Цитотоксический белок актинии
| Anemone_cytotox | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура водорастворимого состояния порообразующего цитолизина стихолизина II в комплексе с фосфорилхолином | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Anemone_cytotox | ||||||||
| Пфам | ПФ06369 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR009104 | ||||||||
| СКОП2 | 1kd6 / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.С.38 | ||||||||
| суперсемейство OPM | 168 | ||||||||
| белок ОПМ | 4tsy | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии цитотоксические белки актинии являются летальными порообразующими белками , известными под общим названием актинопорины , подклассом цитолизинов . Существует несколько различных групп цитолизинов на основе их структуры и функции. [1] Эта запись представляет наиболее многочисленную группу, 20kDa высокоосновные пептиды. Эти цитолизины образуют катион-селективные поры в мембранах , содержащих сфингомиелин . Примерами являются эквинатоксины (из Actinia equina), стихолизины (из Stichodactyla helianthus), магнификализины (из Heteractis magnifica) и тенеброзины (из Actinia tenebrosa), которые проявляют порообразующую, гемолитическую, цитотоксическую и кардиостимулирующую активность.
Цитолизины принимают стабильную растворимую структуру, которая претерпевает конформационные изменения при контакте с мембраной, что приводит к активной, связанной с мембраной форме, которая спонтанно встраивается в мембрану . Они часто олигомеризуются на поверхности мембраны , прежде чем проколоть липидные бислои, заставляя клетку лизироваться . Цитолизины актинии 20 кДа требуют головной группы фосфохолинового липида для связывания, однако для токсина требуется сфингомиелин для повышения проницаемости мембраны . [2] Кристаллические структуры эквинатоксина II [3] и стихолизина II [ 4] показали компактный бета-сэндвич, состоящий из десяти нитей в двух слоях, фланкированных с каждой стороны двумя короткими альфа-спиралями, что является топологией, аналогичной осмотину. Предполагается, что бета-сэндвич-структура прикрепляется к мембране, в то время как трехвитковая альфа-спираль, лежащая на поверхности бета-слоя, может участвовать в образовании пор мембраны , возможно, за счет проникновения спирали в мембрану .
Ссылки
- ^ Anderluh G, Macek P (февраль 2002 г.). «Цитолитические пептидные и белковые токсины из морских анемонов (Anthozoa: Actiniaria)». Toxicon . 40 (2): 111– 24. doi :10.1016/S0041-0101(01)00191-X. PMID 11689232.
- ^ Anderluh G, Macek P (ноябрь 2003 г.). «Раскрытие механизма формирования пор актинопорина». Структура . 11 (11): 1312– 3. doi : 10.1016/j.str.2003.10.007 . PMID 14604518.
- ^ Hinds MG, Zhang W, Anderluh G, Hansen PE, Norton RS (февраль 2002 г.). «Структура раствора эукариотического порообразующего цитолизина эквинатоксина II: последствия для образования пор». Журнал молекулярной биологии . 315 (5): 1219–29 . doi :10.1006/jmbi.2001.5321. PMID 11827489.
- ^ Mancheño JM, Martín-Benito J, Martínez-Ripoll M, Gavilanes JG, Hermoso JA (ноябрь 2003 г.). «Кристаллические и электронно-микроскопические структуры актинопорина стихолизина II раскрывают механизмы формирования мембранных пор». Structure . 11 (11): 1319– 28. doi : 10.1016/j.str.2003.09.019 . PMID 14604522.
