Алкан 1-монооксигеназа
| алкан 1-монооксигеназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.14.15.3 | ||||||||
| Номер CAS | 9059-16-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии алкан -1-монооксигеназа ( КФ 1.14.15.3) — это фермент , катализирующий химические реакции .
- алкан + восстановленный рубредоксин + O 2 первичный спирт + окисленный рубредоксин + H 2 O.
В качестве субстратов наблюдались алканы с 6-22 атомами углерода. [1] Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, к тем, которые действуют на парных донорах, с кислородом в качестве окислителя и включением или восстановлением кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O 2 с восстановленным железо-серным белком в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в другой донор. Систематическое название этого класса ферментов - алкан, восстановленный рубредоксин: кислород 1-оксидоредуктаза . Другие общеупотребительные названия включают алкан 1-гидроксилазу , омега-гидроксилазу , омега-гидроксилазу жирных кислот , алканмонооксигеназу , 1-гидроксилазу , AlkB и алкангидроксилазу . Он содержит дижелезо негемовый активный центр.
Недавно появились две кристаллические структуры фермента, которые предоставляют гораздо больше информации о структуре фермента. [2] [3] Обе структуры показывают необычный активный центр дижелеза, где два иона железа разделены более чем на 5 ангстрем. Ни одна из структур не показывает доказательств наличия лиганда, который мог бы соединить два иона железа.
Ссылки
- ^ McKenna EJ, Coon MJ (1970). "Ферментативное омега-окисление. IV. Очистка и свойства омега-гидроксилазы Pseudomonas oleovorans". J. Biol. Chem . 245 (15): 3882– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62932-1 . PMID 4395379.
- ^ Го, Сюэ; Чжан, Цзяньсю; Хань, Лэй; Ли, Джульетта; Уильямс, Шошана К.; Форсберг, Эллисон; Сюй, Янь; Остин, Рэйчел Нарехуд; Фэн, Лян (2023-04-17). "Структура и механизм фермента, окисляющего алканы AlkB". Nature Communications . 14 (1): 2180. doi :10.1038/s41467-023-37869-z. ISSN 2041-1723. PMC 10110569 . PMID 37069165.
- ^ Чай, Цзинь; Го, Гонгруй; МакСуини, Шон М.; Шанклин, Джон; Лю, Цюнь (апрель 2023 г.). «Структурная основа ферментативной терминальной функционализации связи C–H алканов». Nature Structural & Molecular Biology . 30 (4): 521– 526. doi :10.1038/s41594-023-00958-0. ISSN 1545-9985. PMC 10113152 . PMID 36997762.
- Cardini G, Jurtshuk P (1970). "Ферментативное гидроксилирование н-октана штаммом Corynebacterium sp 7E1C". J. Biol. Chem . 245 (11): 2789– 96. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63058-3 . PMID 4317878.
- Peterson JA, Kusunose M, Kusunose E, Coon MJ (1967). «Ферментативное омега-окисление. II. Функция рубредоксина как переносчика электронов при омега-гидроксилировании». J. Biol. Chem . 242 (19): 4334– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)99543-8 . PMID 4294330.
