Хлоридпероксидаза
| Хлоридпероксидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.11.1.10 | ||||||||
| Номер CAS | 9055-20-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Хлоридпероксидаза ( КФ 1.11.1.10) — это семейство ферментов , катализирующих хлорирование органических соединений. Этот фермент объединяет неорганические субстраты хлорид и перекись водорода , чтобы получить эквивалент Cl + , который заменяет протон в углеводородном субстрате:
- RH + Cl − + H 2 O 2 + H + → R-Cl + 2 H 2 O
Фактически источником «Cl + » является хлорноватистая кислота (HOCl). [1] Многие хлорорганические соединения биосинтезируются таким образом.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, к тем, которые действуют на пероксид в качестве акцепторов (пероксидазы). Систематическое название этого класса ферментов — хлорид:водород-пероксид оксидоредуктаза . Этот фермент также называют хлорпероксидазой . Он использует один кофактор , который может быть либо гемом , либо ванадием. [2]
Гемсодержащая хлорпероксидаза (CPO) проявляет пероксидазную, каталазную и цитохром P450 -подобную активность в дополнение к катализу реакций галогенирования. [3] Несмотря на функциональное сходство с другими гемосодержащими ферментами, структура CPO уникальна, она сворачивается в третичную структуру, в которой доминируют восемь спиральных сегментов. Каталитическое кислотное основание, необходимое для расщепления связи пероксида OO, представляет собой глутаминовую кислоту, а не гистидин, как в пероксидазе хрена .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 30 структур с кодами доступа PDB 1A7U, 1A88, 1A8Q, 1A8S, 1A8U, 1BRT, 1CPO, 1IDQ, 1IDU, 1QHB, 1QI9, 1VNC, 1VNE, 1VNF, 1VNG, 1VNH, 1VNI, 1VNS, 2CIV, 2CIW, 2CIX, 2CIY, 2CIZ, 2CJ0, 2CJ1, 2CJ2, 2CPO, 2J18, 2J19 и 2J5M.
Ссылки
- ^ Хофрихтер, М.; Ульрих, Р.; Печина, Марек Дж.; Лиерс, Кристиан; Ланделл, Тайна (2010). «Новые и классические семейства секретируемых грибковых гемпероксидаз». Appl Microbiol Biotechnol . 87 (3): 871– 897. doi :10.1007/s00253-010-2633-0. PMID 20495915. S2CID 24417282.
- ^ Butler, Alison; Carter-Franklin, Jayme N. (2004). "The role of vanadium bromoperoxidase in the biosynthesis of halogenated marine natural products". Natural Product Reports. 21 (1): 180–8. doi:10.1039/b302337k. PMID 15039842. (this paper also discussed chloroperoxidases.
- ^ Poulos TL, Sundaramoorthy M, Terner J (1995). "The crystal structure of chloroperoxidase: a heme peroxidase--cytochrome P450 functional hybrid". Structure. 3 (12): 1367–1377. doi:10.1016/S0969-2126(01)00274-X. PMID 8747463.
Further reading
- Hager LP, Hollenberg PF, Rand-Meir T, Chiang R, Doubek D (1975). "Chemistry of peroxidase intermediates". Ann. N. Y. Acad. Sci. 244 (1): 80–93. Bibcode:1975NYASA.244...80H. doi:10.1111/j.1749-6632.1975.tb41524.x. PMID 1056179. S2CID 27336177.
- Morris DR, Hager LP (1966). "Chloroperoxidase. I. Isolation and properties of the crystalline glycoprotein". J. Biol. Chem. 241 (8): 1763–8. doi:10.1016/S0021-9258(18)96701-3. PMID 5949836.
- Theiler R, Cook JC, Hager LP, Siuda JF (1978). "Halohydrocarbon synthesis by homoperoxidase". Science. 202 (4372): 1094–1096. Bibcode:1978Sci...202.1094T. doi:10.1126/science.202.4372.1094. PMID 17777960. S2CID 21448823.
