Конденсин
Белковый комплекс
Рисунок 1. Интерфазное ядро ​​(слева) и набор митотических хромосом (справа) из клеток культуры тканей человека. Линия, 10 мкм.

Конденсины — это крупные белковые комплексы , которые играют центральную роль в сборке и сегрегации хромосом во время митоза и мейоза (рисунок 1). [1] [2] Их субъединицы изначально были идентифицированы как основные компоненты митотических хромосом, собранных в экстрактах яиц Xenopus . [3]

Состав субъединицы

Эукариотические типы

Рисунок 2. Субъединичный состав конденсиновых комплексов

Многие эукариотические клетки обладают двумя различными типами конденсиновых комплексов, известными как конденсин I и конденсин II , каждый из которых состоит из пяти субъединиц (рисунок 2). [4] Конденсины I и II имеют одну и ту же пару основных субъединиц, SMC2 и SMC4, оба принадлежат к большому семейству хромосомных АТФаз , известных как белки SMC (SMC означает структурное поддержание хромосом). [5] [6] Каждый из комплексов содержит отдельный набор не-SMC регуляторных субъединиц ( субъединицу клейзина [7] и пару субъединиц повтора HEAT ). [8] Оба комплекса большие, имеющие общую молекулярную массу 650-700 кДа.

СложныйСубъединицаКлассификацияПозвоночныеD. melanogasterC. elegansS. cerevisiaeС. помбеА. thalianaC. меролаеТ. термофильная
конденсин I и IISMC2SMC АТФазаCAP-E/SMC2SMC2МИКС-1Смк2Вырезать14CAP-E1&-E2SMC2Сцм2
конденсин I и IISMC4SMC АТФазаCAP-C/SMC4SMC4/ГлюонСМЦ-4Smc4Вырезать3КАП-СSMC4Smc4
конденсин IКАП-Д2ТЕПЛО -IAКАП-Д2КАП-Д2ДПИ-28Ycs4Cnd1КАБ72176КАП-Д2Cpd1&2
конденсин ICAP-GТЕПЛО -IBCAP-GCAP-GКАП-Г1Ycg1Cnd3БАБ08309CAP-GCpg1
конденсин IКАП-НклейзинКАП-НCAP-H/БарренДПИ-26Brn1Cnd2AAC25941КАП-НCph1,2,3,4&5
конденсин IIКАП-D3ТЕПЛО -IIAКАП-D3КАП-D3ГКП-6--В4g15890.1КАП-D3-
конденсин IIКАП-Г2ТЕПЛО -IIBКАП-Г2-КАП-Г2--CAP-G2/HEB1КАП-Г2-
конденсин IIКАП-H2клейзинКАП-H2КАП-H2КЛЕ-2--CAP-H2/HEB2КАП-H2-
конденсин I DCВариант SMC4SMC АТФаза--ДПИ-27-----

Основные субъединицы конденсинов (SMC2 и SMC4) сохраняются среди всех изученных на сегодняшний день видов эукариот . Не-SMC субъединицы, уникальные для конденсина I, также сохраняются среди эукариот, но наличие не-SMC субъединиц, уникальных для конденсина II, сильно варьируется среди видов.

  • Например, плодовая мушка Drosophila melanogaster не имеет гена субъединицы CAP-G2 конденсина II. [9] У других видов насекомых также часто отсутствуют гены субъединиц CAP-D3 и/или CAP-H, что указывает на то, что не-SMC субъединицы, уникальные для конденсина II, находились под высоким давлением отбора в ходе эволюции насекомых. [10]
  • Нематода Caenorhabditis elegans обладает как конденсинами I, так и II. Однако этот вид уникален в том смысле, что у него есть третий комплекс (тесно связанный с конденсином I), который участвует в регуляции генов на уровне хромосом , т . е. в компенсации дозировки . [11] В этом комплексе, известном как конденсин I DC , аутентичная субъединица SMC4 заменена ее вариантом, DPY-27 (рисунок 2).
  • У некоторых видов, таких как грибы (например, почкующиеся дрожжи Saccharomyces cerevisiae и делящиеся дрожжи Schizosaccharomyces pombe ), отсутствуют все регуляторные субъединицы, уникальные для конденсина II. [12] [13] С другой стороны, у одноклеточной примитивной красной водоросли Cyanidioschyzon merolae , размер генома которой сопоставим с таковым у дрожжей, есть как конденсин I, так и II. [14] Таким образом, нет никакой очевидной связи между наличием конденсина II и размером эукариотических геномов.
  • Инфузория Tetrahymena thermophila имеет только конденсин I. Тем не менее, существует несколько паралогов для двух ее регуляторных субъединиц (CAP-D2 и CAP-H), и некоторые из них специфически локализуются либо в макронуклеусе ( отвечает за экспрессию генов), либо в микронуклеусе (отвечает за воспроизводство). [15] Таким образом, этот вид имеет несколько комплексов конденсина I, которые имеют разные регуляторные субъединицы и демонстрируют различную ядерную локализацию. [16] Это очень уникальное свойство, которое не встречается у других видов.

Прокариотические типы

Прокариотические виды также имеют конденсиноподобные комплексы, которые играют важную роль в организации и сегрегации хромосом ( нуклеоидов ). Прокариотические конденсины можно разделить на два типа: SMC-ScpAB [17] и MukBEF . [18] Многие виды эубактерий и архей имеют SMC-ScpAB, тогда как подгруппа эубактерий (известная как Gammaproteobacteria ), включая Escherichia coli, имеет MukBEF. ScpA и MukF принадлежат к семейству белков, называемых «клейзинами», [7] тогда как ScpB и MukE недавно были отнесены к новому семейству белков, называемых «kite». [19]

СложныйСубъединицаКлассификацияB. subtilisКаулобактерE.coli
SMC-ScpABСМЦАТФазаSMC/BsSMCСМЦ-
SMC-ScpABScpAклейзинScpAScpA-
SMC-ScpABScpBлетающий змейScpBScpB-
МукБЕФМукБАТФаза--МукБ
МукБЕФМюкЭлетающий змей--МюкЭ
МукБЕФМукФклейзин--МукФ

Несмотря на сильно различающиеся первичные структуры соответствующих субъединиц SMC-ScpAB и MukBEF, разумно предположить, что эти два комплекса играют схожие, если не идентичные, функции в организации и динамике прокариотических хромосом, основываясь на их молекулярной архитектуре и дефектных клеточных фенотипах. Поэтому оба комплекса часто называют прокариотическими (или бактериальными) конденсинами. Недавние исследования сообщают о появлении третьего комплекса, связанного с MukBEF (называемого MksBEF), у некоторых видов бактерий. [20]

Молекулярные механизмы

Молекулярные структуры

Рисунок 3. Структура димера SMC

Димеры SMC, которые действуют как основные субъединицы конденсинов, демонстрируют весьма характерную V-образную форму, каждое плечо которой состоит из антипараллельных спиральных спиралей (рисунок 3; см. подробности в белках SMC ). [21] [22] Длина каждого спирального плеча достигает ~50 нм, что соответствует длине ~150 п.н. двухцепочечной ДНК (dsDNA). В эукариотических комплексах конденсинов I и II субъединица клейзина соединяет два головных домена димера SMC и связывается с двумя субъединицами повтора HEAT (рисунок 1). [23] [24]

Ранние исследования выявили структуру частей бактериальных конденсинов, таких как MukBEF [25] [26] и SMC-ScpA. [27] [28] В эукариотических комплексах было описано несколько структур субкомплексов и субдоменов, включая домены шарнира и плеча димера SMC2-SMC4, [29] [30] субкомплекс CAP-G(ycg1)/CAP-H(brn1), [31] [32] и субкомплекс CAP-D2(ycs4)/CAP-H(brn1). [24] Недавнее исследование с помощью крио-ЭМ показало, что конденсин претерпевает большие конформационные изменения, которые сопряжены со связыванием АТФ и гидролизом его субъединицами SMC. [33] С другой стороны, высокоскоростная атомно-силовая микроскопия продемонстрировала, что плечи димера SMC гораздо более гибкие, чем ожидалось. [34]

Молекулярная активность

Конденсин I, очищенный из экстрактов яиц Xenopus , является ДНК -стимулированной АТФазой и демонстрирует способность вводить положительное суперспиральное напряжение в dsDNA в зависимости от гидролиза АТФ (положительная суперспиральная активность). [35] [36] Подобная активность была обнаружена в конденсинах других организмов. [37] [38] Положительная суперспиральная активность активируется in vitro фосфорилированием Cdk1 , что позволяет предположить , что это , вероятно , одна из физиологических активностей, непосредственно участвующих в сборке митотических хромосом. [39] Предполагается, что эта активность конденсина I помогает сворачивать ДНК и способствует опосредованному топоизомеразой II разделению сестринских хроматид. [40] Ранние эксперименты с одиночными молекулами ДНК также продемонстрировали в реальном времени, что конденсин I способен уплотнять ДНК в зависимости от гидролиза АТФ. [41]

Совсем недавно эксперименты с отдельными молекулами продемонстрировали, что конденсин I почкующихся дрожжей способен перемещаться вдоль двухцепочечной ДНК ( моторная активность) [42] и «выдавливать» петли ДНК ( активность выдавливания петель ) [43] в зависимости от гидролиза АТФ. В последних экспериментах активность отдельных комплексов конденсина на ДНК визуализировалась с помощью флуоресцентной визуализации в реальном времени , что показало, что конденсин I действительно является быстрым двигателем выдавливания петель и что один комплекс конденсина I может выдавливать 1500 п.н. ДНК в секунду строго в зависимости от АТФ. Было высказано предположение, что конденсин I закрепляет ДНК между субъединицами Ycg1-Brn1 [31] и асимметрично тянет ДНК, образуя большие петли. Более того, было показано, что комплексы конденсина могут пересекать друг друга, образуя динамические петлевые структуры и изменяя свои размеры. [44]

Неизвестно, как конденсины могут действовать на нуклеосомную ДНК . Недавняя разработка системы реконструкции выявила гистоновый шаперон FACT как существенный компонент сборки хромосом, опосредованной конденсином I in vitro , что дает важный ключ к решению этой проблемы. [45] Также было показано, что конденсины могут собирать хромосомоподобные структуры в бесклеточных экстрактах даже в условиях, когда сборка нуклеосом в значительной степени подавлена. [46] Это наблюдение указывает на то, что конденсины могут работать, по крайней мере частично, на ненуклеосомной ДНК в физиологических условиях.

Насколько схожи и насколько различны молекулярные активности конденсина I и конденсина II? Оба имеют две субъединицы SMC, но у каждого есть три уникальные не-SMC субъединицы (рисунок 2). Тонко настроенный баланс между действиями этих не-SMC субъединиц может определять различия в скорости экструзии петли [47] и активности сборки митотических хромосом [48] [49] [50] [51] двух комплексов. Вводя различные мутации, можно преобразовать конденсин I в комплекс с активностью, подобной конденсину II, и наоборот. [51]

Математическое моделирование

Было сообщено о нескольких попытках математического моделирования и компьютерного моделирования сборки митотической хромосомы, основанных на молекулярной активности конденсинов. Представительные из них включают моделирование, основанное на экструзии петель, [52] стохастические парные контакты [53] и сочетание петлеобразования и межконденсинового притяжения. [54]

Функции в сборке и сегрегации хромосом

Митоз

Рисунок 4. Динамика хромосом во время митоза у эукариот.
Рисунок 5. Распределение конденсина I (зеленый) и конденсина II (красный) в метафазных хромосомах человека. Линия, 1 мкм.

В клетках культуры тканей человека два конденсиновых комплекса регулируются по-разному во время митотического клеточного цикла (рисунок 4). [55] [56] Конденсин II присутствует в ядре клетки во время интерфазы и участвует в ранней стадии конденсации хромосом в профазном ядре. С другой стороны, конденсин I присутствует в цитоплазме во время интерфазы и получает доступ к хромосомам только после того, как ядерная оболочка разрушается (NEBD) в конце профазы. Во время прометафазы и метафазы конденсин I и конденсин II взаимодействуют для сборки стержнеобразных хромосом, в которых две сестринские хроматиды полностью разрешены. Такая дифференциальная динамика двух комплексов наблюдается в экстрактах яиц Xenopus , [57] ооцитах мышей, [58] и нейральных стволовых клетках, [59] что указывает на то, что это часть фундаментального регуляторного механизма, сохраняющегося среди различных организмов и типов клеток. Вероятнее всего, этот механизм обеспечивает упорядоченное действие двух комплексов, а именно, сначала конденсина II, а затем конденсина I. [60]

На метафазных хромосомах конденсины I и II оба обогащены в центральной оси неперекрывающимся образом (рисунок 5). Эксперименты по истощению in vivo [4] [59] [61] и эксперименты по иммуноистощению в экстрактах яиц Xenopus [57] показывают, что два комплекса имеют различные функции в сборке метафазных хромосом. Клетки с дефицитом функций конденсина не останавливаются на определенной стадии клеточного цикла, демонстрируя дефекты сегрегации хромосом (т. е. анафазные мосты) и прогрессируя через аномальный цитокинез. [62] [63]

Относительный вклад конденсинов I и II в митоз различается у разных видов эукариот. Например, каждый из конденсинов I и II играет существенную роль в эмбриональном развитии у мышей. [59] Они имеют как перекрывающиеся, так и неперекрывающиеся функции во время митотического клеточного цикла. С другой стороны, конденсин II не является существенным для митоза у примитивной водоросли C. merolae [14] и наземного растения A. thaliana . [64] Любопытно, что конденсин II играет доминирующую роль над конденсином I у ранних эмбрионов C. elegans . [11] Эта особенность может быть связана с тем, что C. elegans имеет специализированную структуру хромосом, известную как голоцентрические хромосомы . Грибы, такие как S. cerevisiae [13] и S. pombe [12], изначально не имеют конденсина II. Эти различия между эукариотическими видами имеют важное значение для эволюции архитектуры хромосом (см. раздел «Эволюционные последствия» ниже).

разновидностьМ. musculusD. melanogasterC. elegansS. cerevisiaeС. помбеА. thalianaC. меролае
размер генома~2500 Мб140 Мб100 Мб12 Мб14 Мб125 Мб16 Мб
конденсин Iсущественныйсущественныйнезначительныйсущественныйсущественныйсущественныйсущественный
конденсин IIсущественныйнесущественныйсущественный--несущественныйнесущественный

Недавно стало возможным, что структурные изменения хромосом, зависящие от клеточного цикла, отслеживаются с помощью метода на основе геномики, известного как Hi-C (High-throughputchromosomeconformation capture ). [65] Влияние дефицита конденсина на конформацию хромосом изучалось на почкующихся дрожжах, [66] [67] делящихся дрожжах, [68] [69] и клетках курицы DT40. [70] Результаты этих исследований убедительно подтверждают идею о том, что конденсины играют решающую роль в сборке митотических хромосом и что конденсин I и II выполняют различные функции в этом процессе. Более того, количественный анализ изображений позволяет исследователям подсчитывать количество комплексов конденсина, присутствующих на метафазных хромосомах человека. [71]

Мейоз

Конденсины также играют важную роль в сборке и сегрегации хромосом в мейозе . Генетические исследования были опубликованы на S. cerevisiae , [72] D. melanogaster , [73] [74] и C. elegans . [75] У мышей потребности в субъединицах конденсина в мейозе были изучены с помощью экспериментов по блокированию с помощью антител [58] и анализа условного нокаута генов . [76] В мейозе I млекопитающих функциональный вклад конденсина II кажется большим, чем у конденсина I. Как было показано в митозе, [59] однако, два комплекса конденсина имеют как перекрывающиеся, так и неперекрывающиеся функции в мейозе. В отличие от когезина , до сих пор не было идентифицировано никаких мейоз-специфических субъединиц конденсинов.

Функции хромосом вне митоза или мейоза

Недавние исследования показали, что конденсины участвуют в широком спектре функций хромосом за пределами митоза или мейоза . [60]

  • В почкующихся дрожжах конденсин I (единственный конденсин в этом организме) участвует в регуляции числа копий повтора рДНК [77] , а также в кластеризации генов тРНК . [78]
  • У делящихся дрожжей конденсин I участвует в регуляции репликативной контрольной точки [79] и кластеризации генов, транскрибируемых РНК-полимеразой III. [80]
  • У C. elegans третий конденсиновый комплекс (конденсин I DC ), связанный с конденсином I, регулирует структуру более высокого порядка Х-хромосом как основной регулятор дозовой компенсации . [81]
  • У D. melanogaster субъединицы конденсина II способствуют растворению политенных хромосом [82] и формированию хромосомных территорий [83] в клетках-кормилицах яичников . Имеются данные, что они негативно регулируют трансвекцию в диплоидных клетках. Также сообщалось, что компоненты конденсина I необходимы для обеспечения правильной экспрессии генов в нейронах после выхода из клеточного цикла. [84]
  • У A. thaliana конденсин II необходим для устойчивости к избыточному стрессу бора, возможно, за счет смягчения повреждений ДНК. [64]
  • В клетках млекопитающих конденсин II, вероятно, участвует в регуляции архитектуры и функции интерфазных хромосом. Например, в клетках человека конденсин II участвует в инициации разрешения сестринских хроматид во время фазы S, задолго до митотической профазы, когда сестринские хроматиды становятся цитологически видимыми. [85]
  • В интерфазных ядрах мыши перицентромерный гетерохроматин на разных хромосомах ассоциируется друг с другом, образуя большую структуру, известную как хромоцентры. Клетки с дефицитом конденсина II, но не конденсина I, демонстрируют гиперкластеризацию хромоцентров, что указывает на то, что конденсин II играет особую роль в подавлении кластеризации хромоцентров. [59]
  • Хотя ранние исследования предполагали возможность того, что конденсины могут напрямую участвовать в регуляции экспрессии генов , некоторые недавние исследования опровергают эту гипотезу. [86] [87]
  • Были получены мутанты делящихся дрожжей Schizosaccharomyces pombe , которые имели фенотип, чувствительный к температуре и/или повреждению ДНК . [88] Некоторые из этих мутантов были дефектны в субъединицах HEAT конденсина, что указывает на то, что субъединицы HEAT необходимы для восстановления ДНК . [88]

Посттрансляционные модификации и регуляция клеточного цикла

Субъединицы конденсина подвергаются различным посттрансляционным модификациям в зависимости от клеточного цикла . [89] Среди них наиболее изученным является фосфорилирование в митозе. [90]

Фосфорилирование Cdk1 необходимо для суперспирализационной активности конденсина I [39] [38] и активности сборки хромосом [45] in vitro. Однако целевые субъединицы и сайты (и количество) фосфорилирования, необходимые для активации, неизвестны. Последовательности S/TP, основные мишени Cdk1, как правило, обогащены во внутренне неупорядоченных областях (IDR), расположенных на концах субъединиц конденсина, [90], но их распределение и вклад в регуляцию конденсина сильно различаются у разных видов. Например, у делящихся дрожжей фосфорилирование N-конца субъединицы SMC4 регулирует ядерную транслокацию конденсина во время митоза. [12] У почкующихся дрожжей конденсин локализуется в ядре на протяжении всего клеточного цикла, а фосфорилирование N-конца субъединицы SMC4 участвует в регуляции динамики ассоциации хромосом конденсина. [91] [92] Было высказано предположение, что у позвоночных N-концевое фосфорилирование субъединицы CAP-H способствует специфической для митоза загрузке конденсина I. [93] Помимо Cdk1, сообщалось о положительной регуляции со стороны Aurora B [94] [95] и Polo [38] и отрицательной регуляции со стороны CK2 (казеинкиназа 2) [96] .

Несколько митотических киназ, Cdk1 , [97] [98] [50] [51] polo [99] и Mps1 [100] участвуют в регуляции конденсина II. Было показано, что C-концевой хвост субъединицы CAP-D3 является основной мишенью для фосфорилирования Cdk1 в комплексе конденсина II человека. [51] Более того, CAP-D3 был идентифицирован как субстрат протеинфосфатазы PP2A -B55. [101]

Сообщалось, что субъединица CAP-H2 конденсина II разрушается у дрозофилы под действием убиквитинлигазы SCFSlimb . [ 102]

Отношение к заболеваниям

Было продемонстрировано, что MCPH1, один из белков, ответственных за первичную микроцефалию человека , обладает способностью негативно регулировать конденсин II. [103] В клетках пациентов с mcph1 конденсин II (но не конденсин I) гиперактивирован, что приводит к преждевременной конденсации хромосом в фазе G2 (т. е. перед вступлением в митоз). [104] Однако нет никаких доказательств того, что неправильная регуляция конденсина II напрямую связана с этиологией микроцефалии mcph1 . Совсем недавно было сообщено, что гипоморфные мутации в субъединицах конденсина I или II вызывают микроцефалию у людей. [105] У мышей гипоморфные мутации в субъединицах конденсина II вызывают специфические дефекты в развитии Т-клеток , [106] что приводит к Т-клеточной лимфоме . [107] Интересно отметить, что типы клеток со специализированными способами деления клеток, такие как нейральные стволовые клетки и Т-клетки , особенно восприимчивы к мутациям в субъединицах конденсина.

Эволюционные последствия

Прокариоты имеют примитивные типы конденсинов, [17] [18] что указывает на то, что эволюционное происхождение конденсинов предшествует происхождению гистонов. Тот факт, что конденсины I и II широко распространены среди существующих эукариотических видов, настоятельно подразумевает, что последний эукариотический общий предок ( LECA ) имел оба комплекса. [60] Поэтому разумно предположить, что некоторые виды, такие как грибы, утратили конденсин II в ходе эволюции .

Тогда почему у многих эукариот есть два разных комплекса конденсина? Как обсуждалось выше, относительный вклад конденсинов I и II в митоз различается у разных организмов. Они играют одинаково важную роль в митозе млекопитающих, тогда как конденсин I играет преобладающую роль над конденсином II у многих других видов. У этих видов конденсин II мог быть адаптирован для различных несущественных функций, отличных от митоза . [64] [82] Хотя нет очевидной связи между возникновением конденсина II и размером геномов, кажется, что функциональный вклад конденсина II становится большим по мере увеличения размера генома. [14] [59] Недавнее комплексное исследование Hi-C утверждает с эволюционной точки зрения, что конденсин II действует как детерминанта, которая преобразует постмитотические конфигурации Rabl в интерфазные хромосомные территории. [108] Относительный вклад двух конденсиновых комплексов в архитектуру митотических хромосом также меняется в ходе развития, оказывая влияние на морфологию митотических хромосом. [57] Таким образом, балансирующий акт конденсинов I и II, по-видимому, тонко настраивается как в ходе эволюции, так и в ходе развития.

Родственники

Эукариотические клетки имеют два дополнительных класса комплексов белков SMC . Когезин содержит SMC1 и SMC3 и участвует в сплочении сестринских хроматид. Комплекс SMC5/6 содержит SMC5 и SMC6 и участвует в рекомбинационной репарации.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хирано Т (2016). «Организация хромосом на основе конденсина от бактерий до позвоночных». Cell . 164 (5): 847–857. doi : 10.1016/j.cell.2016.01.033 . PMID  26919425.
  2. ^ Калитсис П., Чжан Т., Маршалл К.М., Нильсен К.Ф., Хадсон Д.Ф. (2017). «Конденсин, главный организатор генома». Chromosome Res . 25 (1): 61–76. doi :10.1007/s10577-017-9553-0. PMID  28181049. S2CID  28241964.
  3. ^ Хирано Т., Кобаяши Р., Хирано М. (1997). «Конденсины, комплекс конденсации хромосом, содержащий XCAP-C, XCAP-E и гомолог белка Drosophila Barren у Xenopus». Cell . 89 (4): 511–21. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80233-0 . PMID  9160743. S2CID  15061740.
  4. ^ ab Ono T, Losada A, Hirano M, Myers MP, Neuwald AF, Hirano T (2003). "Дифференциальный вклад конденсина I и конденсина II в митотическую архитектуру хромосом в клетках позвоночных". Cell . 115 (1): 109–21. doi : 10.1016/s0092-8674(03)00724-4 . PMID  14532007. S2CID  18811084.
  5. ^ Ульманн Ф (2016). «Комплексы SMC: от ДНК до хромосом». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 17 (7): 399–412. doi :10.1038/nrm.2016.30. PMID  27075410. S2CID  20398243.
  6. ^ Яцкевич С., Родс Дж., Насмит К. (2019). «Организация хромосомной ДНК комплексами SMC». Annu. Rev. Genet . 53 : 445–482. doi : 10.1146/annurev-genet-112618-043633 . PMID  31577909.
  7. ^ ab Schleiffer A, Kaitna S, Maurer-Stroh S, Glotzer M, Nasmyth K, Eisenhaber F (2003). "Kleisins: a superfamily of bacteria and eukaryotic SMC protein partners". Mol. Cell . 11 (3): 571–5. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00108-4 . PMID  12667442.
  8. ^ Neuwald AF, Hirano T (2000). «HEAT-повторы, связанные с конденсинами, когезинами и другими комплексами, участвующими в функциях, связанных с хромосомами». Genome Res . 10 (10): 1445–52. doi :10.1101/gr.147400. PMC 310966. PMID  11042144. 
  9. ^ Herzog S, Nagarkar Jaiswal S, Urban E, Riemer A, Fischer S, Heidmann SK (2013). "Функциональное рассечение субъединицы конденсина Cap-G Drosophila melanogaster выявляет ее исключительную связь с конденсином I". PLOS Genet . 9 (4): e1003463. doi : 10.1371/journal.pgen.1003463 . PMC 3630105. PMID  23637630 . 
  10. ^ Кинг, Томас Д.; Леонард, Кристофер Дж.; Купер, Джейкоб К.; Нгуен, Сон; Джойс, Эрик Ф.; Фаднис, Нитин; Такахаши, Ая (октябрь 2019 г.). «Повторяющиеся потери и быстрая эволюция комплекса конденсина II у насекомых». Молекулярная биология и эволюция . 36 (10): 2195–2204. doi :10.1093/molbev/msz140. PMC 6759200. PMID  31270536 . 
  11. ^ ab Csankovszki G, Collette K, Spahl K, Carey J, Snyder M, Petty E, Patel U, Tabuchi T, Liu H, McLeod I, Thompson J, Sarkeshik A, Yates J, Meyer BJ, Hagstrom K (2009). "Три различных конденсиновых комплекса контролируют динамику хромосом C. elegans". Curr. Biol . 19 (1): 9–19. doi :10.1016/j.cub.2008.12.006. PMC 2682549. PMID  19119011 . 
  12. ^ abc Sutani T, Yuasa T, Tomonaga T, Dohmae N, Takio K, Yanagida M (1999). "Комплекс конденсина делящихся дрожжей: существенные роли не-SMC субъединиц для конденсации и фосфорилирования Cdc2 Cut3/SMC4". Genes Dev . 13 (17): 2271–83. doi :10.1101/gad.13.17.2271. PMC 316991. PMID  10485849 . 
  13. ^ ab Freeman L, Aragon-Alcaide L, Strunnikov A (2000). «Комплекс конденсина управляет конденсацией хромосом и митотической передачей рДНК». J. Cell Biol . 149 (4): 811–824. doi :10.1083/jcb.149.4.811. PMC 2174567. PMID  10811823 . 
  14. ^ abc Fujiwara T, Tanaka K, Kuroiwa T, Hirano T (2013). "Пространственно-временная динамика конденсинов I и II: эволюционные идеи из примитивной красной водоросли Cyanidioschyzon merolae". Mol. Biol. Cell . 24 (16): 2515–27. doi :10.1091/mbc.E13-04-0208. PMC 3744952. PMID  23783031 . 
  15. ^ Howard-Till R, Loidl J (2018). «Конденсины способствуют индивидуализации и сегрегации хромосом во время митоза, мейоза и амитоза у Tetrahymena thermophila». Mol. Biol. Cell . 29 (4): 466–478. doi :10.1091/mbc.E17-07-0451. PMC 6014175. PMID  29237819 . 
  16. ^ Howard-Till, Rachel; Tian, ​​Miao; Loidl, Josef; Cohen-Fix, Orna (15 мая 2019 г.). «Специализированный конденсиновый комплекс участвует в соматическом ядерном созревании». Молекулярная биология клетки . 30 (11): 1326–38. doi :10.1091/mbc.E18-08-0487. PMC 6724606. PMID  30893010 . 
  17. ^ ab Mascarenhas J, Soppa J, Strunnikov AV, Graumann PL (2002). «Зависящая от клеточного цикла локализация двух новых прокариотических белков сегрегации и конденсации хромосом в Bacillus subtilis, которые взаимодействуют с белком SMC». EMBO J . 21 (12): 3108–18. doi :10.1093/emboj/cdf314. PMC 126067 . PMID  12065423. 
  18. ^ ab Yamazoe M, Onogi T, Sunako Y, Niki H, Yamanaka K, Ichimura T, Hiraga S (1999). «Комплексное образование белков MukB, MukE и MukF, участвующих в разделении хромосом у Escherichia coli». EMBO J . 18 (21): 5873–84. doi :10.1093/emboj/18.21.5873. PMC 1171653 . PMID  10545099. 
  19. ^ Palecek JJ, Gruber S (2015). "Kite proteins: a superfamily of SMC/kleisin partners conserved across Bacteria, Archaea, and Eukaryotes". Structure . 23 (12): 2183–90. doi : 10.1016/j.str.2015.10.004 . PMID  26585514.
  20. ^ Петрушенко ЗМ, Ше В, Рыбенков ВВ (2011). "Новое семейство бактериальных конденсинов". Mol. Microbiol . 81 (4): 881–896. doi :10.1111/j.1365-2958.2011.07763.x. PMC 3179180. PMID  21752107 . 
  21. ^ Melby TE, Ciampaglio CN, Briscoe G, Erickson HP (1998). «Симметричная структура структурного поддержания хромосом (SMC) и белков MukB: длинные, антипараллельные спиральные спирали, сложенные на гибком шарнире». J. Cell Biol . 142 (6 ) : 1595–1604. doi :10.1083/jcb.142.6.1595. PMC 2141774. PMID  9744887. 
  22. ^ Anderson DE, Losada A, Erickson HP, Hirano T (2002). «Конденсин и когезин демонстрируют различные конформации плеч с характерными углами шарнира». J. Cell Biol . 156 (6): 419–424. doi :10.1083/jcb.200111002. PMC 2173330. PMID  11815634 . 
  23. ^ Онн И, Аоно Н, Хирано М, Хирано Т (2007). «Восстановление и геометрия субъединиц комплексов конденсина человека». EMBO J. 26 ( 4): 1024–34. doi :10.1038/sj.emboj.7601562. PMC 1852836. PMID 17268547  . 
  24. ^ ab Hassler M, Shaltiel IA, Kschonsak M, Simon B, Merkel F, Thärichen L, Bailey HJ, Macošek J, Bravo S, Metz J, Hennig J, Haering CH (2019). «Структурная основа асимметричного цикла конденсиновой АТФазы». Mol Cell . 74 (6): 1175–88.e24. doi :10.1016/j.molcel.2019.03.037. PMC 6591010 . PMID  31226277. 
  25. ^ Fennell-Fezzie R, Gradia SD, Akey D, Berger JM (2005). «Субъединица MukF конденсина Escherichia coli: архитектура и функциональная связь с клейзинами». EMBO J . 24 (11): 1921–30. doi :10.1038/sj.emboj.7600680. PMC 1142612 . PMID  15902272. 
  26. ^ Woo JS, Lim JH, Shin HC, Suh MK, Ku B, Lee KH, Joo K, Robinson H, Lee J, Park SY, Ha NC, Oh BH (2009). «Структурные исследования бактериального конденсинового комплекса выявляют АТФ-зависимое нарушение межсубъединичных взаимодействий». Cell . 136 (1): 85–96. doi : 10.1016/j.cell.2008.10.050 . PMID  19135891. S2CID  4608756.
  27. ^ Bürmann F, Shin HC, Basquin J, Soh YM, Giménez-Oya V, Kim YG, Oh BH, Gruber S (2013). «Асимметричный мост SMC-клейзин в прокариотическом конденсине». Nat. Struct. Mol. Biol . 20 (3): 371–9. doi :10.1038/nsmb.2488. PMID  23353789. S2CID  21584205.
  28. ^ Камада К, Мията М, Хирано Т (2013). «Молекулярная основа активации АТФазы ГМК: роль внутренних структурных изменений регуляторного субкомплекса ScpAB». Структура . 21 (4): 581–594. doi : 10.1016/j.str.2013.02.016 . PMID  23541893.
  29. ^ Griese JJ, Witte G, Hopfner KP (2010). «Структура и активность связывания ДНК домена шарнира конденсина мыши подчеркивают общие и разнообразные черты белков SMC». Nucleic Acids Res . 38 (10): 3454–65. doi :10.1093/nar/gkq038. PMC 2879519. PMID  20139420 . 
  30. ^ Soh Y, Bürmann F, Shin H, Oda T, Jin KS, Toseland CP, Kim C, Lee H, Kim SJ, Kong M, Durand-Diebold M, Kim Y, Kim HM, Lee NK, Sato M, Oh B, Gruber S (2015). «Молекулярная основа формирования стержня SMC и его растворения при связывании ДНК». Mol. Cell . 57 (2): 290–303. doi :10.1016/j.molcel.2014.11.023. PMC 4306524 . PMID  25557547. 
  31. ^ ab Kschonsak M, Merkel F, Bisht S, Metz J, Rybin V, Hassler M, Haering CH (2017). «Структурная основа механизма ремня безопасности, который прикрепляет конденсин к хромосомам». Cell . 171 (3): 588–600.e24. doi :10.1016/j.cell.2017.09.008. PMC 5651216 . PMID  28988770. 
  32. ^ Хара, Кодай; Киносита, Казухиса; Мигита, Томоко; Мураками, Кей; Симидзу, Кенитиро; Такеучи, Кодзо; Хирано, Тацуя; Хасимото, Хироши (12 марта 2019 г.). «Структурная основа взаимодействия HEAT-клейзин в подкомплексе конденсина I человека». Отчеты ЭМБО . 20 (5). дои : 10.15252/эмбр.201847183. ПМК 6501013 . ПМИД  30858338. 
  33. ^ Lee BG, Merkel F, Allegretti M, Hassler M, Cawood C, Lecomte L, O'Reilly FJ, Sinn LR, Gutierrez-Escribano P, Kschonsak M, Bravo S, Nakane T, Rappsilber J, Aragon L, Beck M, Löwe J, Haering CH (2020). «Cryo-EM structures of holo condensin reveal a subunit flip-flop mechanism». Nat Struct Mol Biol . 27 (8): 743–751. doi :10.1038/s41594-020-0457-x. PMC 7610691. PMID  32661420 . 
  34. ^ Eeftens JM, Katan AJ, Kschonsak M, Hassler M, de Wilde L, Dief EM, Haering CH, Dekker C (2016). «Димеры конденсина Smc2-Smc4 гибкие и динамичные». Cell Rep . 14 (8): 1813–8. doi :10.1016/j.celrep.2016.01.063. PMC 4785793. PMID  26904946 . 
  35. ^ Кимура К, Хирано Т (1997). «АТФ-зависимая положительная суперспирализация ДНК конденсином 13S: биохимическое значение для конденсации хромосом». Cell . 90 (4): 625–634. doi : 10.1016/s0092-8674(00)80524-3 . PMID  9288743. S2CID  15876604.
  36. ^ Кимура К, Рыбенков ВВ, Кризона Н. Дж., Хирано Т, Коццарелли Н. Р. (1999). «13S конденсин активно реконфигурирует ДНК, вводя глобальный положительный изгиб: последствия для конденсации хромосом». Cell . 98 (2): 239–248. doi : 10.1016/s0092-8674(00)81018-1 . PMID  10428035. S2CID  16671030.
  37. ^ Hagstrom KA, Holmes VF, Cozzarelli NR, Meyer BJ (2002). «Конденсин C. elegans способствует митотической архитектуре хромосом, организации центромеры и сегрегации сестринских хроматид во время митоза и мейоза». Genes Dev . 16 (6): 729–742. doi :10.1101/gad.968302. PMC 155363. PMID  11914278 . 
  38. ^ abc St-Pierre J, Douziech M, Bazile F, Pascariu M, Bonneil E, Sauvé V, Ratsima H, D'Amours D (2009). "Polo kinase регулирует конденсацию митотических хромосом путем гиперактивации суперспирализации конденсиновой ДНК". Mol Cell . 120 (Pt 7): 1245–55. doi : 10.1016/j.molcel.2009.04.013 . PMID  19481522.
  39. ^ ab Kimura K, Hirano M, Kobayashi R, Hirano T (1998). "Фосфорилирование и активация конденсина 13S с помощью Cdc2 in vitro". Science . 282 (5388): 487–490. Bibcode :1998Sci...282..487K. doi :10.1126/science.282.5388.487. PMID  9774278.
  40. ^ Baxter J, Sen N, Martínez VL, De Carandini ME, Schvartzman JB, Diffley JF, Aragón L (2011). «Положительная суперспирализация митотической ДНК приводит к декатенации топоизомеразой II у эукариот». Science . 331 (6022): 1328–32. Bibcode :2011Sci...331.1328B. doi :10.1126/science.1201538. PMID  21393545. S2CID  34081946.
  41. ^ Strick TR, Kawaguchi T, Hirano T (2004). «Обнаружение уплотнения одиночной молекулы ДНК конденсином I в реальном времени». Curr. Biol . 14 (10): 874–880. doi : 10.1016/j.cub.2004.04.038 . PMID  15186743. S2CID  10078994.
  42. ^ Terakawa T, Bisht S, Eeftens JM, Dekker C, Haering CH, Greene EC (2017). «Комплекс конденсина — это механохимический двигатель, который перемещается по ДНК». Science . 358 (6363): 672–6. Bibcode :2017Sci...358..672T. doi :10.1126/science.aan6516. PMC 5862036 . PMID  28882993. 
  43. ^ Ganji M, Shaltiel IA, Bisht S, Kim E, Kalichava A, Haering CH, Dekker C (2018). «Визуализация в реальном времени экструзии петли ДНК конденсином». Science . 360 (6384): 102–5. Bibcode :2018Sci...360..102G. doi :10.1126/science.aar7831. PMC 6329450 . PMID  29472443. 
  44. ^ Kim E, Kerssemakers J, Shaltiel IA, Haering CH, Dekker C (2020). «Комплексы конденсина, выдавливающие петлю ДНК, могут пересекать друг друга». Nature . 579 (7799): 438–442. Bibcode :2020Natur.579..438K. doi :10.1038/s41586-020-2067-5. PMID  32132705. S2CID  212407150.
  45. ^ ab Shintomi K, Takahashi TS, Hirano T (2015). «Восстановление митотических хроматид с минимальным набором очищенных факторов». Nat Cell Biol . 17 (8): 1014–23. doi :10.1038/ncb3187. PMID  26075356. S2CID  8332012.
  46. ^ Shintomi K, Inoue F, Watanabe H, Ohsumi K, Ohsugi M, Hirano T (2017). «Сборка митотических хромосом, несмотря на истощение нуклеосом в экстрактах яиц Xenopus». Science . 356 (6344): 1284–7. Bibcode :2017Sci...356.1284S. doi : 10.1126/science.aam9702 . PMID  28522692.
  47. ^ Kong M, Cutts EE, Pan D, Beuron F, Kaliyappan T, Xue C, Morris EP, Musacchio A, Vannini A, Greene EC (2020). «Человеческий конденсин I и II запускает обширную АТФ-зависимую компактизацию нуклеосомно-связанной ДНК». Mol. Cell . 79 (1): 99–114. doi :10.1016/j.molcel.2020.04.026. PMC 7335352 . PMID  32445620. 
  48. ^ Киносита К, Кобаяши Т.Дж., Хирано Т. (2015). «Балансирующие действия двух субъединиц HEAT конденсина I поддерживают динамическую сборку осей хромосом». Dev Cell . 33 (1): 94–106. doi : 10.1016/j.devcel.2015.01.034 . PMID  25850674.
  49. ^ Киносита К, Цубота Й, Тане С, Айзава Й, Саката Р, Такеучи К, Шинтоми К, Нишияма Т, Хирано Т (2022). «Независимый от экструзии петли механизм способствует формированию хромосом, опосредованному конденсином I». J Cell Biol . 221 (3): e202109016. doi :10.1083/jcb.202109016. PMC 8932526. PMID 35045152  . 
  50. ^ ab Yoshida MM, Kinoshita K, Aizawa Y, Tane S, Yamashita D, Shintomi K, Hirano T (2022). «Молекулярное препарирование сборки хромосом, опосредованной конденсином II, с использованием анализов in vitro». eLife . 11 : e78984. doi : 10.7554/eLife.78984 . PMC 9433093 . PMID  35983835. 
  51. ^ abcd Yoshida MM, Kinoshita K, Shintomi K, Aizawa Y, Hirano T (2023). "Регуляция конденсина II с помощью механизмов самоподавление и высвобождения". Mol Biol Cell . 35 (2): mbcE23100392. doi :10.1091/mbc.E23-10-0392. PMC 10881152. PMID  38088875 . 
  52. ^ Голобородько, Антон; Имакаев, Максим В; Марко, Джон Ф; Мирный, Леонид (18 мая 2016 г.). «Компактизация и сегрегация сестринских хроматид посредством активной экструзии петель». eLife . 5 . doi : 10.7554/eLife.14864 . PMC 4914367 . PMID  27192037. 
  53. ^ Ченг, Тэмми МК; Хигер, Себастьян; Шалейл, Рафаэль АГ; Мэтьюз, Ник; Стюарт, Энгус; Райт, Джон; Лим, Кармей; Бейтс, Пол А; Ульманн, Франк (29 апреля 2015 г.). "Простая биофизическая модель эмулирует конденсацию хромосом почкующихся дрожжей". eLife . 4 : e05565. doi : 10.7554/eLife.05565 . PMC 4413874 . PMID  25922992. 
  54. ^ Сакаи, Юдзи; Мочизуки, Ацуши; Киносита, Казухиса; Хирано, Тацуя; Тачикава, Масаши; Морозов, Александр В. (18 июня 2018 г.). «Моделирование функций конденсина в формировании и сегрегации хромосом». PLOS Computational Biology . 14 (6): e1006152. Bibcode : 2018PLSCB..14E6152S. doi : 10.1371/journal.pcbi.1006152 . PMC 6005465. PMID  29912867 . 
  55. ^ Оно Т, Фанг И, Спектор ДЛ, Хирано Т (2004). «Пространственная и временная регуляция конденсинов I и II в митотической сборке хромосом в клетках человека». Mol. Biol. Cell . 15 (7): 3296–308. doi :10.1091/mbc.E04-03-0242. PMC 452584. PMID  15146063 . 
  56. ^ Хирота Т., Герлих Д., Кох Б., Элленберг Дж., Петерс Дж. М. (2004). «Различные функции конденсина I и II в сборке митотических хромосом». J. Cell Sci . 117 (Pt 26): 6435–45. doi : 10.1242/jcs.01604 . PMID  15572404.
  57. ^ abc Shintomi K, Hirano T (2011). «Относительное соотношение конденсина I и II определяет формы хромосом». Genes Dev . 25 (14): 1464–9. doi :10.1101/gad.2060311. PMC 3143936. PMID  21715560 . 
  58. ^ ab Lee J, Ogushi S, Saitou M, Hirano T (2011). «Конденсины I и II необходимы для построения бивалентных хромосом в ооцитах мышей». Mol. Biol. Cell . 22 (18): 3465–77. doi :10.1091/mbc.E11-05-0423. PMC 3172270. PMID  21795393 . 
  59. ^ abcdef Нишиде К, Хирано Т (2014). «Перекрывающиеся и неперекрывающиеся функции конденсинов I и II в делениях нейральных стволовых клеток». PLOS Genet . 10 (12): e1004847. doi : 10.1371/journal.pgen.1004847 . PMC 4256295. PMID  25474630 . 
  60. ^ abc Hirano T (2012). «Конденсины: универсальные организаторы хромосом с разнообразными функциями». Genes Dev . 26 (4): 1659–78. doi :10.1101/gad.194746.112. PMC 3418584. PMID  22855829 . 
  61. ^ Green LC, Kalitsis P, Chang TM, Cipetic M, Kim JH, Marshall O, Turnbull L, Whitchurch CB, Vagnarelli P, Samejima K, Earnshaw WC, Choo KH, Hudson DF (2012). «Контрастные роли конденсина I и конденсина II в формировании митотических хромосом». J. Cell Sci . 125 (Pt6): 1591–1604. doi :10.1242/jcs.097790. PMC 3336382. PMID  22344259 . 
  62. ^ Saka Y, Sutani T, Yamashita Y, Saitoh S, Takeuchi M, Nakaseko Y, Yanagida M (1994). «Делящиеся дрожжи cut3 и cut14, члены семейства повсеместно распространенных белков, необходимы для конденсации и сегрегации хромосом в митозе». EMBO J . 13 (20): 4938–52. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06821.x. PMC 395434 . PMID  7957061. 
  63. ^ Hudson DF, Vagnarelli P, Gassmann R, Earnshaw WC (2003). «Конденсин необходим для сборки негистоновых белков и структурной целостности митотических хромосом позвоночных». Dev. Cell . 5 (2): 323–336. doi :10.1016/s1534-5807(03)00199-0. PMID  12919682.
  64. ^ abc Sakamoto T, Inui YT, Uraguchi S, Yoshizumi T, Matsunaga S, Mastui M, Umeda M, Fukui K, Fujiwara T (2011). «Конденсин II смягчает повреждение ДНК и необходим для устойчивости к стрессу, вызванному перегрузкой бором, у Arabidopsis». Plant Cell . 23 (9): 3533–46. doi :10.1105/tpc.111.086314. PMC 3203421 . PMID  21917552. 
  65. ^ Наумова Н., Имакаев М., Фуденберг Г., Чжан И., Лажуа Б. Р., Мирный ЛА., Деккер Дж. (2013). «Организация митотической хромосомы». Science . 342 (6161): 948–953. Bibcode :2013Sci...342..948N. doi :10.1126/science.1236083. PMC 4040465 . PMID  24200812. 
  66. ^ Schalbetter SA, Goloborodko A, Fudenberg G, Belton JM, Miles C, Yu M, Dekker J, Mirny L, Baxter J (2017). "SMC комплексы дифференциально компактизируют митотические хромосомы в соответствии с геномным контекстом". Nat Cell Biol . 19 (9): 1071–80. doi :10.1038/ncb3594. PMC 5640152. PMID  28825700 . 
  67. ^ Лазар-Стефанита Л., Сколари В.Ф., Мерси Г., Мюллер Х., Герен Т.М., Тьерри А., Моцциконаччи Дж., Кошул Р. (2017). «Когезины и конденсины управляют четырехмерной динамикой хромосом дрожжей во время клеточного цикла». ЭМБО Дж . 36 (18): 2684–97. дои : 10.15252/embj.201797342. ПМК 5599795 . ПМИД  28729434. 
  68. ^ Какуи Ю., Рабиновиц А., Барри DJ, Ульманн Ф. (2017). «Конденсин-опосредованное ремоделирование митотического ландшафта хроматина у делящихся дрожжей». Нат Жене . 49 (10): 1553–7. дои : 10.1038/ng.3938. ПМЦ 5621628 . ПМИД  28825727. 
  69. ^ Танизава Х., Ким К.Д., Ивасаки О., Нома КИ. (2017). «Архитектурные изменения генома делящихся дрожжей во время клеточного цикла». Nat Struct Mol Biol . 24 (11): 965–976. doi :10.1038/nsmb.3482. PMC 5724045. PMID 28991264  . 
  70. ^ Гибкус, Йохан Х.; Самедзима, Кумико; Голобородько Антон; Самедзима, Итару; Наумова, Наталья; Нюблер, Йоханнес; Канемаки, Масато Т.; Се, Линьфэн; Полсон, Джеймс Р.; Эрншоу, Уильям К.; Мирный, Леонид А.; Деккер, Иов (9 февраля 2018 г.). «Путь образования митотических хромосом». Наука . 359 (6376): eaao6135. дои : 10.1126/science.aao6135. ПМЦ 5924687 . ПМИД  29348367. 
  71. ^ Вальтер, Нике; Хоссейн, М. Юлиус; Полити, Антонио З.; Кох, Биргит; Кюбльбек, Мориц; Эдегард-Фоугнер, Эйвинд; Лампе, Марко; Элленберг, Ян (2 июля 2018 г.). «Количественная карта человеческих конденсинов дает новое представление об архитектуре митотических хромосом». Журнал клеточной биологии . 217 (7): 2309–28. doi :10.1083/jcb.201801048. PMC 6028534. PMID  29632028 . 
  72. ^ Yu HG, Koshland DE (2003). «Мейотический конденсин необходим для правильной компактизации хромосом, сборки SC и разрешения рекомбинационно-зависимых связей хромосом». J. Cell Biol . 163 (5): 937–947. doi :10.1083/jcb.200308027. PMC 2173617. PMID  14662740 . 
  73. ^ Hartl TA, Sweeney SJ, Knepler PJ, Bosco G (2008). «Конденсин II разрешает хромосомные ассоциации, чтобы обеспечить сегрегацию в анафазе I в мужском мейозе Drosophila». PLOS Genet . 4 (10): e1000228. doi : 10.1371/journal.pgen.1000228 . PMC 2562520. PMID  18927632 . 
  74. ^ Resnick TD, Dej KJ, Xiang Y, Hawley RS, Ahn C, Orr-Weaver TL (2009). «Мутации в комплексе хромосомного пассажира и комплексе конденсина по-разному влияют на разборку синаптонемного комплекса и конфигурацию метафазы I в мейозе самок Drosophila». Genetics . 181 (3): 875–887. doi :10.1534/genetics.108.097741. PMC 2651061 . PMID  19104074. 
  75. ^ Chan RC, Severson AF, Meyer BJ (2004). «Конденсин реструктурирует хромосомы при подготовке к мейотическим делениям». J. Cell Biol . 167 (4): 613–625. doi :10.1083/jcb.200408061. PMC 2172564. PMID 15557118  . 
  76. ^ Houlard M, Godwin J, Metson J, Lee J, Hirano T, Nasmyth K (2015). «Конденсин придает продольную жесткость хромосомам». Nat Cell Biol . 17 (6): 771–81. doi :10.1038/ncb3167. PMC 5207317. PMID  25961503 . 
  77. ^ Johzuka K, Terasawa M, Ogawa H, Ogawa T, Horiuchi T (2006). «Конденсин, загруженный на барьерный участок репликационной вилки в повторах гена рРНК во время фазы S зависимым от FOB1 образом для предотвращения сокращения длинного повторяющегося массива в Saccharomyces cerevisiae». Mol Cell Biol . 26 (6): 2226–36. doi :10.1128/MCB.26.6.2226-2236.2006. PMC 1430289. PMID  16507999 . 
  78. ^ Haeusler RA, Pratt-Hyatt M, Good PD, Gipson TA, Engelke DR (2008). «Кластеризация генов дрожжевой тРНК опосредована специфической ассоциацией конденсина с комплексами транскрипции генов тРНК». Genes Dev . 22 (16): 2204–14. doi :10.1101/gad.1675908. PMC 2518813. PMID  18708579 . 
  79. ^ Aono N, Sutani T, Tomonaga T, Mochida S, Yanagida M (2002). «Cnd2 играет двойную роль в митотической конденсации и интерфазе». Nature . 417 (6885): 197–202. Bibcode :2002Natur.417..197A. doi :10.1038/417197a. PMID  12000964. S2CID  4332524.
  80. ^ Ивасаки О, Танака А, Танизава Х, Гревал С.И., Нома К (2010). «Центромерная локализация рассеянных генов Pol III у делящихся дрожжей». Мол. Биол. Клетка . 21 (2): 254–265. doi : 10.1091/mbc.e09-09-0790. ПМК 2808234 . ПМИД  19910488. 
  81. ^ Crane E, Bian Q, McCord RP, Lajoie BR, Wheeler BS, Ralston EJ, Uzawa S, Dekker J, Meyer BJ (2015). «Ремоделирование топологии X-хромосомы под действием конденсина во время дозовой компенсации». Nature . 523 (7559): 210–244. Bibcode :2015Natur.523..240C. doi :10.1038/nature14450. PMC 4498965 . PMID  26030525. 
  82. ^ ab Hartl TA, Smith HF, Bosco G (2008). «Выравнивание хромосом и трансвекция противодействуют конденсину II». Science . 322 (5906): 1384–7. Bibcode :2008Sci...322.1384H. doi :10.1126/science.1164216. PMID  19039137. S2CID  5154197.
  83. ^ Bauer CR, Hartl TA, Bosco G (2012). «Конденсин II способствует формированию хромосомных территорий, вызывая аксиальное уплотнение полиплоидных интерфазных хромосом». PLOS Genet . 8 (8): e1002873. doi : 10.1371/journal.pgen.1002873 . PMC 3431300. PMID  22956908 . 
  84. ^ Hassan A, Araguas Rodriguez P, Heidmann SK, Walmsley EL, Aughey GN, Southall TD (2020). «Субъединица Cap-G конденсина I необходима для правильной экспрессии генов во время созревания постмитотических нейронов». eLife . 9 : e55159. doi : 10.7554/eLife.55159 . PMC 7170655 . PMID  32255428. 
  85. ^ Оно Т, Ямашита Д, Хирано Т (2013). «Конденсин II инициирует разрешение сестринских хроматид во время фазы S». J. Cell Biol . 200 (4): 429–441. doi :10.1083/jcb.201208008. PMC 3575537. PMID 23401001  . 
  86. ^ Paul MR, Markowitz TE, Hochwagen A, Ercan S (2018). «Истощение конденсина вызывает декомпактизацию генома, не изменяя уровень глобальной экспрессии генов в Saccharomyces cerevisiae». Genetics . 210 (1): 331–344. doi :10.1534/genetics.118.301217. PMC 6116964 . PMID  29970489. 
  87. ^ Hocquet C, Robellet X, Modolo L, Sun XM, Burny C, Cuylen-Haering S, Toselli E, Clauder-Münster S, Steinmetz L, Haering CH, Marguerat S, Bernard P (2018). «Конденсин контролирует уровни клеточной РНК посредством точной сегрегации хромосом, а не путем прямого регулирования транскрипции». eLife . 7 : e38517. doi : 10.7554/eLife.38517 . PMC 6173581 . PMID  30230473. 
  88. ^ ab Xu X, Nakazawa N, Yanagida M (2015). "Субъединицы конденсина HEAT, необходимые для репарации ДНК, функции кинетохоры/центромеры и поддержания плоидности у делящихся дрожжей". PLoS One . 10 (3): e0119347. doi : 10.1371/journal.pone.0119347 . PMC 4357468 . PMID  25764183. 
  89. ^ Деккер Б., Деккер Дж. (2022). «Регулирование машин митотической хромосомной сборки». Biochem J. 479 ( 20): 2153–73. doi :10.1042/BCJ20210140. PMC 9704520. PMID  36268993 . 
  90. ^ ab Базиль Ф., Сент-Пьер Ж., Д'Амур Д. (2010). "Трехшаговая модель активации конденсина во время митотической конденсации хромосом". Cell Cycle . 9 (16): 3243–55. doi : 10.4161/cc.9.16.12620 . PMID  20703077.
  91. ^ Robellet X, Thattikota Y, Wang F, Wee TL, Pascariu M, Shankar S, Bonneil É, Brown CM, D'Amours D (2015). «Высокочувствительный фосфо-переключатель, запускаемый Cdk1, управляет морфогенезом хромосом во время деления клеток». Genes Dev . 29 (4): 426–439. doi :10.1101/gad.253294.114. PMC 4335297. PMID 25691469  . 
  92. ^ Thadani R, Kamenz J, Heeger S, Muñoz S, Uhlmann F (2018). «Регуляция клеточного цикла динамической ассоциации хромосом конденсинового комплекса». Cell Rep . 23 (8): 2308–17. doi :10.1016/j.celrep.2018.04.082. PMC 5986713. PMID  29791843 . 
  93. ^ Tane S, Shintomi K, Kinoshita K, Tsubota Y, Yoshida MM, Nishiyama T, Hirano T (2022). "Специфическая для клеточного цикла загрузка конденсина I регулируется N-концевым хвостом его субъединицы клейзина". eLife . 11 : e84694. doi : 10.7554/eLife.84694 . PMC 9797191 . PMID  36511239. 
  94. ^ Lipp JJ, Hirota T, Poser I, Peters JM (2007). «Aurora B контролирует связь конденсина I, но не конденсина II с митотическими хромосомами». J Cell Sci . 120 (Pt 7): 1245–55. doi :10.1242/jcs.03425. PMID  17356064.
  95. ^ Nakazawa N, Mehrotra R, Ebe M, Yanagida M (2011). «Конденсин, фосфорилируемый Aurora-B-подобной киназой Ark1, постоянно требуется до телофазы в режиме, отличном от Top2». J Cell Sci . 124 (Pt 11): 1795–1807. doi :10.1242/jcs.078733. PMID  21540296.
  96. ^ Takemoto A, Kimura K, Yanagisawa J, Yokoyama S, Hanaoka F (2006). «Отрицательная регуляция конденсина I с помощью фосфорилирования, опосредованного CK2». EMBO J. 25 ( 22): 5339–48. doi :10.1038/sj.emboj.7601394. PMC 1636611. PMID  17066080 . 
  97. ^ Абэ С., Нагасака К., Хираяма Ю., Кодзука-Хата Х., Ояма М., Аояги Ю., Обусе С., Хирота Т. (2011). «Начальная фаза конденсации хромосом требует Cdk1-опосредованного фосфорилирования субъединицы CAP-D3 конденсина II». Генс Дев . 25 (8): 863–874. дои : 10.1101/gad.2016411. ПМК 3078710 . ПМИД  21498573. 
  98. ^ Бахреба М., Чжан Т., Манн Дж. Р., Калитсис П., Хадсон Д. Ф. (2015). «Нарушение консервативного треонина CAP-D3 изменяет загрузку конденсина на митотические хромосомы, что приводит к гиперконденсации хромосом». J Biol Chem . 290 (10): 6156–67. doi : 10.1074/jbc.M114.627109 . PMC 4358255. PMID  25605712 . 
  99. ^ Kim JH, Shim J, Ji MJ, Jung Y, Bong SM, Jang YJ, Yoon EK, Lee SJ, Kim KG, Kim YH, Lee C, Lee BI, Kim KT (2014). «Компонент конденсина NCAPG2 регулирует присоединение микротрубочек к кинетохорам посредством привлечения Polo-подобной киназы 1 к кинетохорам». Nat Commun . 5 : 4588. doi : 10.1038/ncomms5588 . PMID  25109385.
  100. ^ Кагами Y, Нихира K, Вада S, Оно M, Хонда M, Йошида K (2014). «Фосфорилирование конденсина II Mps1 контролирует конденсацию хромосом в начале митоза». J. Cell Biol . 205 (6): 781–790. doi :10.1083/jcb.201308172. PMC 4068140. PMID  24934155 . 
  101. ^ Yeong FM, Hombauer H, Wendt KS, Hirota T, Mudrak I, Mechtler K, Loregger T, Marchler-Bauer A, Tanaka K, Peters JM, Ogris E (2003). «Идентификация субъединицы нового комплекса клейзин-бета/SMC как потенциального субстрата протеинфосфатазы 2A». Curr Biol . 13 (23): 2058–64. doi : 10.1016/j.cub.2003.10.032 . PMID  14653995.
  102. ^ Buster DW, Daniel SG, Nguyen HQ, Windler SL, Skwarek LC, Peterson M, Roberts M, Meserve JH, Hartl T, Klebba JE, Bilder D, Bosco G, Rogers GC (2013). "SCFSlimb ubiquitin ligase suppresses condensin II-mediated nuclear reorganization by degrading Cap-H2". J. Cell Biol . 201 (1): 49–63. doi :10.1083/jcb.201207183. PMC 3613687. PMID  23530065 . 
  103. ^ Ямашита Д., Шинтоми К., Оно Т., Гаввовидис И., Шиндлер Д., Нейтцель Х., Тримборн М., Хирано Т. (2011). «MCPH1 регулирует конденсацию и формирование хромосом как составной модулятор конденсина II». J. Cell Biol . 194 (6): 841–854. doi :10.1083/jcb.201106141. PMC 3207293. PMID  21911480 . 
  104. ^ Trimborn M, Schindler D, Neitzel H, Hirano T (2006). «Неправильно регулируемая конденсация хромосом при первичной микроцефалии MCPH1 опосредована конденсином II». Cell Cycle . 5 (3): 322–6. doi : 10.4161/cc.5.3.2412 . PMID  16434882.
  105. ^ Martin CA, Murray JE, Carroll P, Leitch A, Mackenzie KJ, Halachev M, Fetit AE, Keith C, Bicknell LS, Fluteau A, Gautier P, Hall EA, Joss S, Soares G, Silva J, Bober MB, Duker A, Wise CA, Quigley AJ, Phadke SR, Исследование расшифровки нарушений развития, Wood AJ, Vagnarelli P, Jackson AP (2016). «Мутации в генах, кодирующих белки конденсинового комплекса, вызывают микроцефалию через отказ декатенации при митозе». Genes Dev . 30 (19): 2158–72. doi :10.1101/gad.286351.116. PMC 5088565. PMID  27737959. 
  106. ^ Gosling KM, Makaroff LE, Theodoratos A, Kim YH, Whittle B, Rui L, Wu H, Hong NA, Kennedy GC, Fritz JA, Yates AL, Goodnow CC, Fahrer AM (2007). «Мутация в субъединице конденсина II хромосомы, клейзине бета, специфически нарушает развитие Т-клеток». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 104 (30): 12445–50. Bibcode :2007PNAS..10412445G. doi : 10.1073/pnas.0704870104 . PMC 1941488 . PMID  17640884. 
  107. ^ Woodward J, Taylor GC, Soares DC, Boyle S, Sie D, Read D, Chathoth K, Vukovic M, Tarrats N, Jamieson D, Campbell KJ, Blyth K, Acosta JC, Ylstra B, Arends MJ, Kranc KR, Jackson AP, Bickmore WA, Wood AJ (2016). «Мутация конденсина II вызывает Т-клеточную лимфому через тканеспецифическую нестабильность генома». Genes Dev . 30 (19): 2173–86. doi :10.1101/gad.284562.116. PMC 5088566. PMID 27737961  . 
  108. ^ Хёнкамп С, Дудченко О, Эльбатш А.М., Брахмачари С., Рааймакерс Дж.А., ван Шайк Т., Седеньо Каччиаторе А., Контессото В.Г., ван Хесбин Р.Г., ван ден Брук Б., Мхаскар А.Н., Теуниссен Х., Сент-Хилэр Б.Г., Вайс Д., Омер АД, Фам М, Коларик З, Ян З, Рао СС, Митра Н, Луи С, Яо В, Хан Р, Мороз ЛЛ, Кон А, Сент-Леже Дж, Мена А, Холкрофт К, Гамбетта МС, Лим Ф, Фарли Е , Стейн Н., Хаддад А., Чаусс Д., Мутлу А.С., Ван М.К., Янг Н.Д., Хильдебрандт Э., Ченг Х.Х., Найт С.Дж., Бёрнем Т.Л., Ховел К.А., Бил А.Дж., Маттеи П.Дж., Корнберг Р.Д., Уоррен В.К., Кэри Дж., Гомес-Скармета Дж.Л., Хинман В., Линдблад-То К., Ди Пальма Ф., Маешима К., Мултани А.С., Патхак С., Нел-Темаат Л., Берингер Р.Р., Каур П., Медема Р.Х., ван Стинсел Б, де Вит Э., Онучич Дж. Н., Ди Пьерро М., Либерман Эйден Э., Роуленд Б. Д. (2021). «3D-геномика на древе жизни показывает, что конденсин II является определяющим фактором типа архитектуры». Наука . 372 (6545): 984–9. дои : 10.1126/science.abe2218. ПМК 8172041 . ПМИД  34045355. 
На Викискладе есть медиафайлы по теме Конденсины .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Condensin&oldid=1241290558"