CALM3
Ген, кодирующий белок у человека
CALM3
Доступные структуры
ПДБПоиск человека UniProt: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCALM3 , HEL-S-72, PHKD, PHKD3, кальмодулин 3 (фосфорилаза киназа, дельта), CaM, CaMIII, кальмодулин 3, CAM1, CAMB, CALM, CAM2, CPVT6, LQT16
Внешние идентификаторыОМИМ : 114183; гомологен : 134804; GeneCards : CALM3; OMA :CALM3 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

808

н/д

Ансамбль

ENSG00000160014

н/д

UniProt

P0DP23
Q96HY3
P0DP24

н/д

РефСек (мРНК)

н/д

RefSeq (белок)

н/д

Местоположение (UCSC)Хр 19: 46,6 – 46,61 Мбн/д
Поиск в PubMed[2]н/д
Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Кальмодулин 3 — это белок , который у человека кодируется геном CALM3 .

CALM-3 наиболее известен сокращением сердечных мышц, и в зависимости от того, является ли эта активность постоянной или нет, другие заболевания могут возникнуть как побочный эффект. Он способен поддерживать или регулировать различные типы биологических систем, такие как цитокинез или цикл центросомы. [3]

Кальмодулин-3 способен выполнять различные типы действий и ролей, такие как связывание кальция и значительная активность в регуляции фермента. [4] Ген CALM-3, вероятно, способствует заболеваниям, которые могут привести к смерти, таким как желудочковая тахикардия, которая связана с желудочковой тахикардией, функционирующей в 2 направлениях, и синдром удлиненного интервала QT, который связан с интервалом QT на электрокардиограмме, который значительно длиннее нормы. [4] В его структуре есть 2 спирали, которые наблюдаются в каждой из его спираль-петля-спираль, а затем формируются в перпендикулярный рисунок из-за поверхности белка, изменяющейся с течением времени. [5] Благодаря транскрипции ген CALM-3 способен выполнять функцию регулятора для собственной экспрессии гена и имеет 6 экзонов, что указывает на то, что каждый экзон имеет определенную функцию, которая имеет место на стадии инициации. [6] Если существуют потенциальные варианты, которые могут повлиять на белок кальмодулин, это может повлиять на концентрацию медиаторов Ca2+, которые являются частью белка. [7]

Контекст

Ген CALM-3, наряду с белком кальмодулином, был включен в различные типы экспериментов, такие как выделение ДНК, которое наиболее распространено у лабораторных животных, таких как крысы. Этот ген может быть обнаружен у животных и людей, в основном через наши геномы, и его специфические полиморфизмы могут быть обнаружены с помощью различных типов рестриктаз. [8] В больничных условиях используется процесс, называемый секвенированием всего экзома, который полезен для определения того, является ли CALM-3 причиной определенного заболевания. [9] Поскольку белок кальмодулин состоит из 3 различных генов, может быть сложно определить, как именно ген может вызвать определенное заболевание и потенциально ухудшить его. [9] Однако было обнаружено несколько мутаций в генах белка кальмодулина, таких как синдром удлиненного интервала QT. [9]

Клиническое значение

Существуют существенные доказательства того, что кальмодулин-3 может быть связан с определенными заболеваниями, однако существует мало доказательств того, что этот конкретный ген способствует заболеваниям, которые могут привести к внезапной смерти. В лабораторном эксперименте с крысами лямбда rCB1 или hCE1 подверглись изоляции ДНК, поскольку оба гена включали ген CALM-3, и были сравнены с 2 различными генами, которые более распространены среди крыс, такими как гены лямбда SC4 и лямбда SC8. [8] В результате, хотя ген лямбда rCB1 или hCE1 может иметь структуру, отличную от других генов, которые содержатся в геномах крыс, его кодирующие цепи были довольно похожи. [8] Поскольку процесс секвенирования всего экзома использовался для пациентов с синдромом удлиненного интервала QT, существовали определенные критерии, которые должны были быть соблюдены для полного прохождения WES, такие как наличие у пациента стабильной или нормальной медицинской истории семьи. [9] На основе электрокардиограммы можно обнаружить ритмы и волны, и если они нерегулярны, это может привести к синдрому удлиненного интервала QT. [9]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000160014 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ "CALM3 - Calmodulin-3 - Homo sapiens (Человек) - ген и белок CALM3". www.uniprot.org . Получено 18.05.2022 .
  4. ^ ab "CALM3 - Calmodulin-3 - Homo sapiens (Human) - ген и белок CALM3". www.uniprot.org . Получено 2022-04-16 .
  5. ^ Чжан М, Юань Т (24.01.2011). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Биохимия и клеточная биология . 76 ( 2–3 ): 313–323 . doi :10.1139/o98-027. PMID  9923700.
  6. ^ Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Э.Э. (октябрь 1990 г.). «Структурная организация гена кальмодулина CaMIII человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1087 (2): 180–189 . doi :10.1016/0167-4781(90)90203-E. ПМИД  2223880.
  7. ^ Фридрих Ф. В., Баусеро П., Сан И., Тресцл А., Кремер Э., Юр Д. и др. (Июль 2009 г.). «Новый полиморфизм в промоторе гена человеческого кальмодулина III является потенциальным геном-модификатором семейной гипертрофической кардиомиопатии». European Heart Journal . 30 (13): 1648–1655 . doi : 10.1093/eurheartj/ehp153 . PMID  19429631.
  8. ^ abc SenGupta B, Friedberg F, Detera-Wadleigh SD (декабрь 1987 г.). «Молекулярный анализ клонов ДНК, комплементарных человеческому и крысиному кальмодулину. Доказательства наличия дополнительных активных генов у этих видов». Журнал биологической химии . 262 (34): 16663– 16670. doi : 10.1016/S0021-9258(18)49306-4 . PMID  2445749.
  9. ^ abcde Reed GJ, Boczek NJ, Etheridge SP, Ackerman MJ (февраль 2015 г.). «Мутация CALM3, связанная с синдромом удлиненного интервала QT». Heart Rhythm . 12 (2): 419– 422. doi :10.1016/j.hrthm.2014.10.035. PMC 4907373 . PMID  25460178. 

Дальнейшее чтение

  • Чжан М., Юань Т. (1999). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Биохимия и клеточная биология . 76 ( 2–3 ): 313–323 . doi :10.1139/bcb-76-2-3-313. PMID  9923700.
  • Гусев Н.Б. (октябрь 2001 г.). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формировании цитоскелета». Биохимия. Биохимия . 66 (10): 1112– 1121. doi :10.1023/A:1012480829618. PMID  11736632. S2CID  310781.
  • Benaim G, Villalobo A (август 2002 г.). «Фосфорилирование кальмодулина. Функциональные аспекты». European Journal of Biochemistry . 269 (15): 3619– 3631. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x. hdl : 10261/79981 . PMID  12153558.
  • Chattopadhyaya R, Meador WE, Means AR, Quiocho FA (декабрь 1992 г.). «Структура кальмодулина, уточненная при разрешении 1,7 А». Журнал молекулярной биологии . 228 (4): 1177– 1192. doi :10.1016/0022-2836(92)90324-D. PMID  1474585.
  • Коллер М., Шнайдер Б., Стрелер Э.Э. (октябрь 1990 г.). «Структурная организация гена кальмодулина CaMIII человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1087 (2): 180–189 . doi :10.1016/0167-4781(90)90203-e. ПМИД  2223880.
  • Pegues JC, Friedberg F (ноябрь 1990 г.). «Множественные мРНК, кодирующие человеческий кальмодулин». Biochemical and Biophysical Research Communications . 172 (3): 1145– 1149. doi : 10.1016/0006-291X(90)91567-C. PMID  2244899.
  • Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (май 1987). "Сравнение белка S100b с кальмодулином: взаимодействие с мелиттином и тау-белками, связанными с микротрубочками, и ингибирование фосфорилирования тау-белков протеинкиназой C". Биохимия . 26 (10): 2886– 2893. doi :10.1021/bi00384a033. PMID  3111527.
  • Fischer R, Koller M, Flura M, Mathews S, Strehler-Page MA, Krebs J, et al. (Ноябрь 1988). «Множественные расходящиеся мРНК кодируют один человеческий кальмодулин». Журнал биологической химии . 263 (32): 17055– 17062. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37497-0 . PMID  3182832.
  • Wawrzynczak EJ, Perham RN (август 1984). «Выделение и нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующей человеческий кальмодулин». Biochemistry International . 9 (2): 177– 185. PMID  6385987.
  • Sasagawa T, Ericsson LH, Walsh KA, Schreiber WE, Fischer EH, Titani K (май 1982). «Полная аминокислотная последовательность кальмодулина человеческого мозга». Биохимия . 21 (10): 2565– 2569. doi :10.1021/bi00539a041. PMID  7093203.
  • Cook WJ, Walter LJ, Walter MR (декабрь 1994 г.). «Связывание лекарств кальмодулином: кристаллическая структура комплекса кальмодулин-трифлуоперазин». Биохимия . 33 (51): 15259– 15265. doi :10.1021/bi00255a006. PMID  7803388.
  • Rhyner JA, Ottiger M, Wicki R, Greenwood TM, Strehler EE (октябрь 1994 г.). «Структура гена кальмодулина человека CALM1 и идентификация двух псевдогенов CALM1, связанных с CALM1, CALM1P1 и CALM1P2». European Journal of Biochemistry . 225 (1): 71– 82. doi :10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x. PMID  7925473.
  • Шринивас SK, Шринивас RV, Анантарамайя GM, Компанс RW, Сегрест JP (октябрь 1993 г.). «Цитозольный домен гликопротеинов оболочки вируса иммунодефицита человека связывается с кальмодулином и ингибирует кальмодулин-регулируемые белки». Журнал биологической химии . 268 (30): 22895– 22899. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID  8226798.
  • Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (ноябрь 1993 г.). «Идентификация домена связывания кальмодулина и ингибиторного пептида в трансмембранном гликопротеине ВИЧ-1». AIDS Research and Human Retroviruses . 9 (11): 1057– 1066. doi :10.1089/aid.1993.9.1057. PMID  8312049.
  • Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (май 1993 г.). «Локализация генов человеческого настоящего кальмодулина CALM1, CALM2 и CALM3 на хромосомах 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 и 19q13.2-q13.3». Genomics . 16 (2): 461– 465. doi :10.1006/geno.1993.1211. PMID  8314583.
  • Коллер М., Стрелер Э.Э. (апрель 1993 г.). «Функциональный анализ промоторов гена кальмодулина CaMIII человека и безинтронного гена, кодирующего кальмодулинподобный белок». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1163 (1): 1–9 . doi :10.1016/0167-4838(93)90271-R. ПМИД  8476923.
  • Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (январь 1996 г.). «Экспрессия гликопротеина оболочки ВИЧ-1 изменяет клеточный кальмодулин». Biochemical and Biophysical Research Communications . 218 (1): 192– 197. doi :10.1006/bbrc.1996.0034. PMID  8573130.
  • Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (сентябрь 1996 г.). «Роль кальмодулина в апоптозе, опосредованном Fas, вызванном ВИЧ». Американский журнал патологии . 149 (3): 903–910 . PMC  1865159. PMID  8780394 .
  • Сасаки М., Утияма Дж., Исикава Х., Мацусита С., Кимура Г., Номото К., Кога Ю. (октябрь 1996 г.). «Индукция апоптоза путем кальмодулин-зависимого внутриклеточного повышения Ca2+ в клетках CD4+, экспрессирующих gp 160 ВИЧ». Вирусология . 224 (1): 18–24 . doi : 10.1006/viro.1996.0502 . ПМИД  8862395.
  • Расположение генома человека CALM3 и страница с подробностями гена CALM3 в браузере геномов UCSC .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P0DP23 (Кальмодулин-1) на сайте PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P0DP24 (Кальмодулин-2) в PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CALM3&oldid=1240918474"