АТП6В1Г2

АТП6В1Г2
Идентификаторы
ПсевдонимыATP6V1G2 , ATP6G, ATP6G2, NG38, VMA10, АТФаза H+, транспортирующая субъединицу V1 G2
Внешние идентификаторыОМИМ : 606853; МГИ : 1913487; гомологен : 41518; Генные карты : ATP6V1G2; ОМА :ATP6V1G2 - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

534

66237

Ансамбль

ENSMUSG00000024403

UniProt

О95670

Q9WTT4

РефСек (мРНК)

НМ_138282
НМ_001204078
НМ_130463

NM_023179
NM_001347351

RefSeq (белок)

НП_001191007
НП_569730
НП_612139

NP_001334280
NP_075668

Местоположение (UCSC)Хр 6: 31.54 – 31.55 МбХр 17: 35.45 – 35.46 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Субъединица G 2 протонной АТФазы V-типа — это фермент , который у человека кодируется геном ATP6V1G2 . [ 5] [6]

V-АТФаза

Этот ген кодирует компонент вакуолярной АТФазы (V-АТФаза), многосубъединичного фермента, который опосредует закисление внутриклеточных отсеков эукариотических клеток. Зависимое от V-АТФазы закисление необходимо для таких внутриклеточных процессов, как сортировка белков , активация зимогена , рецептор-опосредованный эндоцитоз и генерация градиента протонов синаптических везикул . V-АТФаза состоит из цитозольного домена V1 и трансмембранного домена V0. Домен V1 состоит из трех субъединиц A и трех субъединиц B, двух субъединиц G плюс субъединицы C, D, E, F и H. Домен V1 содержит каталитический сайт АТФ . Домен V0 состоит из пяти различных субъединиц: a, c, c', c double prime и d.

Дополнительные изоформы многих субъединичных белков V1 и V0 кодируются несколькими генами или альтернативно сплайсированными вариантами транскриптов. Этот кодируемый белок является одним из трех субъединичных белков домена G V1. Этот ген имел предыдущие генные символы ATP6G и ATP6G2. Были описаны альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие различные изоформы. [6]

Субклеточное и тканевое распределение

ATP6V1G2 — это субъединица белка, который был идентифицирован в клеточных мембранах, включая внутриклеточные мембраны. К ним относятся лизосомальные, вакуольные и везикулярные мембраны внутри клетки. [7]

ATP6V1G2 в основном находится в мозге, и меньшее количество находится в надпочечниках. [8] Фермент кодируется 4 экзонами. [8] Фермент выполняет три основные функции в клетке. Во-первых, АТФ гидролизуется этим ферментом. [8] Это означает, что АТФ расщепляется водой на АДФ и ион водорода. [9] Этот ион водорода служит энергией для запуска других процессов. [9] ATP6V1G2 также позволяет другим белкам связываться внутри клетки. [8] ATP6V1G2 также позволяет АТФазе работать, перенося ионы водорода в клетку. [8]

Структура

ATP6V1G2 состоит из 118 аминокислот. [10] ATP6V1G2 может снижать pH определенных областей. [11]

Функция

Биохимические способности ATP6V1G2 участвуют в двух других процессах. [8] Первый процесс включает управление аутофагией внутри клетки. [8] Второй процесс — снижение pH везикул в синапсе. [8]

ATP6V1G2 — это специфическая часть фермента, которая гидролизует АТФ как периферический белок. [12]

В мембране содержится около 45 000 белков ATP6V1G2, с «150 протонными насосами на» квадратный микрометр. [13]

ATP6V1G2 — это субъединица белка. [13] Он находится в эукариотических клетках. [13] Он перекачивает протоны. [13] Обычно он находится во внутренних плазматических мембранах. [13] Часть белка V1 «является АТФазой» и находится снаружи плазматической мембраны. [13] АТФ требуется для проникновения водорода в везикулу. [13] Часть белка V0 находится в плазматической мембране, а «субъединица a» используется для определения изоформы белка. [13] Различные изоформы обнаружены в различных тканях млекопитающих. [13] Высвобождение V1 из V0 после того, как протоны вошли в везикулу и нейротрансмиттеры, позволяет домену V0 перемещаться с везикулой, чтобы связаться с другим доменом V0 и передать нейротрансмиттеры. [13]

Существует определенное количество субъединиц G2 и G1 белка. [14]

ATP6V1G2 имеет важные функции относительно функции нервных сигналов. [13] Подкисление внутренней части везикул с помощью ATP6V1G2 создает разницу в pH, которая необходима для того, чтобы нейротрансмиттеры попали в везикулу. [13] Таким образом, ATP6V1G2 позволяет подготовить нейротрансмиттеры в нервном пузырьке. [13]

Снижение pH в везикуле с помощью ATP6V1G2 важно для функции связывания везикулы с белком SNARE и эндоцитоза. [13]

Активация нерва приводит к снижению pH в пузырьках и повышению pH в клетке. [13]

Антипортеры кальция и водорода необходимы для ATP6V1G2 для подкисления внутренней части везикулы. [13] Кальций необходим для выхода из клетки, чтобы увеличить количество водородов. [13] ATP6V1G2 снижает концентрацию протонов в клетке путем связывания везикулы с плазматической мембраной и снижения концентрации протонов. [13]

Функция ATP6V1G2 заключается в подготовке везикулы к проникновению в нее нейротрансмиттеров, связывании везикулы с плазматической мембраной и эндоцитозе везикулы. [13]

vATPase помогает в процессе доставки нейротрансмиттеров в везикулу и в связывании везикулы с синапсом. [14] Часть ATP6V1G2 vATPase обеспечивает каталитическую способность. [14] ATP6V1G2 необходим для функционирования, однако никаких отклонений не наблюдалось при его отсутствии в эксперименте по выключению гена у мышей. [14] ATP6V1G1 увеличивался, когда ATP6V1G2 отсутствовал. [14] При отсутствии ATP6V1G2 не было большего количества мРНК. [14] Больше ATP6V1G1 производилось без увеличения транскрипции. [14]

ATP6V1G2 завершает процессы, связанные с перемещением веществ внутри клетки, а также мембран и перевариванием пищи. [14]

Функционирование vATPase необходимо для жизни. [14] Процессы vATPase позволяют иммунным клеткам удалять микроорганизмы с помощью макрофагов. [14] vATPase также позволяет функционировать T-клеткам и антигенам. [14] vATPase также участвует в подкислении внеклеточной области «костерезорбирующих остеокластов» и «эпителиальных клеток в почках». [14]

ATP6V1G2 — это часть белка, которая соединяет компоненты V1 и V0 белка вместе. [14] ATP6V1G2 требуется для «энергетической связи» между V1 и V0, позволяя V1 и V0 присоединяться или отсоединяться. [14] Компонент G vATPase весит 13 кДа. [14] ATP6V1G2 обнаружен в мозге. [14] Эксперимент по созданию нефункционального гена ATP6V1G2 у мышей не дал никаких эффектов для потомства. [14] ATP6V1G2 участвует в гидролизе АТФ. [14] ATP6V1G2 не смог заменить снижение Vma10, в то время как ATP6V1G1 смог. [14]

Клиническое значение

Дисфункция ATP6V1G2 приводит к различным расстройствам. [12] К ним относятся «синдром Нунан 9», «дистальный почечный канальцевый ацидоз» и «синдром Нунан 3». [12]

ATP6V1G2 может быть вовлечен в аутоиммунные заболевания. [15] Активированные макрофаги создают больше ATP6V1G2. [15] Ген ATP6V1G2 находится в группе 122kb в «локусе TNF». [15] Увеличение ATP6V1G2 не зависит от TNF. [15] мРНК определяет, сколько ATP6V1G2 производится из-за активированного макрофага. [15] ATP6V1G2 может быть результатом воспалительной реакции. [15] ATP6V1G2 участвует в «сортировке и деградации белков», «образовании секреторных гранул и эндоцитозе и, как известно, важен для дифференциации и функционирования воспалительных и иммунных клеток». [15] Такие факторы, как повышенное содержание соли, могут увеличивать vATPase. [15] Нейтрофилы, «дегрануляция» и «фагоцитоз» от протеинкиназы C увеличивают vATPase. [15] Активность vATPase создает иммунный ответ против патогенов путем активации макрофагов. [15] Дендритным клеткам для созревания требуется vATPase. [15]

Ссылки

  1. ^ abc ENSG00000234920, ENSG00000206445, ENSG00000230900, ENSG00000213760, ENSG00000234668, ENSG00000226850 GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000227587, ENSG00000234920, ENSG00000206445, ENSG00000230900, ENSG00000213760, ENSG00000234668, ENSG00000226850 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000024403 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Neville MJ, Campbell RD (апрель 1999). «Новый член суперсемейства Ig и субъединица V-АТФазы G входят в число предсказанных продуктов новых генов, близких к локусу TNF в человеческом MHC». Журнал иммунологии . 162 (8): 4745–4754 . doi : 10.4049/jimmunol.162.8.4745 . PMID  10202016.
  6. ^ ab "Ген Entrez: АТФаза ATP6V1G2, транспортирующая H+, лизосомальная 13 кДа, субъединица V1 G2".
  7. ^ "Создать учетную запись". biocyc.org . Получено 2023-04-20 .
  8. ^ abcdefgh "ATP6V1G2 АТФаза H+, транспортирующая субъединицу V1 G2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov . Получено 20 апреля 2023 г.
  9. ^ ab "AmiGO 2: Подробности термина для "активности гидролиза АТФ" (GO:0016887)". Консорциум онтологии генов . Получено 20 апреля 2023 г.
  10. ^ "26 элементов (человек) - сеть взаимодействия STRING". string-db.org . Получено 2023-04-25 .
  11. ^ "ATP6V1G2". www.nextprot.org . Получено 2023-04-25 .
  12. ^ abc "Ген ATP6V1G2 - GeneCards | Белок VATG2 | Антитело VATG2". www.genecards.org . Получено 25.04.2023 .
  13. ^ abcdefghijklmnopqrs Tabares L, Betz B (декабрь 2010 г.). «Множественные функции везикулярного протонного насоса в нервных окончаниях». Neuron . 68 (6): 1020– 1022. doi : 10.1016/j.neuron.2010.12.012 . PMID  21172605.
  14. ^ abcdefghijklmnopqrs Kawamura N, Sun-Wada GH, Wada Y (сентябрь 2015 г.). «Потеря субъединицы G2 вакуолярного типа протонной транспортной АТФазы приводит к повышению регуляции субъединицы G1 в мозге». Scientific Reports . 5 (1): 14027. Bibcode :2015NatSR...514027K. doi :10.1038/srep14027. PMC 4564858 . PMID  26353914. 
  15. ^ abcdefghijk Mewar D, Marinou I, Lee ME, Timms JM, Kilding R, Teare MD и др. (декабрь 2006 г.). «Профили экспрессии генов, специфичные для гаплотипа, в кластере генов теломерного главного комплекса гистосовместимости и восприимчивость к аутоиммунным заболеваниям». Гены и иммунитет . 7 (8): 625–631 . doi : 10.1038/sj.gene.6364339 . PMID  16971954.

Дальнейшее чтение

  • Finbow ME, Harrison MA (июнь 1997 г.). «Вакуолярная H+-АТФаза: универсальный протонный насос эукариот». The Biochemical Journal . 324 ( Pt 3) (Pt 3): 697– 712. doi :10.1042/bj3240697. PMC  1218484 . PMID  9210392.
  • Stevens TH, Forgac M (1998). «Структура, функция и регуляция вакуолярной (H+)-АТФазы». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 13 : 779– 808. doi : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.779. PMID  9442887.
  • Nelson N, Harvey WR (апрель 1999). "Вакуолярные и плазматические мембранные протон-аденозинтрифосфатазы". Physiological Reviews . 79 (2): 361– 385. doi :10.1152/physrev.1999.79.2.361. PMID  10221984. S2CID  1477911.
  • Forgac M (май 1999). "Структура и свойства вакуолярных (H+)-АТФаз". Журнал биологической химии . 274 (19): 12951– 12954. doi : 10.1074/jbc.274.19.12951 . PMID  10224039.
  • Kane PM (февраль 1999). "Введение: V-АТФазы 1992-1998". Журнал биоэнергетики и биомембран . 31 (1): 3– 5. doi :10.1023/A:1001884227654. PMID  10340843.
  • Wieczorek H, Brown D, Grinstein S, Ehrenfeld J, Harvey WR (август 1999). "Энергизация плазматической мембраны животных протон-движущими V-АТФазами". BioEssays . 21 (8): 637– 648. doi :10.1002/(SICI)1521-1878(199908)21:8<637::AID-BIES3>3.0.CO;2-W. PMID  10440860. S2CID  23505139.
  • Nishi T, Forgac M (февраль 2002 г.). «Вакуолярные (H+)-АТФазы — самые универсальные протонные насосы природы». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 3 (2): 94– 103. doi :10.1038/nrm729. PMID  11836511. S2CID  21122465.
  • Кавасаки-Ниши С., Ниши Т., Форгач М. (июнь 2003 г.). «Транслокация протонов, вызванная гидролизом АТФ в V-АТФазах». FEBS Letters . 545 (1): 76– 85. doi :10.1016/S0014-5793(03)00396-X. PMID  12788495. S2CID  10507213.
  • Morel N (октябрь 2003 г.). «Выделение нейротрансмиттера: темная сторона вакуолярной H+АТФазы». Biology of the Cell . 95 (7): 453– 457. doi : 10.1016/S0248-4900(03)00075-3 . PMID  14597263. S2CID  17519696.
  • Smith AN, Borthwick KJ, Karet FE (сентябрь 2002 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика новых тканеспецифичных изоформ субъединиц C, G и d человеческой вакуолярной H(+)-АТФазы и их оценка при аутосомно-рецессивном дистальном почечном канальцевом ацидозе». Gene . 297 ( 1– 2): 169– 177. doi :10.1016/S0378-1119(02)00884-3. PMID  12384298.
  • Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (май 2003 г.). «Исследование протеомов и анализ процессинга белков с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Nature Biotechnology . 21 (5): 566– 569. doi :10.1038/nbt810. PMID  12665801. S2CID  23783563.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ATP6V1G2&oldid=1192933006"