Аспартаткиназа
| Аспартаткиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гомодимер аспартаткиназы, Arabidopsis thaliana | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.2.4 | ||||||||
| Номер CAS | 9012-50-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Аспартаткиназа или аспартокиназа ( АК ) — это фермент , катализирующий фосфорилирование аминокислоты аспартата . Эта реакция является первым шагом в биосинтезе трех других аминокислот: метионина , лизина и треонина , известных как «семейство аспартата». Аспартокиназы присутствуют только в микроорганизмах и растениях , но не в животных , которые должны получать аминокислоты семейства аспартата из своего рациона . Следовательно, метионин, лизин и треонин являются незаменимыми аминокислотами у животных.
Номенклатура
Общее сокращение для аспартокиназ — AK. Однако номенклатура генов и белков аспартокиназы значительно различается среди видов. Основными аспартокиназами являются lysC ( Bacillus subtilis , Escherichia coli и многие другие бактерии), ask ( Mycobacterium bovis , Thermus thermophilus ), AK1 – AK3 ( Arabidopsis thaliana ), FUB3 ( Fusarium и Gibberella ) и HOM3 ( Saccharomyces cerevisiae ). Кроме того, apk является синонимом lysC . [1]
Ферментативная регуляция
Аспартокиназы могут использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . [2]
В Escherichia coli аспартокиназа присутствует в виде трех независимо регулируемых изоферментов (thrA, metLM и lysC), каждый из которых специфичен для одного из трех нижестоящих биохимических путей. Это позволяет независимо регулировать скорости производства метионина, лизина и треонина. Формы, которые производят треонин и лизин, подвержены ингибированию по принципу обратной связи , и все три могут быть подавлены на уровне экспрессии генов высокими концентрациями их конечных продуктов. [3] Отсутствие у животных делает эти ферменты ключевыми целями для новых гербицидов и биоцидов и для улучшения пищевой ценности сельскохозяйственных культур. [4]
Ссылки
- ^ King RC (2013). Справочник по генетике: Том 1 Бактерии, бактериофаги и грибы. Springer Science & Business Media. стр. 148. ISBN 978-1-4899-1710-2.
- ^ Selwood T, Jaffe EK (март 2012). «Динамические диссоциирующие гомоолигомеры и контроль функции белка». Архивы биохимии и биофизики . 519 (2): 131– 43. doi :10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754 .
- ^ Church GM (2004). «Проект персонального генома». Молекулярная системная биология . 1 (1): 2005.0030. doi : 10.1038/msb4100040. PMC 1681452. PMID 16729065.
- ^ Viola RE (май 2001). «Центральные ферменты семейства аспартата биосинтеза аминокислот». Accounts of Chemical Research . 34 (5): 339–49 . doi :10.1021/ar000057q. PMID 11352712.
Внешние ссылки
- ЕС 2.7.2.4
- Аспартокиназа в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
