Ацил-гомосерин-лактонсинтаза

Класс ферментов
Ацил-гомосерин-лактонсинтаза
Идентификаторы
Номер ЕС2.3.1.184
Номер CAS176023-66-8
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Ацил-гомосерин-лактонсинтаза ( EC 2.3.1.184) — фермент с систематическим названием ацил-(ацил-переносящий белок):S-аденозил-L-метионинацилтрансераза (образующая лактон, высвобождающая метилтиоаденозин) . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

ацил-[ацил-переносящий белок] + S-аденозил-L-метионин [ацил-переносящий белок] + S-метил-5'-тиоаденозин + N-ацил-L-гомосерин лактон {\displaystyle \rightleftharpoons}

Ацилгомосериновые лактоны (АГЛ) вырабатываются рядом видов бактерий и используются ими для регуляции экспрессии генов вирулентности в процессе, известном как кворум-сенсинг .

Альтернативные названия

ацил-гомосерин лактонсинтаза , ацил-гомосерин лактонсинтаза , ацил-гомосеринлактонсинтаза , ацилгомосерин лактонсинтаза , AHL-синтаза , AHS , AHSL-синтаза , AhyI , AinS , белок AinS , аутоиндукторная синтаза , аутоиндукторный синтез-белок rhlI , EsaI , ExpISCC1 , ExpISCC3065 , LasI , LasR , LuxI , белок LuxI , LuxM , N-ацил-гомосерин лактонсинтаза , RhlI , YspI , ацил-[ацилпереносящий белок]:S-аденозил-L-метионинацилтрансераза (образующая лактон, высвобождающая метилтиоаденозин)

Ссылки

  1. ^ Schaefer AL, Val DL, Hanzelka BL, Cronan JE, Greenberg EP (сентябрь 1996 г.). «Генерация сигналов от клетки к клетке при распознавании кворума: активность ацилгомосеринлактонсинтазы очищенного белка Vibrio fischeri LuxI». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (18): 9505– 9. doi : 10.1073/pnas.93.18.9505 . PMC  38458. PMID  8790360 .
  2. ^ Уотсон В.Т., Мерфи Ф.В., Гулд Т.А., Джамбек П., Вал Д.Л., Кронан Дж.Э., Бек фон Бодман С., Черчилль М.Е. (декабрь 2001 г.). «Кристаллизация и фазировка рения MAD ацил-гомосеринлактонсинтазы EsaI». Акта Кристаллографика Д. 57 (Часть 12): 1945– 9. doi : 10.1107/s0907444901014512. ПМИД  11717525.
  3. ^ Чакрабарти С., Соудхамини Р. (апрель 2003 г.). «Функциональные сайты и эволюционные связи ацилгомосеринлактонсинтаз». Protein Engineering . 16 (4): 271– 8. doi : 10.1093/proeng/gzg031 . PMID  12736370.
  4. ^ Hanzelka BL, Parsek MR, Val DL, Dunlap PV, Cronan JE, Greenberg EP (сентябрь 1999 г.). "Активность ацилгомосеринлактонсинтазы белка Vibrio fischeri AinS". Журнал бактериологии . 181 (18): 5766– 70. doi :10.1128/JB.181.18.5766-5770.1999. PMC 94098. PMID  10482519 . 
  5. ^ Parsek MR, Val DL, Hanzelka BL, Cronan JE, Greenberg EP (апрель 1999 г.). «Генерация сигнала кворум-сенсора ацилгомосерин-лактона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (8): 4360– 5. doi : 10.1073 /pnas.96.8.4360 . PMC 16337. PMID  10200267. 
  6. ^ Ulrich RL (октябрь 2004 г.). «Кворум-гашение: ферментативное нарушение бактериальной коммуникации, опосредованной N-ацилгомосеринлактоном, в Burkholderia thailandensis». Applied and Environmental Microbiology . 70 (10): 6173– 80. doi :10.1128/AEM.70.10.6173-6180.2004. PMC 522112. PMID 15466564  . 
  7. ^ Gould TA, Schweizer HP, Churchill ME (август 2004 г.). «Структура ацил-гомосеринлактонсинтазы Pseudomonas aeruginosa LasI». Молекулярная микробиология . 53 (4): 1135– 46. doi : 10.1111/j.1365-2958.2004.04211.x . PMID  15306017.
  8. ^ Raychaudhuri A, Jerga A, Tipton PA (март 2005 г.). «Химический механизм и субстратная специфичность RhlI, ацилгомосеринлактонсинтазы из Pseudomonas aeruginosa». Биохимия . 44 (8): 2974– 81. doi :10.1021/bi048005m. PMID  15723540.
  9. ^ Gould TA, Herman J, Krank J, Murphy RC, Churchill ME (январь 2006 г.). «Специфичность ацил-гомосеринлактонсинтаз, исследованная с помощью масс-спектрометрии». Журнал бактериологии . 188 (2): 773– 83. doi :10.1128/JB.188.2.773-783.2006. PMC 1347284. PMID  16385066 . 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ацил-гомосерин-лактон_синтаза&oldid=1172338396"