Репрессор аргинина ArgR
| Репрессор аргинина, С-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 c-концевой домен аргининового репрессора Escherichia coli/комплекса L-аргинина; производное pb | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Arg_репрессор_C | ||||||||
| Пфам | ПФ02863 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR020899 | ||||||||
| СКОП2 | 1aoy / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Аргининовый репрессор, домен связывания ДНК | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Arg_репрессор | ||||||||
| Пфам | ПФ01316 | ||||||||
| СКОП2 | 1aoy / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии репрессор аргинина ( ArgR ) является репрессором прокариотических путей аргининдезиминазы.
Путь аргининдегидролазы (АД) обнаружен у многих прокариот и некоторых эукариот, примером последних является Giardia lamblia ( Giardia intestinalis ). [1] Трехферментный анаэробный путь расщепляет L-аргинин с образованием 1 моль АТФ, углекислого газа и аммиака . У некоторых бактерий первый фермент, аргининдезиминаза , может составлять до 10% от общего количества белка клетки . [1]
Большинство путей аргининдезиминазы прокариот находятся под контролем гена - репрессора , называемого ArgR. [2] Это отрицательный регулятор, и он высвобождает оперон аргининдезиминазы для экспрессии только в присутствии аргинина. [3] Кристаллическая структура apo-ArgR из Bacillus stearothermophilus была определена с точностью до 2,5A с помощью рентгеновской кристаллографии . [4] Белок существует в виде гексамера из идентичных субъединиц и, как показано, имеет шесть ДНК-связывающих доменов, сгруппированных вокруг центрального олигомерного ядра при связывании с аргинином. Он преимущественно взаимодействует с остатками AT в ARG-боксах. Этот гексамерный белок связывает ДНК на своем N-конце, чтобы подавить биосинтез аргинина или активировать катаболизм аргинина . Некоторые виды имеют несколько паралогов ArgR . В дереве соседнего присоединения некоторые из этих паралогичных последовательностей демонстрируют длинные ветви и существенно отличаются от хорошо сохранившейся С-концевой области.
Ссылки
- ^ ab Brown DM, Upcroft JA, Edwards MR, Upcroft P (январь 1998). "Анаэробный бактериальный метаболизм у древних эукариот Giardia duodenalis ". Int. J. Parasitol . 28 (1): 149– 64. doi :10.1016/S0020-7519(97)00172-0. PMID 9504342.
- ^ Lu CD, Houghton JE, Abdelal AT (май 1992). "Характеристика репрессора аргинина из Salmonella typhimurium и его взаимодействия с оператором carAB". J. Mol. Biol . 225 (1): 11– 24. doi :10.1016/0022-2836(92)91022-H. PMID 1583685.
- ^ Maghnouj A, de Sousa Cabral TF, Stalon V, Vander Wauven C (декабрь 1998 г.). «Кластер генов arcABDC, кодирующий путь аргининдезиминазы Bacillus licheniformis, и его активация репрессором аргинина argR». J. Bacteriol . 180 (24): 6468–75 . doi :10.1128/JB.180.24.6468-6475.1998. PMC 107747. PMID 9851988 .
- ^ Ni J, Sakanyan V, Charlier D, Glansdorff N, Van Duyne GD (май 1999). «Структура репрессора аргинина из Bacillus stearothermophilus». Nat. Struct. Biol . 6 (5): 427–32 . doi :10.1038/8229. PMID 10331868. S2CID 24763624.
