ПФП (фермент)
| Дифосфат—фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Фосфофруктокиназа Bacillus stearothermophilus. [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.90 | ||||||||
| Номер CAS | 55326-40-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Дифосфат-фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансфераза, также известная как PFP, является ферментом углеводного обмена в растениях и некоторых бактериях . Фермент ( EC 2.7.1.90) катализирует обратимое взаимопревращение фруктозо-6-фосфата и фруктозо-1,6-бисфосфата с использованием неорганического пирофосфата в качестве донора фосфорила:
- дифосфат + D-фруктозо-6-фосфат фосфат + D-фруктозо-1,6-бисфосфат
В растениях ПФП находится в цитозоле клетки и сильно активируется сигнальной молекулой фруктозо- 2,6 -бисфосфата .
PFP является исключительно цитозольным ферментом , который катализирует фосфорилирование фруктозо - 6 -фосфата до фруктозо-1,6-бисфосфата в гликолитическом направлении и дефосфорилирование фруктозо-1,6-бисфосфата до фруктозо-6-фосфата в глюконеогенной реакции. Ривз [ 2] впервые выделил PFP из Entamoeba histolytica , низшего эукариота . Первый растительный PFP был выделен из листьев ананасов Карналом и Блэком [3] , и с тех пор он был выделен из различных видов растений и тканей. [4]
Номенклатура
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности, тех, которые переносят фосфорсодержащие группы ( фосфотрансферазы ) с помощью спиртовой группы в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — дифосфат:D-фруктозо-6-фосфат 1-фосфотрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают:
- 6-фосфофруктокиназа (пирофосфат),
- неорганическая пирофосфатзависимая фосфофруктокиназа,
- неорганическая пирофосфат-фосфофруктокиназа,
- пирофосфат-зависимая фосфофрукто-1-киназа и
- пирофосфат-фруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансфераза,
- пирофосфат-фруктозо-6-фосфат фосфотрансфераза
Смотрите также
Ссылки
- ^ PDB : 6PFK ; Schirmer T, Evans PR (январь 1990). «Структурная основа аллостерического поведения фосфофруктокиназы». Nature . 343 (6254): 140–5. doi :10.1038/343140a0. PMID 2136935.
- ^ Reeves RE, South DJ, Blytt HJ, Warren LG (декабрь 1974 г.). «Пирофосфат:D-фруктозо-6-фосфат-1-фосфотрансфераза. Новый фермент с гликолитической функцией 6-фосфофруктокиназы». J. Biol. Chem . 249 (24): 7737–41. PMID 4372217.
- ^ Carnal NW, Black CC (январь 1979). «Пирофосфатзависимая 6-фосфофруктокиназа, новый гликолитический фермент в листьях ананаса». Biochem. Biophys. Res. Commun . 86 (1): 20–6. doi :10.1016/0006-291X(79)90376-0. PMID 219853.
- ^ Ститт М. (июнь 1990 г.). «Фруктозо-2,6-бисфосфат как регуляторная молекула в растениях». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений . 41 : 153–185. doi :10.1146/annurev.pp.41.060190.001101.
Дальнейшее чтение
- Reeves RE, Serrano R, South DJ (1976). «6-фосфофруктокиназа (пирофосфат). Свойства фермента из Entamoeba histolytica и механизм его реакции». J. Biol. Chem . 251 (10): 2958–62. PMID 178659.
