериментальной медицине и биологии. Т. 1053. Cham: Springer International Publishing. стр. 1–20. doi : 10.1007/978-3-319-72077-7_1. ISBN 978-3-319-72076-0. PMID  29549632.
  8. ^ "Нобелевская премия по химии 2018 года". NobelPrize.org . Получено 10 апреля 2021 г. .
  9. ^ Pratt D, Tzagoloff H, Erdahl WS (ноябрь 1966 г.). «Условные летальные мутанты малого нитчатого колифага M13. I. Изоляция, комплементация, уничтожение клеток, время действия цистрона». Вирусология . 30 (3): 397–410. doi :10.1016/0042-6822(66)90118-8. PMID  5921643.
  10. ^ Pratt D, Tzagoloff H, Beaudoin J (сентябрь 1969). «Условные летальные мутанты малого нитчатого колифага M13. II. Два гена для белков оболочки». Вирусология . 39 (1): 42–53. doi :10.1016/0042-6822(69)90346-8. PMID  5807970.
  11. ^ Мессинг Дж (апрель 1991 г.). «Клонирование в фаге M13 или как использовать биологию в ее лучшем виде». Gene . 100 : 3–12. doi :10.1016/0378-1119(91)90344-b. PMID  2055478.
  12. ^ ab Herrmann R, Neugebauer K, Zentgraf H, Schaller H (февраль 1978 г.). «Транспозиция последовательности ДНК, определяющей устойчивость к канамицину, в одноцепочечный геном бактериофага fd». Molecular & General Genetics . 159 (2): 171–8. doi :10.1007/BF00270890. PMID  345091. S2CID  22923713.
  13. ^ Sattar S, Bennett NJ, Wen WX, Guthrie JM, Blackwell LF, Conway JF, Rakonjac J (2015). "Ff-nano, короткие функционализированные наностержни, полученные из нитевидного бактериофага Ff (f1, fd или M13)". Frontiers in Microbiology . 6 : 316. doi : 10.3389/fmicb.2015.00316 . PMC 4403547. PMID  25941520 . 
  14. ^ ab Straus SK, Bo HE (2018). "Нитчатые бактериофаговые белки и сборка". Комплексы вирусных белков и нуклеопротеинов . Субклеточная биохимия. Т. 88. С. 261–279. doi :10.1007/978-981-10-8456-0_12. ISBN 978-981-10-8455-3. PMID  29900501.
  15. ^ Beck E, Sommer R, Auerswald EA, Kurz C, Zink B, Osterburg G, et al. (декабрь 1978 г.). «Нуклеотидная последовательность ДНК бактериофага fd». Nucleic Acids Research . 5 (12): 4495–503. doi :10.1093/nar/5.12.4495. PMC 342768. PMID  745987 . 
  16. ^ Бек Э., Цинк Б. (декабрь 1981 г.). «Последовательность нуклеотидов и организация генома нитчатых бактериофагов fl и fd». Gene . 16 (1–3): 35–58. doi :10.1016/0378-1119(81)90059-7. PMID  6282703.
  17. ^ Russel M, Linderoth NA, Sali A (июнь 1997). «Сборка нитчатых фагов: вариация на тему экспорта белка». Gene . 192 (1): 23–32. doi :10.1016/s0378-1119(96)00801-3. PMID  9224870.
  18. ^ Roux S, Krupovic M, Daly RA, Borges AL, Nayfach S, Schulz F и др. (ноябрь 2019 г.). «Криптические иновирусы, обнаруженные как широко распространенные среди бактерий и архей в биомах Земли». Nature Microbiology . 4 (11): 1895–1906. doi :10.1038/s41564-019-0510-x. PMC 6813254 . PMID  31332386. 
  19. ^ Lawley TD, Klimke WA, Gubbins MJ, Frost LS (июль 2003 г.). «Конъюгация фактора F — это истинная система секреции типа IV». FEMS Microbiology Letters . 224 (1): 1–15. doi : 10.1016/S0378-1097(03)00430-0 . PMID  12855161.
  20. ^ Craig L, Forest KT, Maier B (июль 2019). «Пили типа IV: динамика, биофизика и функциональные последствия». Nature Reviews. Microbiology . 17 (7): 429–440. doi :10.1038/s41579-019-0195-4. PMID  30988511. S2CID  115153017.
  21. ^ Bennett NJ, Rakonjac J (февраль 2006 г.). «Разблокировка вириона нитевидного бактериофага во время инфекции опосредована доменом C pIII». Журнал молекулярной биологии . 356 (2): 266–73. doi :10.1016/j.jmb.2005.11.069. PMID  16373072.
  22. ^ Хоффманн-Томс С, Якоб РП, Шмид ФХ (апрель 2014). «Энергетическая связь между функциональными сайтами гена-3-белка во время инфекции фагом fd». Журнал молекулярной биологии . 426 (8): 1711–22. doi :10.1016/j.jmb.2014.01.002. PMID  24440124.
  23. ^ Хоффманн Берлинг Х, Мейз Р (март 1964). «Выделение мужских специфичных бактериофагов из выживших бактерий-хозяев БАКТЕРИЙ». Вирусология . 22 (3): 305–13. doi :10.1016/0042-6822(64)90021-2. PMID  14127828.
  24. ^ Loh B, Haase M, Mueller L, Kuhn A, Leptihn S (апрель 2017 г.). «Трансмембранный морфогенезный белок gp1 нитчатых фагов содержит мотивы Walker A и Walker B, необходимые для сборки фагов». Вирусы . 9 (4): 73. doi : 10.3390/v9040073 . PMC 5408679 . PMID  28397779. 
  25. ^ Rapoza MP, Webster RE (май 1995). «Продукты гена I и перекрывающегося внутрирамочного гена XI необходимы для сборки нитевидного фага». Журнал молекулярной биологии . 248 (3): 627–38. doi :10.1006/jmbi.1995.0247. PMID  7752229.
  26. ^ Гриффит Дж., Мэннинг М., Данн К. (март 1981 г.). «Нитевидный бактериофаг сокращается в полые сферические частицы при воздействии на границу раздела хлороформ-вода». Cell . 23 (3): 747–53. doi :10.1016/0092-8674(81)90438-4. PMID  7226228. S2CID  46531024.
  27. ^ Manning M, Griffith J (январь 1985). «Ассоциация I-форм M13 и сфероидов с липидными везикулами». Архивы биохимии и биофизики . 236 (1): 297–303. doi :10.1016/0003-9861(85)90629-0. PMID  3966795.
  28. ^ Stopar D, Spruijt RB, Wolfs CJ, Hemminga MA (июль 1998 г.). «Имитация начальных взаимодействий разборки белка оболочки бактериофага M13 в модельных мембранных системах». Биохимия . 37 (28): 10181–7. doi :10.1021/bi9718144. PMID  9665724.
  29. ^ Робертс Л.М., Данкер А.К. (октябрь 1993 г.). «Структурные изменения, сопровождающие сокращение нитевидного фага fd, вызванное хлороформом». Биохимия . 32 (39): 10479–88. doi :10.1021/bi00090a026. PMID  8399194.
  30. ^ Xue, Bin; Blocquel, David; Habchi, Johnny; Uversky, Alexey V.; Kurgan, Lukasz; Uversky, Vladimir N.; Longhi, Sonia (2014). «Структурный беспорядок в вирусных белках». Chemical Reviews . 114 (13): 6880–6911. doi :10.1021/cr4005692. ISSN  0009-2665. PMID  24823319.
  31. ^ Смит, Г. (1985). «Нитчатый слитый фаг: новые векторы экспрессии, которые отображают клонированные антигены на поверхности вириона». Science . 228 (4705): 1315–1317. Bibcode :1985Sci...228.1315S. doi :10.1126/science.4001944. ISSN  0036-8075. PMID  4001944.
  32. ^ Пармли, Стивен Ф.; Смит, Джордж П. (1988). «Антитело-селектируемые нитевидные векторы fd фагов: аффинная очистка целевых генов». Gene . 73 (2): 305–318. doi :10.1016/0378-1119(88)90495-7. ISSN  0378-1119. PMID  3149606.
  33. ^ Webster, RE, 2001. Биология нитевидных фагов. В: Barbas III, CF, Burton, DR, Scott, JK, Silverman, GJ (ред.), Phage Display: A Laboratory Manual. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, Нью-Йорк, стр. 1.1-1.37.
  34. ^ Winter, Greg; Griffiths, Andrew D.; Hawkins, Robert E.; Hoogenboom, Hennie R. (1994). «Создание антител с помощью технологии фагового дисплея». Annual Review of Immunology . 12 (1): 433–455. doi :10.1146/annurev.iy.12.040194.002245. ISSN  0732-0582. PMID  8011287.
  35. ^ Prisco A, De Berardinis P (2012). «Нитчатый бактериофаг fd как система доставки антигена при вакцинации». International Journal of Molecular Sciences . 13 (4): 5179–94. doi : 10.3390/ijms13045179 . PMC 3344273. PMID  22606037 . 
  36. ^ Генри КА, Арбаби-Гахруди М, Скотт Дж. К. (2015). «За пределами фагового дисплея: нетрадиционные применения нитевидного бактериофага в качестве носителя вакцины, терапевтического биологического средства и каркаса для биоконъюгации». Frontiers in Microbiology . 6 : 755. doi : 10.3389/fmicb.2015.00755 . PMC 4523942. PMID  26300850. 
  37. ^ Sioud M (апрель 2019 г.). «Библиотеки фагового дисплея: от связующих веществ до целевой доставки лекарств и терапии для человека». Молекулярная биотехнология . 61 (4): 286–303. doi :10.1007/s12033-019-00156-8. PMID  30729435. S2CID  73434013.
  38. ^ Dogic Z (2016). «Нитчатые фаги как модельная система в физике мягких веществ». Frontiers in Microbiology . 7 : 1013. doi : 10.3389/fmicb.2016.01013 . PMC 4927585. PMID  27446051 . 
  39. ^ Oh D, Qi J, Lu YC, Zhang Y, Shao-Horn Y, Belcher AM (2013). «Биологически улучшенная конструкция катода для повышения емкости и срока службы литий-кислородных аккумуляторов». Nature Communications . 4 (1): 2756. Bibcode : 2013NatCo ...4.2756O. doi : 10.1038/ncomms3756. PMC 3930201. PMID  24220635. 
  40. ^ Dorval Courchesne NM, Klug MT, Huang KJ, Weidman MC, Cantú VJ, Chen PY и др. (2015). «Построение многофункциональных нанопористых композитов с использованием вирусного шаблона для тонкопленочных солнечных элементов: вклад морфологии и оптики в генерацию фототока». Журнал физической химии C. 119 ( 25): 13987–14000. doi : 10.1021/acs.jpcc.5b00295. hdl : 1721.1/102981 . ISSN  1932-7447.
  41. ^ Ли SW, Белчер AM (2004). «Изготовление микро- и нановолокон с использованием электропрядения на основе вирусов». Nano Letters . 4 (3): 387–390. Bibcode : 2004NanoL...4..387L. doi : 10.1021/nl034911t. ISSN  1530-6984.
  42. ^ Casey JP, Barbero RJ, Heldman N, Belcher AM (ноябрь 2014 г.). «Универсальная de novo активность фермента в капсидных белках из сконструированной библиотеки бактериофагов M13». Журнал Американского химического общества . 136 (47): 16508–14. doi :10.1021/ja506346f. PMID  25343220.
  43. ^ Чжан Г, Вэй С, Белчер А. М. (2018). «Биошаблонные нановолокна сульфида цинка как анодные материалы для натрий-ионных аккумуляторов». ACS Applied Nano Materials . 1 (10): 5631–5639. doi : 10.1021/acsanm.8b01254. hdl : 1721.1/126086 . ISSN  2574-0970. S2CID  104742577.
  44. ^ Ли Л., Белчер А.М., Локе Д.К. (декабрь 2020 г.). «Моделирование селективного связывания биологического шаблона с наномасштабной архитектурой: основная концепция сборки N-концевого домена с благоприятным связывающим карманом на основе зажима». Nanoscale . 12 (47): 24214–24227. doi :10.1039/D0NR07320B. PMID  33289758. S2CID  227950477.
  45. ^ Brogan AP, Heldman N, Hallett JP, Belcher AM (сентябрь 2019 г.). «Термически устойчивые биожидкости без растворителей бактериофага M13, разработанные для высокой совместимости с безводными ионными жидкостями». Chemical Communications . 55 (72): 10752–10755. doi :10.1039/C9CC04909F. hdl : 1721.1/125988 . PMID  31432818. S2CID  201115233.
  • ViralZone
  • АТСС фд
  • АТСС М13
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ff_phages&oldid=1252623886"