Домен ADF-H
| Кофилин_ADF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура adf1 из Arabidopsis thaliana | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Кофилин_ADF | ||||||||
| Пфам | ПФ00241 | ||||||||
| Клан ПФАМ | CL0092 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002108 | ||||||||
| УМНЫЙ | АПД | ||||||||
| ПРОСИТ | PDOC00297 | ||||||||
| СКОП2 | 2prf / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00013 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии домен ADF-H (домен гомологии актин-деполимеризующего фактора) представляет собой мотив из приблизительно 150 аминокислот , который присутствует в трех филогенетически различных классах эукариотических актин-связывающих белков . [1] [2] [3]
- ADF/кофилины, которые включают ADF , кофилин , дестрин , актофорин, коактозин, депактин и факторы созревания глии (GMF) бета и гамма. ADF/кофилины — это небольшие актин-связывающие белки, состоящие из одного домена ADF-H. Они связывают как актин-мономеры, так и филаменты и способствуют быстрому обороту филаментов в клетках путем деполимеризации/фрагментации актиновых филаментов. ADF/кофилины связывают АДФ -актин с более высокой аффинностью, чем АТФ -актин, и ингибируют спонтанный обмен нуклеотидов на мономерах актина
- Твинфилины, представляющие собой белки, связывающие мономер актина , состоящие из двух доменов ADF-H
- Abp1/Drebrins, которые являются относительно большими белками, состоящими из N-концевого домена ADF-H, за которым следует вариабельная область и C-концевой домен SH3 . Abp1/Drebrins взаимодействуют только с актиновыми филаментами и не способствуют деполимеризации или фрагментации филаментов. Хотя эти белки биохимически различны и играют разные роли в динамике актина, все они, по-видимому, используют домен ADF-H для взаимодействия с актином.
Домен ADF-H состоит из шестицепочечного смешанного бета-слоя , в котором четыре центральные нити (бета2-бета5) антипараллельны, а две краевые нити (бета1 и бета6) идут параллельно соседним нитям. Лист окружен двумя альфа-спиралями с каждой стороны. [1] [2] [4]
Ссылки
- ^ ab Lappalainen P, Kessels MM, Cope MJ, Drubin DG (август 1998 г.). "Домен гомологии ADF (ADF-H): высоко эксплуатируемый модуль связывания актина". Mol. Biol. Cell . 9 (8): 1951– 9. doi :10.1091/mbc.9.8.1951. PMC 25446 . PMID 9693358.
- ^ ab Paavilainen VO, Merckel MC, Falck S, Ojala PJ, Pohl E, Wilmanns M, Lappalainen P (ноябрь 2002 г.). "Структурная консервация между сайтами связывания актинового мономера твинфилина и актин-деполимеризующего фактора (ADF)/кофилина". J. Biol. Chem . 277 (45): 43089– 95. doi : 10.1074/jbc.M208225200 . PMID 12207032.
- ^ Liu LX, Xu H, Weller PF, Shi A, Debnath I (февраль 1997 г.). «Структура и экспрессия нового филяриального гена фактора созревания глии». Gene . 186 (1): 1– 5. doi : 10.1016/S0378-1119(96)00585-9 . PMID 9047337.
- ^ Liu L, Wei Z, Wang Y, Wan M, Cheng Z, Gong W (ноябрь 2004 г.). «Кристаллическая структура человеческого коактозиноподобного белка». J. Mol. Biol . 344 (2): 317–23 . doi :10.1016/j.jmb.2004.09.036. PMID 15522287.
