2-амино-4-дезоксихоризматсинтаза

Класс ферментов
2-амино-4-дезоксихоризматсинтаза
Идентификаторы
Номер ЕС2.6.1.86
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

2-амино-4-дезоксихоризматсинтаза ( EC 2.6.1.86, ADIC-синтаза , 2-амино-2-дезоксиизохоризматсинтаза , SgcD ) — фермент с систематическим названием (2S)-2-амино-4-дезоксихоризмат:2-оксоглутаратаминотрансфераза . [1] [2] [3] [4] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

(2S)-2-амино-4-дезоксихоризмат + L- глутамат хоризмат + L-глутамин {\displaystyle \rightleftharpoons}

Этот фермент требует Mg 2+ . Реакция происходит в обратном направлении.

Ссылки

  1. ^ Van Lanen SG, Lin S, Shen B (январь 2008 г.). «Биосинтез противоопухолевого антибиотика ендиина C-1027 включает новую точку ветвления в метаболизме хоризмата». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (2): 494–9. Bibcode : 2008PNAS..105..494V. doi : 10.1073/pnas.0708750105 . PMC  2206564. PMID  18182490 .
  2. ^ Yu, L.; Mah, S.; Otani, T.; Dedon, P. (1995). «Бензоксазолинат C-1027 обеспечивает интеркаляционное связывание ДНК». J. Am. Chem. Soc . 117 (34): 8877–8878. doi :10.1021/ja00139a032.
  3. ^ McDonald M, Mavrodi DV, Thomashow LS, Floss HG (сентябрь 2001 г.). «Биосинтез феназина в Pseudomonas fluorescens: точка ветвления от первичного пути биосинтеза шикимата и роль феназин-1,6-дикарбоновой кислоты». Журнал Американского химического общества . 123 (38): 9459–60. doi :10.1021/ja011243. PMID  11562236.
  4. ^ Laursen JB, Nielsen J (март 2004). «Природные продукты феназина: биосинтез, синтетические аналоги и биологическая активность». Chemical Reviews . 104 (3): 1663–86. doi :10.1021/cr020473j. PMID  15008629.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=2-Амино-4-дезоксихоризмат_синтаза&oldid=1172334525"