Транспортеры ArsB и ArsAB
Семейство белков
Насос для оттока арсенита и антимонита
Идентификаторы
СимволАрсА
ПфамПФ02374
ИнтерПроIPR027541
УМНЫЙSM00382
TCDB3.А.4
суперсемейство OPM124
белок ОПМ3sja
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры
ПДБIF48
Семейство белков
Мембранный белок мышьяковистого насоса
Идентификаторы
СимволАрсБ
ПфамПФ02040
ИнтерПроIPR000802
TCDB2.А.45
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры

Арсенит- резистентные (Ars) эффлюксные насосы бактерий могут состоять из двух белков, ArsB (TC# 2.A.45.1.1; интегральный мембранный компонент с двенадцатью трансмембранными стержнями) и ArsA (TC# 3.A.4.1.1; АТФ-гидролизующая , транспортная энергетическая субъединица, как для кодируемой хромосомой системы E. coli ), или из одного белка (только интегральный мембранный белок ArsB кодируемой плазмидой системы Staphylococcus ). [1] [2] [3] Белки ArsA имеют два домена связывания АТФ и, вероятно, возникли в результате тандемной дупликации генов. Все белки ArsB обладают двенадцатью трансмембранными стержнями и также могли возникнуть в результате тандемной дупликации генов. Структурно насосы Ars напоминают эффлюксные насосы типа ABC , но между насосами Ars и ABC нет существенного сходства последовательностей. Когда присутствует только ArsB, система работает по механизму, зависящему от pmf, и, следовательно, принадлежит к подклассу TC 2.A (т.е. TC# 2.A.45). Когда присутствует также ArsA, гидролиз АТФ управляет оттоком, и, следовательно, система принадлежит к подклассу TC 3.A (т.е. TC# 3.A.4). Поэтому ArsB появляется дважды в системе TC (ArsB и ArsAB), но ArsA появляется только один раз. Эти насосы активно вытесняют как арсенит , так и антимонит . [1] [2] [3] [4]

Гомология

Гомологи ArsB обнаружены в грамотрицательных и грамположительных бактериях, а также в цианобактериях . Гомологи также обнаружены в археях и эукариотах. Иногда в одном организме можно обнаружить несколько паралогов. Среди отдаленных гомологов, обнаруженных в эукариотах, есть члены семейства DASS (TC# 2.A.47), включая крысиный почечный котранспортер Na + :сульфата (Q07782) и человеческий почечный котранспортер Na + :дикарбоксилата (gbU26209 [ permanent dead link ‍ ] ). Таким образом, белки ArsB являются членами суперсемейства (называемого суперсемейством IT (ионный транспортер) ). [5] [6] Однако ArsB приобрел уникальную способность функционировать совместно с ArsA, чтобы связать гидролиз АТФ с оттоком анионов. ArsAB принадлежит к суперсемейству АТФазы ArsA.

Спорно, что уникальным членом семейства ArsB является рисовый кремниевый ( силикатный ) эффлюксный насос, Lsi2 (TC# 2.A.45.2.4). Системы поглощения кремния, Lsi1 (TC# 1.A.8.12.2), и Lsi2 экспрессируются в корнях, на плазматических мембранах клеток как экзодермиса, так и эндодермиса . В отличие от Lsi1, который локализован на дистальной стороне, Lsi2 локализован на проксимальной стороне тех же клеток. Таким образом, эти клетки имеют приточный транспортер с одной стороны и отточный транспортер с другой стороны клетки, что позволяет осуществлять эффективный трансцеллюлярный транспорт питательных веществ. [7] [8]

Белки ArsA гомологичны белкам нитрогеназы железа (NifH) 2 бактерий и белкам протохлорофиллидредуктазы железа, серы и АТФ-связывающим белкам цианобактерий, водорослей и растений.

Механизм

Гомологи ArsA обнаружены у бактерий, архей и эукариот (как животных, так и растений), но в базах данных их гораздо меньше, чем белков ArsB, что позволяет предположить, что многие гомологи ArsB функционируют по механизму, зависящему от pmf, вероятно, по механизму антипорта арсенита:H + . [9]

В транспортере ArsAB E. coli как ArsA, так и ArsB распознают и связывают свои анионные субстраты. Была предложена модель, в которой ArsA чередуется между двумя практически исключающими конформациями. [10] В одной из них (ArsA 1 ) сайт A1 закрыт, но сайт A2 открыт, но в другой (ArsA 2 ) верно обратное. Антимонит [Sb(III)] изолирует ArsA в конформации ArsA 1 , которая катализирует гидролиз АТФ в A2, чтобы переместить ArsA между конформациями, которые имеют высокое (связанный с нуклеотидом ArsA) и низкое (свободный от нуклеотида ArsA) сродство к антимониту. Предполагается, что ArsA использует этот процесс для секвестрации Sb(III) и выброса его в канал ArsB. [10] [9] [11]

В случае ArsAB на границе этих двух половин находятся два домена связывания нуклеотидов и домен связывания металлоида. [12] Было показано, что Cys-113 и Cys-422 образуют сайт связывания металлоида с высоким сродством. Кристаллическая структура ArsA показывает два других связанных атома металлоида, один из которых связан с Cys-172 и His-453, а другой связан с His-148 и Ser-420. В ArsA есть только один сайт связывания металлоида с высоким сродством. Cys-172 контролирует сродство этого сайта к металлоиду и, следовательно, эффективность металлоактивации эффлюксного насоса ArsAB. [12]

Реакция транспорта

Общая реакция, катализируемая ArsB (предположительно, унипортом), выглядит следующим образом:

Арсенит или антимонит (вход) → Арсенит или антимонит (выход).

Общая реакция, катализируемая ArsB-ArsA, выглядит следующим образом:

Арсенит или антимонит (вход) + АТФ ⇌ Арсенит или антимонит (выход) + АДФ + P i .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Rensing C, Ghosh M, Rosen BP (октябрь 1999). "Семейства мягких металлических ионов-транспортирующих АТФаз". Журнал бактериологии . 181 (19): 5891– 7. doi :10.1128/JB.181.19.5891-5897.1999. PMC  103614. PMID  10498699 .
  2. ^ ab Rosen BP (1999-01-01). "Роль эффлюкса в устойчивости бактерий к мягким металлам и металлоидам". Очерки по биохимии . 34 : 1– 15. doi :10.1042/bse0340001. PMID  10730185.
  3. ^ ab Xu C, Zhou T, Kuroda M, Rosen BP (январь 1998). «Механизмы устойчивости к металлоидам у прокариот». Журнал биохимии . 123 (1): 16–23 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021904 . PMID  9504403.
  4. ^ "2.A.45 Семейство арсенита-антимонита (ArsB) Efflux". База данных классификации транспортеров . Получено 2016-03-03 .
  5. ^ Пракаш С., Купер Г., Сингхи С., Сайер М.Х. (декабрь 2003 г.). «Суперсемейство переносчиков ионов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1618 (1): 79–92 . doi : 10.1016/j.bbamem.2003.10.010 . ПМИД  14643936.
  6. ^ Rabus R, Jack DL, Kelly DJ, Saier MH (декабрь 1999 г.). «TRAP-транспортеры: древнее семейство вторичных активных транспортеров, зависимых от внецитоплазматических рецепторов растворенных веществ». Микробиология . 145 (ч. 12) (12): 3431– 45. doi : 10.1099/00221287-145-12-3431 . PMID  10627041.
  7. ^ Ма Дж.Ф., Ямаджи Н., Митани Н., Тамаи К., Кониси С., Фудзивара Т., Кацухара М., Яно М. (июль 2007 г.). «Переносчик кремния в рисе». Природа . 448 (7150): 209–12 . Бибкод : 2007Natur.448..209M. дои : 10.1038/nature05964. PMID  17625566. S2CID  4406965.
  8. ^ Ma JF, Yamaji N, Tamai K, Mitani N (ноябрь 2007 г.). «Генотипические различия в поглощении кремния и экспрессии генов-переносчиков кремния в рисе». Физиология растений . 145 (3): 919– 24. doi :10.1104/pp.107.107599. PMC 2048782. PMID  17905867 . 
  9. ^ ab Meng YL, Liu Z, Rosen BP (апрель 2004 г.). "Поглощение As(III) и Sb(III) GlpF и отток ArsB в Escherichia coli". Журнал биологической химии . 279 (18): 18334– 41. doi : 10.1074/jbc.M400037200 . PMID  14970228.
  10. ^ ab Walmsley AR, Zhou T, Borges-Walmsley MI, Rosen BP (март 2001 г.). «Кинетическая модель действия резистивного эффлюксного насоса». Журнал биологической химии . 276 (9): 6378– 91. doi : 10.1074/jbc.M008105200 . PMID  11096086.
  11. ^ Yang J, Rawat S, Stemmler TL, Rosen BP (май 2010). «Связывание и перенос мышьяка металлошапероном ArsD As(III)». Биохимия . 49 (17): 3658– 66. doi :10.1021/bi100026a. PMC 2920133. PMID  20361763 . 
  12. ^ ab Ruan X, Bhattacharjee H, Rosen BP (январь 2008 г.). «Характеристика домена металлоактивации насоса сопротивления арсенита/антимонита». Молекулярная микробиология . 67 (2): 392– 402. doi : 10.1111/j.1365-2958.2007.06049.x . PMID  18067540. S2CID  8472652.

Дальнейшее чтение

  • Baker-Austin C, Dopson M, Wexler M, Sawers RG, Stemmler A, Rosen BP, Bond PL (май 2007 г.). «Экстремальная устойчивость к мышьяку ацидофильной археи 'Ferroplasma acidarmanus' Fer1». Экстремофилы: жизнь в экстремальных условиях . 11 (3): 425–34 . doi :10.1007/s00792-006-0052-z. PMID  17268768. S2CID  12982793.
  • Bellono NW, Escobar IE, Lefkovith AJ, Marks MS, Oancea E (декабрь 2014 г.). «Внутриклеточный анионный канал, критически важный для пигментации». eLife . 3 : e04543. doi : 10.7554/eLife.04543 . PMC  4270065 . PMID  25513726.
  • Bruhn DF, Li J, Silver S, Roberto F, Rosen BP (июнь 1996 г.). «Оперон устойчивости к мышьяку плазмиды IncN R46». FEMS Microbiology Letters . 139 ( 2–3 ): 149–53 . doi :10.1016/0378-1097(96)00134-6. PMID  8674982.
  • Kuroda M, Dey S, Sanders OI, Rosen BP (январь 1997). «Альтернативное энергетическое сопряжение ArsB, мембранной субъединицы Ars анион-транслоцирующей АТФазы». Журнал биологической химии . 272 ​​(1): 326– 31. doi : 10.1074/jbc.272.1.326 . PMID  8995265.
  • Silver S, Ji G, Bröer S, Dey S, Dou D, Rosen BP (май 1993 г.). «Сиротский фермент или патриарх нового племени: АТФаза устойчивости к мышьяку бактериальных плазмид». Молекулярная микробиология . 8 (4): 637– 42. doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01607.x . PMID  8332056. S2CID  23628647.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ArsB_and_ArsAB_transporters&oldid=1187434308"