ДНК-бета-глюкозилтрансфераза
| ДНК-бета-глюкозилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.4.1.27 | ||||||||
| Номер CAS | 9030-14-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии ДНК -бета-глюкозилтрансфераза ( EC 2.4.1.27) — это фермент , катализирующий химическую реакцию , в которой остаток бета-D- глюкозила переносится с UDP-глюкозы на остаток гидроксиметилцитозина в ДНК . Он аналогичен ферменту ДНК-альфа-глюкозилтрансферазе .
Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансфераз , а именно гексозилтрансфераз. Систематическое название этого класса ферментов — UDP-глюкоза:ДНК бета-D-глюкозилтрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают T4-HMC-бета-глюкозилтрансферазу , T4-бета-глюкозилтрансферазу , бета-глюкозилтрансферазу фага T4 , UDP-глюкоза-ДНК бета-глюкозилтрансферазу и уридиндифосфоглюкоза-дезоксирибонуклеат бета-глюкозилтрансферазу .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 20 структур с кодами доступа PDB 1BGT, 1BGU, 1C3J, 1IXY, 1J39, 1JEJ, 1JG6, 1JG7, 1JIU, 1JIV, 1JIX, 1M5R, 1NVK, 1NZD, 1NZF, 1QKJ, 1SXP, 1SXQ, 2BGT и 2BGU.
Бактериофаг Т4 бета-глюкозилтрансфераза
| Т4-Глюко-трансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 тройной комплекс фага t4 bgt с udp и 13-мерным дуплексом ДНК | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Т4-Глюко-трансфераза | ||||||||
| Пфам | ПФ09198 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR015281 | ||||||||
| СКОП2 | 1jix / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии бета-глюкозилтрансфераза бактериофага T4 относится к домену белка, обнаруженному в вирусе Escherichia coli , называемом бактериофагом T4. Члены этого семейства являются ферментами, кодируемыми бактериофагом T4, которые модифицируют ДНК, перенося глюкозу из уридиндифосфоглюкозы в 5-гидроксиметилцитозиновые основания ДНК фага T4 . [1]
Функция
Бета-глюкозилтрансфераза — это фермент, или, точнее, инвертирующая гликозилтрансфераза (ГТ). Другими словами, она переносит глюкозу из уридиндифосфоглюкозы (УДФглюкозы) в акцептор, модифицированную ДНК через бета- гликозидную связь . Роль фермента заключается в защите инфицирующей вирусной ДНК от рестриктаз бактерий . Глюкозилирование предотвращает разрезание вирусной ДНК. Кроме того, глюкозилирование может способствовать экспрессии генов бактериофага, влияя на транскрипцию. [2] [3] [4]
Структура
Эта структура имеет как альфа-спирали , так и бета-тяжи . [2]
Ссылки
- ^ Moréra S, Larivière L, Kurzeck J, Aschke-Sonnenborn U, Freemont PS, Janin J, Rüger W (август 2001 г.). «Кристаллические структуры высокого разрешения бета-глюкозилтрансферазы фага T4: индуцированное соответствие и эффект связывания субстрата и металла». J. Mol. Biol . 311 (3): 569–77 . doi :10.1006/jmbi.2001.4905. PMID 11493010.
- ^ ab Larivière L, Gueguen-Chaignon V, Moréra S (2003). «Кристаллические структуры бета-глюкозилтрансферазы фага T4 и мутанта D100A в комплексе с UDP-глюкозой: связывание глюкозы и идентификация каталитической основы для механизма прямого замещения». J Mol Biol . 330 (5): 1077– 86. doi :10.1016/s0022-2836(03)00635-1. PMID 12860129.
- ^ Морера С., Имберти А., Ашке-Зонненборн У., Рюгер В., Фримонт П.С. (1999). «Бета-глюкозилтрансфераза фага Т4: связывание субстрата и предложенный каталитический механизм». J Mol Biol . 292 (3): 717–30 . doi :10.1006/jmbi.1999.3094. PMID 10497034.
- ^ Moréra S, Larivière L, Kurzeck J, Aschke-Sonnenborn U, Freemont PS, Janin J, et al. (2001). "Высокоразрешающие кристаллические структуры бета-глюкозилтрансферазы фага T4: индуцированное соответствие и эффект связывания субстрата и металла". J Mol Biol . 311 (3): 569–77 . doi :10.1006/jmbi.2001.4905. PMID 11493010.
