AMMECR1
| AMMECR1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Рентгеновская кристаллическая структура белка q8pzk8 из methanosarcina mazei. Северо-восточный консорциум структурной геномики, цель mar9. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | AMMECR1 | ||||||||
| Пфам | ПФ01871 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002733 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии белок AMMECR1 ( белок гена 1 хромосомного региона синдрома Альпорта , умственной отсталости, гипоплазии средней части лица и эллиптоцитоза ) представляет собой белок, кодируемый геном AMMECR1 на хромосоме человека Xq 22.3.
Синдром смежной делеции гена характеризуется синдромом Альпорта (A), умственной отсталостью (M), гипоплазией средней части лица (M) и эллиптоцитозом (E), а также генерализованной гипоплазией и сердечными аномалиями. Он вызван делецией в Xq22.3, включающей несколько генов, включая ген 1 хромосомной области AMME (AMMECR1), который кодирует белок с ядерной локализацией и в настоящее время неизвестной функцией. C-концевая область AMMECR1 (от остатка 122 до 333) хорошо сохраняется, и гомологи появляются у видов, начиная от бактерий и архей и заканчивая эукариотами . Высокий уровень сохранения домена AMMECR1 указывает на базовую клеточную функцию, потенциально в транскрипционном, репликационном, репаративном или трансляционном аппарате. [1] [2]
Домен AMMECR1 содержит мотив из шести аминокислот (LRGCIG), который может быть функционально важным, поскольку он поразительно консервативен на протяжении всей эволюции . [1] Домен AMMECR1 состоит из двух отдельных субдоменов разных размеров. Большой субдомен, который содержит как N-, так и C-концевые области, состоит из пяти альфа-спиралей и пяти бета-нитей. Эти пять бета-нитей образуют антипараллельный бета-слой . Малый субдомен состоит из четырех альфа-спиралей и трех бета-нитей, и эти бета-нитеи также образуют антипараллельный бета-слой. Консервативный мотив «LRGCIG» расположен в бета(2) и его N-концевой петле, и большинство боковых цепей этих остатков направлены в сторону интерфейса двух субдоменов. Два субдомена соединены только двумя петлями, и взаимодействие между двумя субдоменами не сильное. Таким образом, эти субдомены могут динамически перемещаться, когда субстрат попадает в щель. Размер щели предполагает, что субстрат большой, например, субстрат может быть нуклеиновой кислотой или белком. Однако внутренняя сторона щели не заполнена положительно заряженными остатками, и поэтому маловероятно, что отрицательно заряженные нуклеиновые кислоты, такие как ДНК или РНК, взаимодействуют в этом месте. [3]
Ссылки
- ^ ab Vitelli F, Piccini M, Caroli F, Franco B, Malandrini A, Pober B, Jonsson J, Sorrentino V, Renieri A (февраль 1999 г.). «Идентификация и характеристика высококонсервативного белка, отсутствующего при синдроме Альпорта (A), умственной отсталости (M), гипоплазии средней части лица (M) и эллиптоцитозе (E) при синдроме непрерывной делеции гена (AMME)». Genomics . 55 (3): 335– 40. doi :10.1006/geno.1998.5666. PMID 10049589.
- ^ Vitelli F, Meloni I, Fineschi S, Favara F, Tiziana Storlazzi C, Rocchi M, Renieri A (2000). «Идентификация и характеристика ортологов мышиных генов AMMECR1 и FACL4, удаленных при синдроме AMME: ортология Xq22.3 и MmuXF1-F3». Cytogenet. Cell Genet . 88 ( 3– 4): 259– 63. doi : 10.1159/000015533. PMID 10828604. S2CID 11323833.
- ^ Tajika Y, Sakai N, Tamura T, Yao M, Watanabe N, Tanaka I (февраль 2005 г.). "Кристаллическая структура PH0010 из Pyrococcus horikoshii, которая высоко гомологична человеческому AMMECR 1C-терминальному региону". Белки . 58 (2): 501– 3. doi : 10.1002/prot.20315 . PMID 15558565. S2CID 44659833.
