Брассинолид

Брассинолид
Имена
Название ИЮПАК
(22 R ,23 R )-2α,3α,22,23-Тетрагидрокси-6,7-секо-5α-кампестано-6,7-лактон
Систематическое название ИЮПАК
(1 R ,3a S ,3b S ,6a S ,8 S ,9 R ,10a R ,10b S ,12a S )-1-[(2 S ,3 R ,4 R ,5 S )-3,4-дигидрокси-5,6-диметилгептан-2-ил]-8,9-дигидрокси-10a,12a-диметилгексадекагидро-6 H -индено[4,5- d ][2]бензоксепин-6-он
Другие имена
2,3,22,23-Тетрагидрокси-β-гомо-7-оксаэргостан-6-он
Идентификаторы
  • 72962-43-7 проверятьИ
3D модель ( JSmol )
  • Интерактивное изображение
3633298
ЧЭБИ
  • ЧЕБИ:28277 проверятьИ
ChemSpider
  • 103072 проверятьИ
Номер ЕС
  • 688-467-2
КЕГГ
  • С08814
CID PubChem
  • 115196
УНИИ
  • Y9IQ1L53OX проверятьИ
  • DTXSID0039699
  • InChI=1S/C28H48O6/c1-14(2)15(3)24(31)25(32)16(4)18-7-8-19-17-13-34-26(33)21-11-22(29)23(30)12-28(21,6)20(17)9-10-27(18,19)5/h14-25,29-32H,7-13H2,1-6H3/t15-,16-,17-,18+,19-,20-,21+,22-,23+,24+,25+,27+,28+/m0/s1 проверятьИ
    Ключ: IXVMHGVQKLDRKH-KNBKMWSGSA-N проверятьИ
  • InChI=1/C28H48O6/c1-14(2)15(3)24(31)25(32)16(4)18-7-8-19-17-13-34-26(33)21-11-22(29)23(30)12-28(21,6)20(17)9-10-27(18,19)5/h14-25,29-32H,7-13H2,1-6H3/t15-,16-,17-,18+,19-,20-,21+,22-,23+,24+,25+,27+,28+/m0/s1
    Ключ: IXVMHGVQKLDRKH-KNBKMWSGBW
  • O=C3OC[C@H]2[C@@H]1CC[C@@H]([C@@]1(C)CC[C@@H]2[C@@]4(C)C[C@@H](O)[C@@H](O)C[C@H]34)[C@H](C)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](C)C(C)C
Характеристики
С28Н48О6​​​​​
Молярная масса480,686  г·моль −1
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
☒Н проверить  ( что такое   ?)проверятьИ☒Н
Химическое соединение

Брассинолид — это растительный гормон . Первый изолированный брассиностероид , он был обнаружен, когда было показано, что пыльца рапса ( Brassica napus ) может способствовать удлинению стебля и делению клеток. [1] Биологически активный компонент был выделен и назван брассинолидом. [2]

Биосинтез

Производство брассинолида начинается с близкородственного стерола, называемого кампестеролом, который находится в клеточной мембране. Сначала он восстанавливается ферментом DET2. Затем следует серия окислительных реакций, облегчаемых ферментами цитохрома P-450, которые добавляют гидроксильные группы к молекуле. Наиболее биологически значимой из этих реакций является окисление C6, где кетон образуется в положении углерода C6. Эта единственная реакция увеличивает биологическую активность молекулы в 200 раз. В зависимости от того, когда происходит это окисление C6, его называют либо ранним, либо поздним путем окисления C6. Оба эти синтетических пути наблюдались у сеянцев Arabidopsis . Похоже, что поздний путь окисления C6 преобладает, когда сеянцы подвергаются воздействию света, в то время как ранний путь активен при отсутствии света. Если растение не может осуществить окисление C6, это приводит к «карликовому фенотипу», характеризующемуся серьезным дефицитом роста. [3]

Наконец, в Arabidopsis процесс лактонизации Байера-Виллигера происходит под действием двух гомологичных ферментов CYP85A1 и CYP85A2, что приводит к образованию брассинолида. [4] В качестве альтернативы предлагается синтетический путь, который начинается с холестерина, приводя к образованию брассиностероидов C27. [5]

Механизм действия

Передача сигнала

Брассиностероиды, особенно мощный брассинолид, играют решающую роль в контроле различных процессов в растениях, таких как прорастание, старение и способность противостоять экологическим и биологическим стрессам. [6] По этой причине исследователи со всего мира тщательно изучали модельные организмы, такие как Catharanthus roseus и Arabidopsis, с тех пор как они были впервые выделены в 1979 году. [7] Эти организмы были тщательно изучены, начиная с того, как они получают сигналы брассинолида, и заканчивая тем, как эти сигналы влияют на экспрессию генов.

В Arabidopsis процесс начинается с рецептора BRI1 (рецептор нечувствительный к брассиностероидам 1). Этот рецептор представляет собой тип белка, называемый лейцин-богатой рецепторной киназой , и позволяет брассинолиду присоединяться к нему извне клетки. Это связывание вызывает изменение формы рецептора, а затем он взаимодействует с другим белком, называемым рецепторной киназой 1, ассоциированной с BRI1 (BAK1). Это взаимодействие приводит к тому, что оба белка химически модифицируются путем добавления фосфатных групп в процессе, называемом фосфорилированием. Это, в свою очередь, запускает цепную реакцию внутри клетки, активируя некоторые белки и ингибируя другие, включая различные киназы, фосфатазы и факторы транскрипции . Среди активированных белков находятся сигнальные киназы BR (BSK1, BSK2 и BSK3). Их активация, в свою очередь, активирует фосфатазу BRI1 suppressor1 (BSU1), которая удаляет фосфатную группу из другого белка, называемого брассиностероид нечувствительным 2 (BIN2). Удаление этой фосфатной группы инактивирует BIN2, важный фермент. В результате протеинфосфатаза 2A (PP2A) может удалять фосфатные группы из двух факторов транскрипции, брассинозол-резистентного-1 (BZR1) и BRI1-EMS-супрессора-1 (BES1), позволяя им накапливаться в ядре клетки . Там они контролируют экспрессию определенных целевых генов, которые участвуют в различных клеточных процессах. Однако, когда вокруг нет брассинолида, регулятор, называемый ингибитором киназы BRI1 (BKI1), предотвращает взаимодействие рецептора BRI1 с корецептором BAK1. Это предотвращает активацию BIN2, в результате чего BZR1 и BES1 химически модифицируются путем добавления фосфатных групп. Затем эти модифицированные факторы транскрипции взаимодействуют с белком, называемым 14-3-3, и накапливаются в цитоплазме клетки. В конечном итоге они разрушаются и деградируют под действием протеасомы 26S. Таким образом, киназа BIN2 служит важным отрицательным регулятором, ослабляя активность центральных факторов транскрипции BES1 и BZR1. [6]

Гомеостаз

Два фактора транскрипции BES1 и BZR1 регулируют большое количество генов, участвующих в синтезе гормонов, процессах роста и реакции на стресс. Кроме того, наблюдается ингибирование биосинтеза BR, которое становится очевидным уже через 15 минут после обработки брассинолидом. [8] Таким образом, ингибируется экспрессия нескольких биосинтетических генов, таких как ген CPD, DWF4 и CYP85A2. [6] Они кодируют биосинтетические ферменты брассинолида, таким образом, ген CPD кодирует монооксигеназу цитохрома P450, которая на позднем этапе окисления C6 окисляет 6-дезоксокатастерон до 6-дезоксотеастерона, а на раннем этапе окисления C6 катализирует реакцию катастерона до теастерона. Фермент CYP85A2 катализирует конечный этап биосинтеза, а именно лактонизацию Байера-Виллигера кастастерона в брассинолид. Эта отрицательная обратная связь обеспечивает гомеостаз гормона брассинолида.

Ситуация без связанного брассинолида
Брассинолид связывается с BRI1

Рост клеток

Брассинолид индуцирует гены, способствующие росту, такие как TCH4 и SAUR-Ac. Ген SAUR-Ac обозначает малые ауксиновые РНК , которые относятся к генам, индуцируемым гормоном ауксином, и обеспечивают расширение клеток. [9] Таким образом, SAUR ингибируют фосфатазу PP2C-D, так что H+-АТФаза плазматической мембраны не дефосфорилируется. Таким образом, активный фосфорилированный протонный насос может устанавливать электрохимический градиент в клеточной стенке. Кислотность увеличивается с 6 до 4,5-6, и, согласно гипотезе кислотного роста, он обеспечивает активацию экспансинов, которые расщепляют связь целлюлозы и гемицеллюлозы . [10] TCH4 был идентифицирован как ксилоглюканэндотрансгликозилаза (XETs) с помощью анализа последовательности и ферментативной активности. Его основная функция — модификация клеточных стенок. [11] Таким образом, гемицеллюлоза состоит из ксилоглюканов, которые построены из 1,4-β-связанных полимеров глюкозы с боковыми 1,6-β-связанными остатками ксилена. [12] Ксилогюканы могут образовывать водородные связи с микрофибриллами целлюлозы и, таким образом, структурно стабилизировать клеточную стенку. Это означает, что XET может изменять структуру клеточной стенки. Он расщепляет молекулы ксилоглюкана, сохраняет часть энергии, а затем снова потребляет ее после расширения для связывания. Таким образом, во время расширения миграции клеток XET может дополнительно ослабить клеточную стенку, что обеспечивает поглощение воды. Возникающее внутреннее давление ( тургор ) компенсируется расширением клеточной стенки, так что после повторного связывания результатом является расширенная клетка. [11]

Перекрестные эффекты с другими фитогормонами

Гиббереллин

Брассинолид и гиббереллин взаимозависимы. BZR1 в Arabidsopsis ингибирует DELLA, отрицательный регулятор трансдукции гиббереллина. Таким образом, активность промотора для связывания снижается, поэтому гиббереллин способствует удлинению клеток. А взаимодействие DELLA обеспечивает снижение сродства связывания BZR1 с ДНК.

Жасмоновая кислота

Брассинолид ингибирует жасмоновую кислоту (JA), индуцированную защитой патогена, для идеального компромисса между ростом и защитой. Здесь фактор транскрипции BES1 ингибирует экспрессию генов PDF1.2a и PDF1.2b, чтобы снизить экспрессию антимикробных белковых дефензинов. Кроме того, BES1 взаимодействует с факторами транскрипции MYB и снижает их активность, чтобы снизить биосинтез глюкозинолата (GS), который является важным предшественником защитных веществ от хищников. [13]

Ссылки

  1. ^ Mitchell JW, Mandava N, Worley JF, Plimmer JR, Smith MV (1970). "Brassins — новое семейство растительных гормонов из пыльцы рапса". Nature . 225 (5237): 1065–6. Bibcode :1970Natur.225.1065M. doi :10.1038/2251065a0. PMID  16056912. S2CID  4116426.
  2. ^ Grove MD, Spencer GF, Rohwedder WK, Mandava N, Worley JF, Warthen JD, Steffens GL, Flippen-Anderson JL, Cook JC (1979). "Brassinolide, a plant growth-promoting steroid, selected from Brassica napus pollen". Nature . 281 (5728): 216–217. Bibcode :1979Natur.281..216G. doi :10.1038/281216a0. S2CID  4335601.
  3. ^ Джерард Дж. Бишоп, Такахито Номура, Такао Ёкота, Кейт Харрисон, Такахиро Ногучи, Шозо Фудзиока, Сугуру Такацуто, Джонатан Д. Г. Джонс, Юдзи Камия (1999), «Фермент томатного DWARF катализирует окисление C-6 в биосинтезе брассиностероидов», Труды Национальной академии наук , т. 96, № 4, стр. 1761–1766, Bibcode : 1999PNAS...96.1761B, doi : 10.1073/pnas.96.4.1761 , PMC 15587 , PMID  9990098 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  4. ^ Tae-Wuk Kim, Jung-Yun Hwang, Young-Soo Kim, Se-Hwan Joo, Soo Chul Chang, June Seung Lee, Suguru Takatsuto, Seopng-Ki Kim (2005), "Arabidopsis CYP85A2, цитохром P450, опосредует окисление кастастерона до брассинолида по Байеру-Виллигеру в биосинтезе брассиностероидов", The Plant Cell , т. 17, № 8, стр. 2397–2412, doi : 10.1105/tpc.105.033738 , PMC 1182497 , PMID  16024588 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  5. ^ Tae-Wuk Kim, Soo Chul Chang, June Seung Lee, Suguru Takatsuto, Takao Yokota, Seong-Ki Kim (2004), «Новый биосинтетический путь кастастерона из холестерина в томате», Plant Physiology , т. 135, № 3, стр. 1231–1242, doi : 10.1104/pp.104.043588 , PMC 519043 , PMID  15247383 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  6. ^ abc Сесиль Врие, Евгения Руссинова, Кристоф Резо (2013), «От сквалена до брассинолида: метаболические и сигнальные пути стероидов в растительном царстве», Molecular Plant , т. 6, № 6, стр. 1738–1757, doi : 10.1093/mp/sst096 , PMID  23761349{{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  7. ^ Джеральд Дж. Бишоп, Чаба Конц (2002), «Брассиностероиды и сигнализация стероидных гормонов растений», The Plant Cell , т. 14, № Suppl, стр. S97–S110, doi : 10.1105/tpc.001461 , PMC 151250 , PMID  12045272 
  8. ^ Jun-Xian He, Joshua M. Gendron, Yu Sun, Srinivas SL Gampala, Nathan Gendron, Catherine Qing Sun, Zhi-Yong Wang (2005), "BZR1 — транскрипционный репрессор с двойной ролью в гомеостазе брассиностероидов и реакциях роста", Science , т. 307, № 5715, стр. 1634–1638, Bibcode : 2005Sci...307.1634H, doi : 10.1126/science.1107580, PMC 2925132 , PMID  15681342 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  9. ^ Анджела К. Спартц, Хонг Рен, Ми Ён Парк, Кристин Н. Грандт, Санг Хо Ли, Ангус С. Мерфи, Майкл Р. Сассман, Пол Дж. Овервурд, Уильям М. Грей (2014), «Ингибирование SAUR фосфатаз PP2C-D активирует H+-АТФазы плазматической мембраны, способствуя расширению клеток у Arabidopsis», The Plant Cell , т. 26, № 5, стр. 2129–2142, doi : 10.1105/tpc.114.126037 , PMC 4079373 , PMID  24858935 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  10. ^ Pyae Phyo, Ying Gu, Mei Hong (2019), «Влияние кислого pH на структуру и динамику полисахаридов клеточной стенки растений: понимание механизма кислотного роста растений с помощью твердотельного ЯМР», Целлюлоза , т. 26, № 1, стр. 291–304, doi : 10.1007/s10570-018-2094-7, hdl : 1721.1/131772 , S2CID  106390488{{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  11. ^ ab Вэй Сюй, Мэри М. Пуруганан, Диана Х. Полисенски, Данута М. Антосевич, Стивен С. Фрай, Джанет Браам (1995), «TCH4 арабидопсиса, регулируемый гормонами и окружающей средой, кодирует эндотрансгликозилазу ксилоглюкана», Растение Ячейка , том. 7, нет. 10, стр. 1555–1567, номер документа : 10.2307/3870019, JSTOR  3870019.{{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  12. ^ MM Purugganan, J. Braam, SC Fry (1997), "Эндотрансгликозилаза ксилоглюкана Arabidopsis TCH4 (специфичность субстрата, оптимум pH и устойчивость к холоду)", Plant Physiology , т. 115, № 1, стр. 181–190, doi : 10.1104/pp.115.1.181 , PMC 158473 , PMID  9306698 {{citation}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  13. ^ Альфредо Коно, Яньхай Инь (2020), «Обновления регуляторных сетей BES1/BZR1, координирующих рост растений и реакции на стресс», Frontiers in Plant Science , т. 11, doi : 10.3389/fpls.2020.617162 , PMC 7744466 , PMID  33343611 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Брассинолид&oldid=1213301536"