Ацетаткиназа
| Ацетат_киназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гомодимер ацетаткиназы, Methanosarcina thermophila | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Ацетат_киназа | ||||||||
| Пфам | ПФ00871 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0108 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000890 | ||||||||
| ПРОСИТ | PDOC00826 | ||||||||
| СКОП2 | 1g99 / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии ацетаткиназа ( EC 2.7.2.1), которая преимущественно встречается в микроорганизмах, способствует образованию ацетил-КоА путем фосфорилирования ацетата в присутствии АТФ и двухвалентного катиона . Короткоцепочечные жирные кислоты (SCFA) играют важную роль в углеродном цикле и могут использоваться бактериями в качестве источника углерода и энергии. Пропионаткиназа Salmonella typhimurium ( St TdcD) катализирует обратимый перенос γ-фосфата АТФ в пропионат во время деградации L-треонина до пропионата. Кинетический анализ показал, что St TdcD обладает широкой лигандной специфичностью и может активироваться различными SCFAs (пропионат>ацетат≈бутират), нуклеотидами (АТФ≈ГТФ>ЦТФ≈ТТФ; дАТФ>дГТФ>дЦТФ) и ионами металлов (Mg2 + ≈Mn2 + >Co2 + ). Ингибирование St TdcD промежуточными продуктами цикла трикарбоновых кислот (ЦТК), такими как цитрат, сукцинат, α-кетоглутарат и малат, предполагает, что фермент может находиться под вероятной обратной регуляцией. Кристаллические структуры St TdcD, связанные с PO4 ( фосфат), AMP, АТФ, Ap4 (аденозинтетрафосфат), GMP, GDP, GTP, CMP и CTP, показали, что связывание нуклеотида в основном включает гидрофобные взаимодействия с базовой частью и может объяснять широкую биохимическую специфичность, наблюдаемую между ферментом и нуклеотидами. Моделирование и исследования направленного мутагенеза показывают, что Ala88 является важным остатком, участвующим в определении скорости катализа с субстратами SCFA. Молекулярно-динамическое моделирование мономерных и димерных форм St TdcD выявило правдоподобные открытые и закрытые состояния, а также предположило роль димеризации в стабилизации сегмента 235-290, участвующего в межфазных взаимодействиях и связывании лигандов. Наблюдение за молекулой этиленгликоля, связанной достаточно близко к γ-фосфату в комплексах St TdcD с трифосфатными нуклеотидами, подтверждает прямой линейный перенос фосфорила. [1] [2] Фермент важен в процессе гликолиза , причем уровни фермента увеличиваются в присутствии избытка глюкозы . Было показано, что рост бактериального мутанта , лишенного ацетаткиназы , ингибируется глюкозой, что позволяет предположить, что фермент участвует в выведении избытка углеводов . [1] Родственный фермент, бутираткиназа , облегчает образование бутирил-КоА путем фосфорилирования бутирата в присутствии АТФ с образованием бутирилфосфата . [ 2]
[3]
Ссылки
- ^ ab Grundy FJ, Waters DA, Allen SH, Henkin TM (ноябрь 1993 г.). "Регулирование гена ацетаткиназы Bacillus subtilis с помощью CcpA". J. Bacteriol . 175 (22): 7348–55. doi :10.1128/jb.175.22.7348-7355.1993. PMC 206879. PMID 8226682.
- ^ ab Oultram JD, Burr ID, Elmore MJ, Minton NP (сентябрь 1993 г.). «Клонирование и анализ последовательности генов, кодирующих фосфотрансбутирилазы и бутираткиназы из Clostridium acetobutylicum NCIMB 8052». Gene . 131 (1): 107–12. doi :10.1016/0378-1119(93)90677-U. PMID 8396545.
- ^ Кристаллическая структура пропионаткиназы Salmonella typhimurium (TdcD) в комплексе с AMP
