Диаденилатциклаза
| диаденилатциклаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гомооктамер диаденилатциклазы, Thermotoga maritima | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.7.85 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Диаденилатциклаза EC 2.7.7.85, белок сканирования целостности ДНК DisA — это связывающий ДНК белок [1], участвует в контрольной точке повреждения ДНК. DisA образует глобулярные фокусы, которые быстро сканируют вдоль хромосом в поисках повреждений. Каталитическая активность
- 2 АТФ 2 дифосфат + циклический ди-3',5'-аденилат.
Этот фермент обладает диаденилатциклазной активностью, катализируя конденсацию 2 молекул АТФ в циклический ди-АМФ (c-di-AMP). c-di-AMP, вероятно, действует как сигнальная молекула, которая может связывать целостность ДНК с клеточным процессом. Этот этап, ограничивающий скорость, — это доступность активного сайта; мутация возможного выходного туннеля (остатки 128-130) увеличивает продукт в 2 раза, несмотря на то, что Arg-130 важен для связывания АТФ. Не преобразует ГТФ в c-di-ГМФ.
Ссылки
- ^ Witte G, Hartung S, Büttner K, Hopfner KP (апрель 2008 г.). «Структурная биохимия бактериального белка контрольной точки выявляет активность диаденилатциклазы, регулируемую промежуточными продуктами рекомбинации ДНК». Molecular Cell . 30 (2): 167–78. doi : 10.1016/j.molcel.2008.02.020 . PMID 18439896.
